Ферменты, или энзимы (от лат. fermentum — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых организмах, не подвергаясь при этом никаким изменениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются атализаторами. Функции ферментов и их роль в жизнедеятельности организма
В частности, такое распространённое сейчас заболевание, как сахарный диабет, связано с тем, что поджелудочная железа недостаточно или вообще не вырабатывает фермент инсулин. Лейкемия и другие виды рака обусловлены отсутствием или слабостью ферментативных барьеров в организме. Эти факты постепенно подтверждаются научными исследованиями. Можно сказать, что если в организме присутствует необходимое количество ферментов — не будет ста болезней. С возрастом, по мере старения человеческого организма, выработка ферментов снижается. Организм начинает испытывать их недостаток, что отражается на протекании обменных процессов, снижается эффективность переваривания и всасывания питательных веществ, становится сложнее воздействовать на организм лекарственными препаратами, т. к. они усваиваются недостаточно и вызывают большее количество побочных эффектов. Дополнительное поступление большого количества ферментов в организм позволит компенсировать их недостаток и все обусловленные этим последствия. Таким образом, достаточное количество ферментов в организме является необходимым условием его здорового состояния. Многие заболевания вызываются недостаточной выработкой ферментов, что нарушает баланс обмена веществ в организме. Если обеспечить в дополнение к природной выработке ферментов их поступление извне, то это будет самым быстрым и лучшим способом лечения заболеваний. Человеческий организм существует за счёт постоянного воздействия ферментов. Например, в процессе пищеварения с помощью ферментов (энзимов) происходят реакции разложения пищи на питательные вещества — белки, жиры, углеводы, витамины и микроэлементы; которые с их же помощью всасываются в кровь и разносятся ко всем органам. За счёт этого наши мышцы и кости, все органы и системы питаются, получают энергию и осуществляют функции, необходимые для поддержания организма в здоровом, активном состоянии. Не только человеческий организм, но и всё живое, между небом и землёй, существует за счёт биохимических реакций, осуществляемых с помощью ферментов. Фермент является источником жизни и здоровья любого живого организма. Роль ферментов в организме человека Роль ферментов в поддержании жизнедеятельности организма удивительна по своей значимости. С первого дня зачатия ребёнка ферменты начинают выполнять свою роль. Сперматозоид не сможет попасть в яйцеклетку, если ему не хватает особого фермента для растворения клеточной стенки яйцеклетки для осуществления процесса оплодотворения. Вся потребляемая нами пища проходит сложный процесс расщепления на простые элементы в желудочно-кишечном тракте под воздействием пищеварительных ферментов. Только тогда эти питательные элементы могут попасть в кровь и разнестись ко всем органам и тканям. Попробуйте жевать кусочек хлеба в течение 2-3 минут, вы почувствуете, как он постепенно становится сладким — это потому, что под воздействием ферментов, содержащихся в слюне, крахмал расщепляется и высвобождается сладкая мальтоза. При помощи ферментов в организме происходит не только процесс расщепления веществ, но и их синтез. Например, синтез аминокислот в молекулы белка — основного строительного материала для клеток мышц, волос и т. д., или превращение глюкозы в гликоген, который откладывается в печени и, в случае нехватки энергии, при помощи тех же ферментов, опять расщепляется на молекулы глюкозы, что обеспечивает в организме быстрый выброс энергии. Процесс обновления кожи также происходит за счёт ферментов, участвующих в метаболических процессах. Если специфических для этого процесса ферментов достаточно, кожа будет нежной, блестящей и упругой. При дефиците фермента кожа становится сухой, шелушащейся, вялой. В организме человека функционирует около 4000 различных видов ферментов. В нём происходят тысячи биохимических реакций, которые в комплексе могут быть сравнимы с большим химическим заводом. Но все эти химические реакции требуют ферментативного катализа, иначе они или не протекают или протекают очень медленно. Каждый фермент участвует в одной химической реакции. Некоторые из ферментов не могут быть синтезированы организмом. Если в организме не хватает каких-либо ферментов, то существует опасность развития заболевания или возникновения предболезненного состояния, которое рано или поздно проявится в болезни. Поэтому, если вы хотите сохранить свою молодость, красоту и здоровье на долгие годы, необходимо обеспечивать содержание в организме достаточного количества ферментов. И если их уровень низкий, то основной источник их восполнения — ежедневный приём в виде биоактивных добавок. Группы людей, особенно нуждающиеся в дополнительных источниках ферментов Рассмотрим, какие группы людей особенно нуждаются в употреблении дополнительных ферментов.
К другим статьям |
haogangweb.ru
Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов
Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.
То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.
Ферменты—биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.
Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.
Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля). Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1). Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.
Рис. 1. Механизм действия амилазы
Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.
Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).
Рис. 2. Классификация ферментов по их составу
Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.
Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).
Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата
На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.
Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.
В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).
Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера
В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.
За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).
В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.
Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).
В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.
Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.
В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5). Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.
Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.
Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).
Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.
Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.
Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).
Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.
Липазы используются в производстве сыра.
Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.
Энзимопатология
Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.
Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.
В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.
Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.
При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.
Стиральные порошки с ферментами
На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.
Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.
Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека. Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.
Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.
Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис. 7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.
Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.
Домашнее задание
1. Что такое фермент?
2. Как ферменты работают?
3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.
4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.
5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?
Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет
1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).
2. Биология (Источник).
3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).
4. YouTube (Источник).
5. Вкус жизни (Источник).
Список литературы
1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.
3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.
4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.
5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.
interneturok.ru
Что такое ферменты? Роль ферментов в организме человека :: SYL.ru
Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты. Что такое ферменты и какую функцию в организме они выполняют, какова их природа и где они находятся?
Это вещества белковой природы, биокатализаторы. Без них не существовало бы детского питания, готовых каш, кваса, брынзы, сыра, йогурта, кефира. Они влияют на работу всех систем человеческого организма. Недостаточная или избыточная активность этих веществ негативно сказывается на здоровье, поэтому нужно знать, что такое ферменты, чтобы избежать проблем, вызванных их нехваткой.Что это такое?
Ферменты – это синтезирующиеся живыми клетками белковые молекулы. Их более сотни насчитывается в каждой клетке. Роль этих веществ колоссальна. Они влияют на течение скорости химических реакций при температуре, которая подходит для данного организма. Другое название ферментов – биологические катализаторы. Увеличение скорости химической реакции происходит за счет облегчения ее протекания. Как катализаторы, они не расходуются в процессе реакции и не изменяют ее направления. Главные функции ферментов заключаются в том, что без них очень медленно в живых организмах протекали бы все реакции, а это бы заметно сказывалось на жизнеспособности.
Например, при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал (картофель, рис), во рту появляется сладковатый привкус, что связано с работой амилазы – фермента для расщепления крахмала, присутствующего в слюне. Сам по себе крахмал безвкусный, так как является полисахаридом. Сладкий вкус имеют продукты его расщепления (моносахариды): глюкоза, мальтоза, декстрины.
Все ферменты белков делятся на простые и сложные. Первые состоят только из белка, а вторые – из белковой (апофермент) и небелковой (кофермент) части. Коферментами могут быть витамины групп В, Е, К.
Классы ферментов
Традиционно эти вещества разделены на шесть групп. Название им первоначально давали в зависимости от субстрата, на который действует определенный фермент, путем добавления к его корню окончания –аза. Так, те ферменты, что гидролизируют белки (протеины) стали называть протеиназами, жиры (липос) – липазами, крахмал (амилон) – амилазами. Потом ферменты, катализирующие сходные реакции, получили названия, которые указывают на тип соответствующей реакции – ацилазы, декарбоксилазы, оксидазы, дегидрогеназы и другие. Большинство этих названий и сегодня используется.
Позже Международный биохимический союз ввел номенклатуру, согласно которой название и классификация ферментов должны соответствовать типу и механизму катализируемой химической реакции. Данный шаг принес облегчение в систематизации данных, что относятся к различным аспектам метаболизма. Реакции и катализирующие их ферменты делятся на шесть классов. Каждый класс состоит из нескольких подклассов (4-13). Первая часть названия фермента отвечает названию субстрата, вторая – типу катализируемой реакции с окончанием –аза. У каждого фермента по классификации (КФ) есть свой кодовый номер. Первой цифре отвечает класс реакции, следующей – подкласс и третьей – подподкласс. Четвертой цифрой обозначен номер фермента по порядку в его подподклассе. Например, если КФ 2.7.1.1, то фермент принадлежит ко 2-му классу, 7-му подклассу, 1-му подподклассу. Последней цифрой обозначается фермент гексокиназа.
Значение
Если говорить о том, что такое ферменты, нельзя обойти стороной вопрос об их значении в современном мире. Они нашли широкое применение почти во всех отраслях деятельности человека. Такая их распространенность связана с тем, что они способны вне живых клеток сохранять свои уникальные свойства. В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз. Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Как правило, этот тип входит в состав таких лекарственных препаратов, как «Панзинорм», «Фестал». Эти средства в первую очередь используются с целью лечения заболеваний ЖКТ. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран. В лечении онкологических заболеваний энзимотерапия занимает особое место.
Благодаря способности расщеплять крахмал в пищевой промышленности широко используется фермент амилаза. В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. В пивоварении, виноделии и хлебопечении используют ферменты амилазы. В приготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. В производстве сыра используют липазы и сычужный фермент. В косметической промышленности также не обойтись без них. Они входят в состав стиральных порошков, кремов. В стиральные порошки, например, добавляют расщепляющую крахмал амилазу. Белковые загрязнения и белки расщепляются протеазами, а липазы очищают ткань от масла и жира.
Роль ферментов в организме
Два процесса отвечают в организме человека за обмен веществ: анаболизм и катаболизм. Первый обеспечивает усвоение энергии и необходимых веществ, второй – распад продуктов жизнедеятельности. Постоянное взаимодействие этих процессов влияет на усвоение углеводов, белков и жиров и поддержание жизнедеятельности организма. Обменные процессы регулируются тремя системами: нервной, эндокринной и кровеносной. Они могут нормально функционировать с помощью цепи ферментов, которые в свою очередь обеспечивают адаптацию человека к изменениям условий внешней и внутренней среды. В состав ферментов входит как белковая, так и небелковая продукция.
В процессе биохимических реакций в организме, в протекании которых принимают участие ферменты, сами они не расходуются. У каждого из них своя химическая структура и своя уникальная роль, поэтому каждый инициирует только определенную реакцию. Биохимические катализаторы помогают прямой кишке, легким, почкам, печени выводить токсины и продукты жизнедеятельности из организма. Также они способствуют построению кожи, костей, нервных клеток, мышечных тканей. Специфические ферменты используются для окисления глюкозы.
Все ферменты в организме делятся на метаболические и пищеварительные. Метаболические участвуют в нейтрализации токсинов, производстве белков и энергии, ускоряют в клетках биохимические процессы. Так, например, супероксидисмутаза является сильнейшим антиоксидантом, который содержится в естественном виде в большинстве зеленых растений, белокочанной, брюссельской капусте и брокколи, в проростках пшеницы, зелени, ячмене.
Активность ферментов
Для того чтобы данные вещества полностью выполняли свои функции, необходимы определенные условия. На их активность влияет в первую очередь температура. При повышенной возрастает скорость химических реакций. В результате увеличения скорости молекул у них появляется больше шансов на столкновение друг с другом, и возможность протекания реакции, следовательно, увеличивается. Оптимальная температура обеспечивает наибольшую активность. Вследствие денатурации белков, которая происходит при отклонении оптимальной температуры от нормы, снижается скорость химической реакции. При достижении температуры точки замерзания фермент не денатурирует, но инактивируется. Способ быстрого замораживания, который широко используют для длительного хранения продуктов, останавливает рост и развитие микроорганизмов с последующей инактивацией ферментов, которые находятся внутри. Как результат, продукты питания не разлагаются.
На активность ферментов также влияет кислотность окружающей среды. Работают они при нейтральном рН. Только некоторые из ферментов работают в щелочной, сильнощелочной, кислой или сильнокислой среде. Например, сычужный фермент расщепляет белки в сильнокислой среде в желудке человека. На фермент могут действовать ингибиторы и активаторы. Активируют их некоторые ионы, например, металлов. Другие ионы оказывают подавляющее действие на активность ферментов.
Гиперактивность
Избыточная активность ферментов несет свои последствия для функционирования всего организма. Во-первых, она провоцирует повышение скорости действия фермента, что в свою очередь вызывает дефицит субстрата реакции и образование избытка продукта химической реакции. Дефицит субстратов и накопление названных продуктов заметно ухудшает самочувствие, нарушает жизнедеятельность организма, вызывает развитие заболеваний и может закончиться смертью человека. Накопление мочевой кислоты, например, приводит к возникновению подагры и почечной недостаточности. Из-за отсутствия субстрата не возникнет избытка продукта. Это работает только в тех случаях, когда без одного и другого можно обойтись.
Причин избытка активности ферментов несколько. Первая – это мутация гена, она может быть врожденной или приобретенной под влиянием мутагенов. Второй фактор – избыток в воде или пище витамина или микроэлемента, который необходим для работы фермента. Избыток витамина С, к примеру, через повышенную активность ферментов синтеза коллагена нарушает механизмы заживления ран.
Гипоактивность
Как повышенная, так и пониженная активность ферментов негативно сказывается на деятельности организма. Во втором случае возможно полное прекращение активности. Это состояние резко снижает скорость химической реакции фермента. Как результат, накапливание субстрата дополняется дефицитом продукта, что приводит к серьезным осложнениям. На фоне нарушений жизнедеятельности организма ухудшается самочувствие, развиваются заболевания, и может быть летальный исход. Накопление аммиака или дефицит АТФ приводит к смерти. Из-за накопления фенилаланина развивается олигофрения. Здесь также действует принцип, что при отсутствии субстрата фермента не возникнет накопления субстрата реакции. Плохое влияние на организм оказывает состояние, при котором не выполняют своих функций ферменты крови.
Рассматривают несколько причин гипоактивности. Мутация генов врожденная или приобретенная – это первое. Состояние можно откорректировать с помощью генотерапии. Можно попробовать исключить из пищи субстраты отсутствующего фермента. В некоторых случаях это может помочь. Второй фактор – отсутствие в пище витамина или микроэлемента, необходимых для работы фермента. Следующие причины – нарушенная активация витамина, дефицит аминокислот, ацидоз, появление ингибиторов в клетке, денатурация белков. Активность ферментов снижается также со снижением температуры тела. Некоторые факторы влияют на функции ферментов всех типов, а другие — только на работу определенных.
Пищеварительные ферменты
От процесса приема пищи человек получает удовольствие и иногда игнорирует то, что главная задача пищеварения – это превращение продуктов питания в вещества, способные стать источником энергии и строительным материалом для тела, всасываясь в кишечник. Ферменты белков способствуют этому процессу. Пищеварительные вещества вырабатываются органами пищеварения, принимающими участие в процессе расщепления пищи. Действие ферментов нужно для того, чтобы получать необходимые углеводы, жиры, аминокислоты из пищи, что составляет необходимые питательные вещества и энергию для нормальной жизнедеятельности организма.
С целью нормализации нарушенного пищеварения рекомендуется с приемом пищи одновременно применять и необходимые белковые вещества. При переедании можно принять 1-2 таблетки после или во время еды. В аптеках продается большое количество различных ферментных препаратов, которые способствуют улучшению процессов пищеварения. Запастись ими следует при приеме одного вида питательных веществ. При проблемах с пережевыванием или глотанием пищи необходимо во время еды принимать ферменты. Весомыми причинами для их использования могут быть также такие заболевания, как приобретенные и врожденные ферментопатии, синдром раздраженной толстой кишки, гепатит, холангит, холецистит, панкреатит, колит, хронический гастрит. Ферментные препараты следует принимать вместе с лекарствами, влияющими на процесс пищеварения.
Энзимопатология
В медицине есть целый раздел, который занимается поиском связи между заболеванием и отсутствием синтеза определенного фермента. Это область энзимологии – энзимопатология. Недостаточный синтез ферментов также подлежит рассмотрению. Например, наследственное заболевание фенилкетонурия развивается на фоне потери способности клеток печени осуществлять синтез этого вещества, что катализирует превращение в тирозин фенилаланина. Симптомами данного заболевания являются расстройства психической деятельности. Из-за постепенного накопления токсических веществ в организме больного тревожат такие признаки, как рвота, беспокойство, повышенная раздражительность, отсутствие интереса к чему-либо, выраженная усталость.
При рождении ребенка патология не проявляется. Первичную симптоматику можно заметить в возрасте от двух до шести месяцев. Второе полугодие жизни малыша характеризируется выраженным отставанием в психическом развитии. У 60% больных развивается идиотия, менее чем 10% ограничиваются слабой степенью олигофрении. Ферменты клетки не справляются со своими функциями, но это можно поправить. Своевременная диагностика патологических изменений способна приостановить развитие заболевание до периода полового созревания. Лечение заключается в ограничении поступления с пищей фенилаланина.
Ферментные препараты
Отвечая на вопрос о том, что такое ферменты, можно отметить два определения. Первое – это биохимические катализаторы, а второе – это препараты, которые их содержат. Они способны нормализировать состояние среды в желудке и кишечнике, обеспечить расщепление до микрочастиц конечных продуктов, улучшить процесс всасывания. Они также препятствуют возникновению и развитию гастроэнтерологических заболеваний. Наиболее известным из ферментов является лекарственный препарат «Мезим Форте». В своем составе он имеет липазу, амилазу, протеазу, которые способствуют уменьшению болей при хроническом панкреатите. Капсулы принимают в качестве заместительного лечения при недостаточной выработке поджелудочной железой необходимых ферментов.
Данные препараты употребляются преимущественно во время еды. Количество капсул или таблеток назначает доктор, исходя из выявленных нарушений механизма всасывания. Хранить их лучше в холодильнике. При длительном приеме пищеварительных ферментов привыкания не возникает, и на работе поджелудочной железы это не сказывается. При выборе препарата стоит обратить внимание на дату, соотношение качества и цены. Препараты ферментов рекомендуют принимать при хронических заболеваниях органов пищеварения, при переедании, при периодических проблемах с желудком, а также при отравлении продуктами питания. Чаще всего доктора назначают таблетированный препарат «Мезим», который хорошо зарекомендовал себя на отечественном рынке и уверенно держит позиции. Есть и другие аналоги этого препарата, не менее известные и более чем доступные по цене. В частности, многие предпочитают таблетки «Пакреатин» или «Фестал», обладающие теми же свойствами, что и более дорогие аналоги.
www.syl.ru
Энзимы в организме человека: ЭТО НАДО знать всем!
Экология здоровья: Каждый день мы употребляем определенное количество ратительной и животной пищи для того, чтобы усвоить из нее лишь мельчайшие частицы минералов, витаминов, клетчатки, строительных блоков для построения белков — аминокислот, и энергии. Это принципиально важно.
Каждый день мы употребляем определенное количество ратительной и животной пищи для того, чтобы усвоить из нее лишь мельчайшие частицы минералов, витаминов, клетчатки, строительных блоков для построения белков — аминокислот, и энергии. Это принципиально важно.
Если мы съедаем кусок мяса, то мы должны понимать, что прежде чем взять из него всю энергию, витамины, минералы и аминокислоты, мы должны будем этот кусок переработать, усвоить, привести в состояние, которое доступно нашему организму для усваивания. Эту роль в нашем организме выполняют ферменты.
Ферменты (энзимы) — это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей.
Наиболее важной функцией ферментов является ускорение и запуск биохимических реакций в организме, многие, если не большинство, из которых, идут только в присутствии соответствующих энзимов. Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс. В связи с этим в организме существует огромное количество энзимов — более 3000, которые делятся на 7 групп.
В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, ферменты выполняют различные функции.
Чаще всего их подразделяют на три основные группы: пищевые ферменты, пищеварительные ферменты и метаболические ферменты.
Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток. Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза. Амилаза расщепляет углеводы и находятся в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.
Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток. Каждый орган или ткань организма имеет свою сеть ферментов.
Пищевые ферменты содержатся (должны содержаться) в продуктах питания. Некоторые виды пищевых продуктов содержат ферменты – это так называемая «живая еда». К сожалению, ферменты очень чувствительны к высокой температуре и легко разрушаются при нагревании. Для того, чтобы организм получил дополнительное количество ферментов, следует или есть продукты, содержащие их, в сыром виде.
Ферментами богаты продукты растительного происхождения: авокадо, папайя, ананасы, бананы, манго, ростки.
«Живая еда» обязательно содержит в себе вещества (ферменты), которые позволят этой еде самой разложиться на простые составляющие этой еды: белки до аминокислот, жиры до жирных кислот, сложные сахара до простых сахаров.
Но если «живую еду» обработать термически (варить, жарить, кипятить) или добавить к такой еде консерванты, то она превращается в «мертвую пищу». Эту пищу наш организм вынужден «переваривать» используя свои пищеварительные ферменты (энзимы), а для этого организм будет тратить много энергии и элементов питания для их синтеза (слюна, желудочный сок, ферменты поджелудочной железы и т.д.).
Если организм в состоянии выработать весь спектр пищеварительных ферментов, то процесс пищеварения идет нормально. А если не может (состояние ферментопатии), то в организм попадают и там накапливаются (в виде шлаков и отложений) недопереваренные вещества.
Если организм больше не в состоянии вырабатывать собственные ферменты в нужных объемах, т.е. вариант — принимать пищеварительные ферменты животного происхождения (таких препаратов большинство в аптеках). Но при этом нужно помнить, что ферменты животного происхождения наш организм идентифицирует как собственные, и постепенно прекращает их выработку (зачем самому трудится если секрет поступает).
При этом теряется способность вырабатывать секрет самостоятельно, в нужном объеме и в нужный момент. Орган, ответственный за выработку секрета (фермента, инсулина, гормона и т.д.), становится функционально не способным.
Тогда без поступления секрета из вне, организм не сможет правильно функционировать. Так человек может выработать зависимость от принимаемого продукта. И будет вынужден его принимать постоянно.
Некоторые болезни, связанные с дефицитом ферментов.
Д-р Д.Галтон [David Gallon), Tufts University School of Medicine, провел обследование людей с весом около 105— 110 кг (230 — 240 фунтов). Он установил, что у всех обследованных отмечался дефицит липаз — ферментов, расщепляющих жиры.
Липазы обнаружены в разнообразных видах сырой пищи. Они способны расщеплять жиры при переваривании, отвечают за распределение и хранение жиров, сжигают их избыток. Результаты многих других исследований показали, что атеросклероз, повышенное кровяное давление и высокий уровень холестерина в крови людей, также связаны с дефицитом липаз. Без липаз жиры не расщепляются, а откладываются в различных частях тела, например, на бедрах, ягодицах, стенках желудка, в печени и т. д.
Аналогичная ситуации и со сложными углеводами (сахарами). Углеводы, не подвергшиеся тепловой обработке содержат ферменты, хром и витамин В, они легко перевариваются и усваиваются. Белый рафинированный сахар не содержит ни ферментов, ни витамина В, ни хрома.
В процессе переваривания такого сахара организм вырабатывает много дополнительных ферментов. Хром — это микроэлемент, который необходим нашему организму. Исследования показывают, что между дефицитом хрома и ожирением есть прямая связь, так как хром требуется для поддержания функции гормона инсулина.
Инсулин регулирует метаболизм главного углевода — глюкозы. Нарушение ферментативного обмена глюкозы и ее усвоения приводит к синтезу гликогена и отложению его в тканях. Следствием этого является образование излишних жировых отложений в организме — ожирение.
Кандидоз — грибковое заболевание, вызываемое интенсивным размножением известных дрожжевых грибков (Candida albicans), которые находятся в желудочно-кишечном тракте. Обычно количество этих грибков строго контролируется. Использование антибиотиков широкого спектра действия приводит к уничтожению дружественной микрофлоры и инициирует развитие кандидоза, что негативно действует на функции эндокринной, нервной и иммунной системы.
Это Вам будет интересно:
ЭТО ВАЖНО ЗНАТЬ! Зачем нужны антиоксиданты
5 антивозрастных советов, которые помогут задержать время
Еще одно распространенное заболевание — аллергия. Оно встречается достаточно часто и наносит серьезный ущерб здоровью. Аллергия появляется на раздражающие вещества и (или) антигены в основном белковой природы (вирусы, бактерии, грибы). Аллергены проникают в организм через пищеварительный тракт, легкие или носоглотку при дыхании, при тактильном контакте.
Причины возникновения и предотвращения кандидоза и аллергии сходны. Часто это связано с дефицитом протеаз — пищеварительных ферментов, необходимых для расщепления и выведения из организма чужеродных веществ белковой природы, присутствующих не только в желудочно-кишечном тракте, но и в кровеносной системе.опубликовано econet.ru
econet.ru
Все о ферментах — MicroArticles
Учение о ферментах выделено в самостоятельную науку – энзимологию. Термин «энзим» , так же как «фермент» , означает процесс, связанный с выделением газов, брожением.
Энзимология решает две главные неразрывно связанные между собой проблемы, касающиеся с одной стороны, структурной молекулярной организацией ферментов, с другой – природы химических взаимодействий, лежащих в основе ферментативного катализа. Изучение ферментов имеет огромное значение для любой фундаментальной и прикладной области биологии, а также для многих практических отраслей химической, пищевой, фармацевтической индустрии, занятых приготовлением катализаторов, антибиотиков, витаминов и многих других биологически активных веществ, используемых в медицине и хозяйстве.
Краткая история развития учения о ферментах
Явление брожения и переваривания известно с незапамятных времен. Но первое научное представление относится к первой половине XIX века, в 1814 г. петербургский ученый К.С. Кирхгоф показал, что не только проросшие семена ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал до мальтозы. Это вещество получило название амилазы.
Ю. Либих и Ф. Велер открыли амигдамин, содержащийся в эфирном масле горького миндаля. Затем были открыты другие ферменты: пепсин, трипсин, которые вызывают гидролиз белков в желудочно-кишечном тракте.
Значительный вклад в ферментологию или энзимологию внесли как отечественные ученые , так и зарубежные .
Наибольшее внимание исследователей привлекали процессы окисления в организме. В организме в процессе превращения глюкозы до СО2 и Н2О последовательно участвует около 15 различных ферментов. Биологические катализаторы не вызывают каких-либо побочных реакций.
Современные направления исследования энзимологии.
- Исследование молекулярного действия механизма действия и принципы работы ферментов. Разработка теории ферментативного катализа. Изучение ферментов в соответствии с законами классической органической химии.
- Изучение ферментов на более высоких уровнях , но несколько отдельных ферментов, сколько ферментных комплексов сложных систем.
- Исследование механизмов регуляции активности и синтеза ферментов.
- Создание искусственных низкомолекулярных ферментов .
- Исследование в области инженерной энзимологии , создание «гибридных» катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител, рецепторов, ценных для медицины и народного хозяйства.
Химическая природа ферментов
Ферменты имеют белковую природу – это неопровержимые данные.
В 1926 г. Р. Вальштеттер отрицал принадлежность ферментов к белкам или к какому либо известному классу органических веществ. Поводом для сомнений явились опыты, в которых, хотя и были получены ферментативно-активные растворы, но белок не обнаруживался при помощи качественных цветных реакций. Объясняется это тем, что концентрация фермента при высокой удельной активности оказывается ниже пороговой чувствительности химического теста на белок.
О белковой природе ферментов говорит факт потери активности ферментов брожения при кипячении, установленный ещё Л. Пастером. При кипячении наступает необратимая денатурация белка-фермента. Они теряют свои биологические свойства – антигенные, гормональные, каталитические. Под влиянием различных физических и химических факторов происходит денатурация ферментов как и белков.
Строение и классификация ферментов
В зависимости от химической природы ферменты делятся на простые и сложные :
Для ферментов характерно наличие активного центра .
Активный центр фермента – уникальная комбинация аминокислотных остатков, обеспечивающая непосредственно взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра входит и простатическая группа.
В 1961 г. специальной комиссией Международного биохимического союза была предложена номенклатура ферментов. Согласно этой номенклатуре ферменты поделены на шесть групп в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют . В свою очередь, каждый класс подразделяется на подклассы и подподклассы.
Механизм действия ферментов
Механизм каталитического действия ферментов является слитным. Слитный механизм каталитического действия заключается в том, что переход от исходных веществ к продуктам переходит постепенно через образование активированных комплексов с участием катализатора, которые невозможно выделить в свободном состоянии, но иногда можно зафиксировать с помощью физических методов исследования.
Свойства ферментов
Ферменты обладают свойствами, отличными от неорганических катализаторов. См. табл. 2 «Различия между неорганическими катализаторами и ферментами»
Активность ферментов.
Под активностью ферментов понимают начальную скорость химической реакции, катализируемой ферментами, например в мкмолях превращающегося субстрата в 1 мин или мкмолях образующегося продукта в 1 мин.
В настоящее время используют две единицы ферментативной активности:
a) Стандартная единица U
b) Катал .
Единица активности фермента – это такое его количество, которое при определенных условиях катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в 1 мин, или если атаке подвергается более, чем одна связь в молекуле субстрата, 1мкэкв в 1 мин.
1 катал – это такая каталитическая активность, которая увеличивает скорость реакции на 1 моль/с в определенной тест-системе.
В обоих случаях оговариваются условия, т.е. температура, рН, концентрация субстрата.
Удельная активность в первых двух случаях выражается соответственно мкмоль/мин*мг или ед. акт/мг. Если ферментативная активность выражается в каталах, удельная активность должна быть представлена в кат/кг.
1мкмоль/мин = 1 ед. акт. = 16,67 мкат.
Факторы, влияющие на активность ферментов.
Т.е. факторы, определяющие скорость реакций, катализируемых ферментами.
Со временем скорость реакции уменьшается. Это может быть объяснено угнетающим действием на фермент продуктов реакции, уменьшение количества субстрата, инактивацией фермента, влиянием скорости обратной реакции, которая может оказаться существенной по мере накопления продуктов реакции. Поэтому, учитывая эти обстоятельства при исследовании скорости химических реакций в тканях, биологических жидкостях, определяют начальную скорость реакции.
Влияние концентрации субстрата
При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигает определенного максимума. Дальнейшее повышение концентрации субстрата практически не влияет на скорость. В этих случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, и фермент полностью насыщен.
Скорость любой ферментативной реакции зависит от концентрации фермента. Скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента.
Активирование и ингибирование ферментов
Активаторы повышают активность фермента. Соляная кислота активирует действие пепсина; желчные кислоты – панкреатической липазы. Активатором может быть витамин С. Особенно часто активатором могут являться ионы двухвалентных металлов:
Анионы при физиологических концентрациях оказывают небольшое активирующее действие на ферменты. Исключение составляет пепсин, некоторые оксидоредуктазы, активизируемые анионами, а также амилаза слюны, катализирующая гидролиз крахмала, активность которой повышается при действии ионов хлора Cl-, аденилатциклаза, которая активируется анионами галогенов.
Ингибиторы
Вещества, вызывающие частичное торможение или полное торможение реакции.
Ферменты имеют белковую природу, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка , приводят к инактивации ферментов.
Термолабильность.
Термолабильность – это чувствительность к изменению температуры. Однако вследствие белковой природы тепловая денатурация фермента уменьшает эффективную денатурацию фермента.
Обычно в температурном интервале 40 – 50 ºC скорость ферментативных реакций максимальна. Выше 50 ºC скорость снижается, т.к. начинает сказываться денатурация. При температуре 100 ºC почти все ферменты утрачивают свою активность. Оптимальной температурой для действия фермента животного происхождения является tº= 37 – 40 ºC. При 0 ºC оптимальная активность ферментов падает почти до 0, но фермент при этом не разрушается. На Термолабильность оказывает влияние концентрация субстрата, рН-среда и другие факторы.
Зависимость от рН-среды.
Как показывают литературные данные, рН-оптимум действия фермента лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин. рН-оптимум равен 2,0 , это связано с тем, что он входит в состав желудочного сока, где есть свободная соляная кислота.
рН-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной среде , в клетках печени такой среды нет, поэтому in vivo аргиназа функционирует не в своей оптимальной среде. «Оптимальное значение рН-среды для ферментов».
Специфичность ферментов.
Ферменты обладают высокой специфичностью. Это свойство существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так мелко измельченная платина и палладий могут катализировать восстановление с участием молекулярного водорода десятки тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность фермента обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента, уникальной структурой его активного центра фермента, который обеспечивает «узнавание», высокое сродство и избирательность протекания какой-либо одной реакции из тысяч других реакций, осуществляющихся в живых клетках. Учитывая высокую специфичность ферментов, ещё в начале XX века была выдвинута гипотеза «ключа и замка», т.е. точного соответствия молекул фермента и субстрата . Однако фермент и субстрат – это гибкие структуры, а «ключ-замок» предполагает жесткость структуры, поэтому гипотеза неточно отражала действие ферментов. В середине XX века была высказана мысль о динамическом влиянии между ферментом и субстратом. Эту идею назвали гипотезой индивидуального соответствия. Ее называют «рука-перчатка».
Пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, которые могут отличаться по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам. Пепсин не расщепляет жиры, углеводы. Место его действия – пептидные связи −CO−NH− .
Местом действия для липазы, катализирующей гидролиз жиров до глицерина и высших карбоновых кислот, является сложно эфирная связь.
Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидаза, ферменты, которые гидролизируют α-гликозидные связи в полисахаридах.
Имеются экспериментальные данные о стереохимической специфичности, обусловленных существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических изомеров химических веществ.
Фумараза действует на фумаровую кислоту. Однако не действует на малеиновую.
Таким образом, благодаря специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью лишь определенных реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым обмен веществ.
Химико-биологическая характеристика фермента амилазы.
Амилазы — ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и других родственных олиго- и полисахаридов, главным образом, по 1,4глюкозидной связи. Различают несколько типов амилаз:
- α-Амилаза участвует в гидролизе cахаров, содержащих подряд три или более остатков глюкозы. Расщепление связей может происходить между любыми остатками глюкозы, причем остатки моносахаридов в месте разрыва имеют конфигурацию мономеров. Α-Амилаза превращает амилозу крахмала в глюкозу и мальтозу. Находящийся в крахмале амилопектин, содержащий в молекуле 1,6 связи, полностью не гидролизуется – остается разветвленный полисахарид, т. наз. «остаточный декстрин». Α-Амилаза обладает слабокислыми свойствами. Ионы Са2+ и Cl- активируют ее. Присутствует во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. По каталитической активности ферменты из разных источников значительно отличаются друг от друга. Α-Амилаза слюны, поджелудочной железы и слизистой кишечника участвуют в переваривании пищи, α-Амилаза печени расщепляет гликоген.
- β-Амилаза последовательно отщепляет остатки мальтозы от невосстанавливающего конца цепи полисахаридов. Под действием β-Амилазы из амилозы образуется мальтоза, а из амилопектина также «остаточный декстрин». Содержится β-Амилаза в солоде.
- γ-Амилаза последовательно отщепляет концевые остатки альфа-D-глюкозы от невосстанавливающих концов цепей полисахаридов с образованием бета-D-глюкозы. Способна также расщеплять 1,6 альфа-связь, если следующие за ней моносахариды соединены в положениях 1 и 4. Содержится в плесневых грибах.
Амилазы применяются в пивоваренной, текстильной промышленности, в хлебопекарном производстве. Например, α-амилаза используется в пивоварении для осахаривания содержащегося в солоде крахмала, γ-Амилаза используется для производства глюкозы.
www.microarticles.ru
Что такое ферменты | Академия здоровья Ольги Бутаковой
Ферменты (энзимы) — специфические белки, играющие роль катализаторов, то есть веществ, изменяющих скорость химических процессов, протекающих в организмах.
Фермент необычайно резко изменяет (обычно в сторону увеличения) скорость химических превращений в процессе обмена веществ, способствуя не только расщеплению, распаду, но и воссозданию, синтезу более сложных веществ в организме из продуктов распада, причем один и тот же фермент может осуществлять и распад, и синтез одних и тех же веществ (обратимость химических превращений).
Роль ферментов в организме
Ферменты играют важнейшую роль в регуляции химических превращений обмена веществ. Ферменты обнаружены у всех живых существ, начиная от самых примитивных микроорганизмов. Получено около 600 ферментов.
Ферменты являются специфическими катализаторами, ускоряющими лишь определенные реакции, действуя избирательно только на вполне определенные вещества. Специфичность ферментов может быть абсолютной или же групповой. Фермент, обладающий абсолютной специфичностью, может ускорять только одну реакцию, действуя на одно вещество или на определенную группу химических веществ.
Активность ферментов в живой клетке в широких пределах регулируется также субстратами и продуктами реакции: субстрат способствует появлению активности соответствующего фермента, а продукты реакции подавляют ее. Так, например, активность ферментов, участвующих в расщеплении углеводов, повышается в присутствии углеводов и понижается по мере нарастания продуктов их расщепления.
Активность ферментов зависит также от поступления в организм витаминов, поскольку многие витамины входят в состав коферментов (веществ, составляющих с молекулой белка ферменты).
Гормоны также связаны с различными ферментами. Так, например, гормон инсулин регулирует активность фермента гексокиназы, участвующего в сложных превращениях сахаров. Некоторые так называемые стероидные гормоны участвуют в ферментативных реакциях окисления.
Как накапливаются внутренние шлаки?
Человек состоит из примерно 50 триллионов клеток, что намного превышает число звезд в нашей галактике! Миллиарды клеток ежедневно умирают, образуя ядовитые продукты распада, которые следует немедленно удалять из организма. Часто организм самостоятельно не справляется с этим из-за нехватки энергии и просто-напросто отравляется продуктами распада. Это один из путей накопления шлаков и ядов.
Второй путь синтетические продукты питания, подвергнутые интенсивной кулинарной обработке, плюс лекарства, плюс разного рода консерванты, красители, отбеливатели, рыхлители, химизация от агротехники, воздуха и воды. Организм старается растворить эти ядовитые вещества и скорее вывести из важных органов, а для этого собирает и задерживает в организме воду. В результате тело становится рыхлым, одутловатым. Проблему усугубляют хронические запоры, вследствие которых организм вынужден питаться своей собственной дрянью.
Вот только некоторые признаки внутреннего загрязнения отравления: избыточный вес, чувство усталости , метеоризм, головные боли, раздражительность, изжога, тошнота, депрессия, боли, плохая память и ослабленное внимание, бессонница, нарушения менструального цикла, нечистая кожа, плохой аппетит, налет на языке, запах изо рта, темные крути под глазами (первые признаки ацидоза кислотного отравления), повышенное артериальное давление.
Что же борется в организме с этими проблемами и каким образом? Думаете, ген ожирения? Все гораздо проще, куда проще и, главное, куда доступнее нам, болящим.
Уже давным-давно известно, что витамины, минеральные соли, углеводы и белки сами по себе мало что значат. Лишь ферменты способны управлять сложнейшими процессами разрушения и сотворения новых веществ в организме.
Ферменты, или энзимы, представляют собой основу существования любого организма, осуществляя обмен веществ.
Именно ферменты заботятся об удалении погибших клеток, шлаков, ядов. Это вездесущие катализаторы всех жизненных процессов. А если их не хватает или они малоактивны, в теле начинают накапливаться отходы, увеличивается вес. Причем тут бедный ген? По мнению ученых, в организме человека около 3000 разных ферментов. Только в печени их более 50, и срабатывают они один миллион раз в секунду. В течение одной минуты один и тот же фермент способен принять участие в 36 миллионах биохимических реакций. Вы представляете, что творится в организме, когда эта космическая скорость ферментов работает или вразнобой, или недостаточно? Это трудно представить, только диагнозы медиков наводят нас на эти размышления.
Каждая клетка вырабатывает необходимые ей ферменты, но возможности клеток и запасы ферментов в организме небезграничны.
Основным поставщиком ферментов извне является «живая» пища из сада, огорода, океана. Такая пища несет в себе те ферменты, которые необходимы для ее качественного усвоения организмом. Чем больше мы съедаем натуральной сырой пищи, тем больше мы облегчаем работу клеток тела по производству своих ферментов, то есть экономим энергию клеток. Но если мы употребляем вареную, жареную пищу, мы убиваем в ней живые ферменты (они гибнут при температуре более 50 градусов) и заставляем свои клетки усиленно вырабатывать эти ферменты. Мы перегружаем свои клетки: в таких условиях они быстрее стареют и умирают. Кроме того, мы таким образом отвлекаем ферменты от важнейшей работы по управлению сложнейшими биологическими процессами на элементарное переваривание не свойственной человеку пищи.
Если большая часть ферментов отвлекается на нужды пищеварения, организм не в состоянии обеспечивать энергией мозг, сердце, почки, печень, легкие, мышцы, иммунную систему, а также другие органы и ткани.
Есть такое выражение — пищевой лейкоцитоз, — когда после приема пищи увеличивается число белых клеток крови — лейкоцитов. Число лейкоцитов увеличивается тогда, когда организму надо освободиться от чужеродных белков и других вредных веществ. Так вот: ученые-натуропаты заметили, что число лейкоцитов растет только после приема вареной и жареной пищи; после приема натуральной, необработанной пищи их число существенно не возрастает. Лейкоцитоз — это борьба с болезнью, значит, термическая обработка пищи — хроническое заболевание землян!
В организме человека очень мало ферментов в крови для расщепления крахмалов. Но мы-то больше всего как раз и употребляем эти крахмалы, причем в архиконцентрированной форме. Такой рацион ведет к нарушению функций гипофиза и щитовидной железы. Поджелудочная железа при таком питании совершает работу выше своих возможностей в режиме стрессового перенапряжения по выработке собственных ферментов сверх нормы, что быстро приводит к увеличению ее со всеми последствиями последующего истощения. Увеличиваются и зоб, и печень, и почки, и селезенка.
К старости люди все меньше едят животных продуктов. Если сравнить состав крови молодых и старых, то практически нет большой разницы в содержании витаминов, солей и т. д. Но вот ферментов у стариков в 100 раз меньше, чем у молодых.
Воистину стоит сказать: «Мы это не то, что мы едим, а то, что способен переварить и усвоить наш организм!»
Ферменты, которые не успевают разрушиться в процессе пищеварения, попадают в кровоток и помогают собственным ферментам в организме. Они обнаруживаются в печени, селезенке, почках, сердце, легких, 12-перстной кишке и в моче.
Стоит больше употреблять природных ферментов во время болезни и после нее, в период интенсивных нагрузок разного характера!
Виды ферментов
Все ферменты разделяются на три основных группы: амилаза, липаза и протеаза.
Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента.
Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза является ферментом, расщепляющим жиры. Очень много липазы в плодах авокадо.
Богаты ферментами фруктовые и овощные соки, натуральные йогурты, квашеная капуста и другие квашеные овощи и травы.
Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков.
Большинство врачей, никогда не изучавших гигиену питания, станут уверять вас, будто все равно, в каких сочетаниях следует есть те или иные продукты.
«Чепуха, — говорят они, — ваш желудок способен справиться с любой пищей и в любых сочетаниях. Человек всеяден». Да, наш желудок действительно способен справиться с любым пищевым сочетанием, но какой ценой это дается? Давайте только кратко рассмотрим последствия такого «все-ядения».
- Правильное сочетание пищевых продуктов освобождает большое количество энергии. Освободившаяся при этом энергия поможет сберечь собственные ферменты.
- Все вместе требует для переваривания вдвое больше времени по сравнению с отдельными составляющими. А увеличение времени переваривания означает вдвое большие затраты энергии и ферментов (а значит, работу клеток).
- Сочетание несовместимых пищевых продуктов приводит к ацидозу (окислению) крови. Когда белки пищевых продуктов таких, как мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты сочетаются в одном приеме пищи с углеводами хлеба, риса, картофеля или макаронных изделий (что присутствуют практически всегда), пищеварение нарушается, и значительно возрастает кислотность содержимого желудка. Плохо переваренный белок загнивает, а непереваренный крахмал подвергается брожению. Жиры в таких условиях прогорают.
- Вам скажут, что нет в природе продуктов, содержащих только белки и только углеводы. Действительно нет. Но все-таки в мясе, рыбе, сыре, молоке белки превышают 20% содержание, а каши, зерна, картофель, сахар содержат 20% и более углеводов.
В природе только горох, соя, фасоль, чечевица и арахис содержат примерно равное содержание белков и углеводов. Но вспомните «музыкальные» последствия этой еды, что явно указывает на несовместимость белков и углеводов!
- Помните, 99,99% советчиков никогда сами лично не пробовали систему раздельного питания испытать на себе. Все из чьих-то уст.
Значение рН крови здорового человека колеблется в очень узких пределах: от 7,35 до 7,45.
Ацидоз (смещение рН крови в кислую сторону) является главной причиной большинства заболеваний. Избыток кислоты в организме ведет к восстановлению кислотно-щелочного баланса путем концентрации кислоты в суставах, что приводит к их воспалению, артриту.
Один из первых симптомов ацидоза темные круги под глазами!
Основные причины ацидоза:
- сочетание несовместимых пищевых продуктов;
- избыточное потребление животных переваренных белков;
- избыточное употребление рафинированных углеводов: переваренные овощи (особенно картофель), изделия из очищенной белой муки, сахар;
- недостаточное количество фруктов и овощей в питании.
Для снижения концентрации кислоты организм специально задерживает воду, что приводит к отекам, набуханию тканей, болям.
Когда кровь становится слишком кислой, организм снижает ее своими щелочными резервами: натрием в печени и в других местах, кальцием, калием, магнием, железом.
Когда железо крови (гемоглобин) используется для нейтрализации кислоты, появляется усталость. Потеря кальция приводит к раздражительности, бессоннице. Вымывание кальция из костей приводит к пародонтозу и к остеопорозу. Уменьшается щелочной резерв тканей — нарушается умственная деятельность.
В кислой среде резко снижается активность большинства ферментов.
Симптомы ацидоза: теряется гибкость суставов и эластичность мышц, появляются боли в пояснице, позвонках, ощущается напряженность шейных и плечевых мышц (чаще с болями), процветает остеопороз и артрит, появляется необоснованная раздражительность, запоры, боли в желудке, тошнота, рвота, боли в груди и т.д.
В кислой среде прекрасно чувствуют себя только раковые клетки (а здоровые гибнут).
Повышают кислотность: мясо, яйца, рыба, пастеризованные булочные продукты, мучные изделия и крупы (кроме гречки и проса), почти все бобовые, арахис и масло из него, алкоголь. Однако все бобовые и целые зерновые после замачивания и проращивания оказывают ощелачивающее действие. Рекомендуется все орехи перед употреблением вымачивать по 30-60 минут.
Замачивание зерна, бобовых, орехов и семян способствует расщеплению жиров до жирных кислот, белков до аминокислот, а углеводов до простых сахаров благодаря действию ферментов.
Отдавайте предпочтение сырым тертым овощам: свекле, моркови, сельдерею, пастернаку, краснокочанной капусте, луку, чесноку. Больше употребляйте натуральных соков овощей. Пейте травяные чаи — это куда полезнее черного чая и кофе. В рационе щелочные продукты должны составлять 55-60%.
Внимание! Во всех модных зарубежных изданиях вы прочтете рекомендации в рецептуре по жарке, тушению многих продуктов на хорошем оливковом масле. Знайте: любой разогрев любых жиров приводит к выработке холестерина с ядовитыми для кровеносных сосудов свойствами. Он разрушает сосуды и мембраны клеток.
Все растительные масла добавляйте в салаты холодными, жарить и тушить продукты лучше на сливочном масле с добавлением овощных соков или воды.
butakova.info
ФЕРМЕНТЫ — это… Что такое ФЕРМЕНТЫ?
Продукт тоже можно считать субстратом, поскольку все ферментативные реакции в той или иной степени обратимы. Правда, обычно равновесие сдвинуто в сторону образования продукта, и обратную реакцию бывает трудно зафиксировать.
Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата [[S]] и количества присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул фермента соединится с субстратом, и именно от содержания фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой данным ферментом. В большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимиков, концентрация фермента очень мала, а субстрат присутствует в избытке. Кроме того, биохимики исследуют процессы, достигшие стационарного состояния, при котором образование фермент-субстратного комплекса уравновешивается его превращением в продукт. В этих условиях зависимость скорости (v) ферментативного превращения субстрата от его концентрации [[S]] описывается уравнением Михаэлиса — Ментен:
где KM — константа Михаэлиса, характеризующая активность фермента, V — максимальная скорость реакции при данной суммарной концентрации фермента. Из этого уравнения следует, что при малых [[S]] скорость реакции возрастает пропорционально концентрации субстрата. Однако при достаточно большом увеличении последней эта пропорциональность исчезает: скорость реакции перестает зависеть от [[S]] — наступает насыщение, когда все молекулы фермента оказываются занятыми субстратом. Выяснение механизмов действия ферментов во всех деталях — дело будущего, однако некоторые важные их особенности уже установлены. Каждый фермент имеет один или несколько активных центров, с которыми и связывается субстрат. Эти центры высокоспецифичны, т.е. «узнают» только «свой» субстрат или близкородственные соединения. Активный центр формируют особые химические группы в молекуле фермента, ориентированные друг относительно друга определенным образом. Происходящая так легко потеря ферментативной активности связана именно с изменением взаимной ориентации этих групп. Молекула субстрата, связанного с ферментом, претерпевает изменения, в результате которых разрываются одни и образуются другие химические связи. Чтобы этот процесс произошел, необходима энергия; роль фермента состоит в снижении энергетического барьера, который нужно преодолеть субстрату для превращения в продукт. Как именно обеспечивается такое снижение — до конца не установлено.
Ферментативные реакции и энергия. Высвобождение энергии при метаболизме питательных веществ, например при окислении шестиуглеродного сахара глюкозы с образованием диоксида углерода и воды, происходит в результате последовательных согласованных ферментативных реакций. В животных клетках в превращениях глюкозы в пировиноградную кислоту (пируват) или молочную кислоту (лактат) участвуют 10 разных ферментов. Этот процесс называется гликолизом. Первая реакция — фосфорилирование глюкозы — требует участия АТФ. На превращение каждой молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты расходуются две молекулы АТФ, но при этом на промежуточных этапах из аденозиндифосфата (АДФ) образуются 4 молекулы АТФ, так что весь процесс в целом дает 2 молекулы АТФ. Далее пировиноградная кислота окисляется до диоксида углерода и воды при участии ферментов, ассоциированных с митохондриями. Эти превращения образуют цикл, называемый циклом трикарбоновых кислот, или циклом лимонной кислоты.
См. также МЕТАБОЛИЗМ. Окисление одного вещества всегда сопряжено с восстановлением другого: первое отдает атом водорода, а второе его присоединяет. Катализируют эти процессы дегидрогеназы, обеспечивающие перенос атомов водорода от субстратов к коферментам. В цикле трикарбоновых кислот одни специфические дегидрогеназы окисляют субстраты с образованием восстановленной формы кофермента (никотинамиддинуклеотида, обозначаемого НАД), а другие окисляют восстановленный кофермент (НАДЧН), восстанавливая другие дыхательные ферменты, в том числе цитохромы (железосодержащие гемопротеины), в которых атом железа попеременно то окисляется, то восстанавливается. В конечном итоге восстановленная форма цитохромоксидазы, одного из ключевых железосодержащих ферментов, окисляется кислородом, попадающим в наш организм с вдыхаемым воздухом. Когда происходит горение сахара (окисление кислородом воздуха), входящие в его состав атомы углерода непосредственно взаимодействуют с кислородом, образуя диоксид углерода. В отличие от горения, при окислении сахара в организме кислород окисляет собственно железо цитохромоксидазы, но в конечном итоге его окислительный потенциал используется для полного окисления сахаров в ходе многоступенчатого процесса, опосредуемого ферментами. На отдельных этапах окисления энергия, заключенная в питательных веществах, высвобождается в основном маленькими порциями и может запасаться в фосфатных связях АТФ. В этом принимают участие замечательные ферменты, которые сопрягают окислительные реакции (дающие энергию) с реакциями образования АТФ (запасающими энергию). Этот процесс сопряжения известен как окислительное фосфорилирование. Не будь сопряженных ферментативных реакций, жизнь в известных нам формах была бы невозможна. Ферменты выполняют и множество других функций. Они катализируют разнообразные реакции синтеза, включая образование тканевых белков, жиров и углеводов. Для синтеза всего огромного множества химических соединений, обнаруженных в сложных организмах, используются целые ферментные системы. Для этого нужна энергия, и во всех случаях ее источником служат фосфорилированные соединения, такие, как АТФ.
ХИМИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ даны большими буквами, ферменты — маленькими. АТФ и АДФ — аденозинтрифосфат и аденозиндифосфат соответственно; НАД — никотинамиддинуклеотид (кофермент), окисленная форма; НАДЧН — восстановленная форма НАД.
ЦИКЛ ЛИМОННОЙ КИСЛОТЫ
Ферменты и пищеварение. Ферменты — необходимые участники процесса пищеварения. Только низкомолекулярные соединения могут проходить через стенку кишечника и попадать в кровоток, поэтому компоненты пищи должны быть предварительно расщеплены до небольших молекул. Это происходит в ходе ферментативного гидролиза (расщепления) белков до аминокислот, крахмала до сахаров, жиров до жирных кислот и глицерина. Гидролиз белков катализирует фермент пепсин, содержащийся в желудке. Ряд высокоэффективных пищеварительных ферментов секретирует в кишечник поджелудочная железа. Это трипсин и химотрипсин, гидролизующие белки; липаза, расщепляющая жиры; амилаза, катализирующая расщепление крахмала. Пепсин, трипсин и химотрипсин секретируются в неактивной форме, в виде т.н. зимогенов (проферментов), и переходят в активное состояние только в желудке и кишечнике. Это объясняет, почему указанные ферменты не разрушают клетки поджелудочной железы и желудка. Стенки желудка и кишечника защищает от пищеварительных ферментов и слой слизи. Некоторые важные пищеварительные ферменты секретируются клетками тонкого кишечника. Большая часть энергии, запасенной в растительной пище, такой, как трава или сено, сосредоточена в целлюлозе, которую расщепляет фермент целлюлаза. В организме травоядных животных этот фермент не синтезируется, и жвачные, например крупный рогатый скот и овцы, могут питаться содержащей целлюлозу пищей только потому, что целлюлазу вырабатывают микроорганизмы, заселяющие первый отдел желудка — рубец. С помощью микроорганизмов происходит переваривание пищи и у термитов. Ферменты находят применение в пищевой, фармацевтической, химической и текстильной промышленности. В качестве примера можно привести растительный фермент, получаемый из папайи и используемый для размягчения мяса. Ферменты добавляют также в стиральные порошки.
Ферменты в медицине и сельском хозяйстве. Осознание ключевой роли ферментов во всех клеточных процессах привело к широкому их применению в медицине и сельском хозяйстве. Нормальное функционирование любого растительного и животного организма зависит от эффективной работы ферментов. В основе действия многих токсичных веществ (ядов) лежит их способность ингибировать ферменты; таким же эффектом обладает и ряд лекарственных препаратов. Нередко действие лекарственного препарата или токсичного вещества можно проследить по его избирательному влиянию на работу определенного фермента в организме в целом или в той или иной ткани. Например, мощные фосфорорганические инсектициды и нервно-паралитические газы, разработанные в военных целях, оказывают свой губительный эффект, блокируя работу ферментов — в первую очередь холинэстеразы, играющей важную роль в передаче нервного импульса. Чтобы лучше понять механизм действия лекарственных препаратов на ферментные системы, полезно рассмотреть, как работают некоторые ингибиторы ферментов. Многие ингибиторы связываются с активным центром фермента — тем самым, с которым взаимодействует субстрат. У таких ингибиторов наиболее важные структурные особенности близки к структурным особенностям субстрата, и если в реакционной среде присутствуют и субстрат и ингибитор, между ними наблюдается конкуренция за связывание с ферментом; при этом чем больше концентрация субстрата, тем успешнее он конкурирует с ингибитором. Ингибиторы другого типа индуцируют в молекуле фермента конформационные изменения, в которые вовлекаются важные в функциональном отношении химические группы. Изучение механизма действия ингибиторов помогает химикам создавать новые лекарственные препараты.
НЕКОТОРЫЕ ФЕРМЕНТЫ И КАТАЛИЗИРУЕМЫЕ ИМИ РЕАКЦИИ
ЛИТЕРАТУРА
Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М., 1980 Страйер Л. Биохимия, т. 1 (с. 104-131), т. 2 (с. 23-94). М., 1984-1985 Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохомия человека, т. 1. М., 1993
Энциклопедия Кольера. — Открытое общество. 2000.
dic.academic.ru