Применение ферментов
С давних пор в таких процессах, как пивоварение, изготовление хлеба и производство сыра, использовалась (хотя и не понимаемая) деятельность ферментов. В результате эмпирических совершенствований эти традиционные технологии получили широкое распространение задолго до того момента, когда сформировались научные знания о механизмах этих процессов.
НаЗападе понимание промышленного значения ферментов складывалось в процессе использования дрожжей и солода с тех времен, когда традиционное пивоварение и выпечка хлеба занимало существенную долю производства. На Востоке аналогичными процессами были производство саке и разнообразные пищевые ферментации, использующие нитевидные грибы в качестве источника ферментативной активности.
1896 г. считается достоверным началом современной микробной ферментной технологии с получением первого коммерческого продукта
новой отрасли – такадиастазы, представляющей собой грубую (неочищенную) смесь гидролитического фермента, приготавливаемую путем выращивания гриба Aspergillus oryzae на отрубях ячменя.
Быстрое развитие ферментной технологии началось с середины 50-х годов на основе использования грибных (микробных) ферментов. Причиной этого главным образом явилось следующее:
Интенсивное развитие практики глубинного культивирования микроорганизмов, связанных с производством антибиотиков, что, в свою очередь, потребовало новых знаний и привело к быстрому внедрению появляющихся разработок в производство.
Быстрое развитие основных знаний о свойствах ферментов, обусловливающее реализацию их потенциала для целей промышленного катализа.
Свободные от клеток ферменты имеют в настоящее время широкое применение во многих химических процессах, в которых участвует большое количество последовательных реакций. Однако ферментные процессы, в которых используются в качестве катализаторов микробные клетки, характеризуются довольно большим числом ограничений:
Большая часть субстрата в обычных условиях превращается в микробную биомассу.
Наличие (или возможное появление) побочных реакций, приводящих к накоплению значительных количеств отходов.
Условия для роста микроорганизма могут быть иными, нежели для образования и накопления необходимого продукта.
Выделение и очистка необходимого продукта из культуральной жидкости могут быть сопряжены со значительными трудностями. Многие (если не все) из этих перечисленных недостатков могут быть существенно уменьшены путем использования чистых ферментов и, по-видимому, при дальнейших совершенствованиях методов применения ферментов они будут практически решены. В будущем многие традиционные ферментные процессы могут бытьзаменены использованием многоферментных реакторов, которые способны обеспечить высокоэффективную утилизацию субстратов, обусловить более высокий выход и намного лучшую однородность получаемых продуктов. Большинство ферментов, используемых в промышленности, являются внеклеточными ферментами, т. е. ферментами, секретируемыми микроорганизмами во внешнюю среду. Таким образом, если микроорганизм продуцирует ферменты для расщепления больших молекул до ассимилируемых (низкомолекулярных) форм, то ферменты
обычно экскретируются в окружающую (культуральную) среду. В таких случаях культуральная (ферментационная) жидкость, получаемая при выращивании микроорганизмов (например, дрожжей или мицелиальных грибов, бактерий), является основным источником протеаз, амилаз и в несколько меньшей степени целлюлаз, липаз и других гидролитических ферментов. Многие промышленные ферменты, являясь гидролазами, могут функционировать без дополнительных сложных кофакторов; они легко выделяются (сепарируются от биомассы) без разрушения клеточных стенок продуцентов и хорошо растворимы в воде. Но поскольку большинство ферментов микроорганизмов по своей природе являются внутриклеточными, то наибольший прогресс в биотехнологии может ожидаться именно при их использовании для промышленных целей. Однако в этом случае возникает необходимость разработки эффективных способов их выделения и очистки.
Индустриальный рынок ферментов до 1965 г. был сравнительно небольшим, когда ферменты начали широко использоваться для
изготовления различного рода детергентов. В последующие несколько лет промышленное
Новые технологии, такие, как технология рекомбинантных ДНК, а также улучшение методов ферментации и последующей обработки целевых продуктов («процессинга»), несомненно значительно снизят
studfiles.net
Инженерная энзимология. Иммобилизованные ферменты. Новые пути практического использования ферментов. Применение ферментов в промышленности, сельском хозяйстве, медицине
За последние годы в области энзимологии достигнуто глубокое понимание физико-химической сущности биологического катализа, выявлены основы специфичности и стереоспецифичности действия ферментов, найдены механизмы регуляции таких важнейших свойств ферментов, как активность и стабильность. Широкое развитие методов химической модификации и иммобилизации белков, а также достижения современной биохимии и микробиологии дали возможность выделять практически любой фермент в нужном количестве и на его основе создавать необходимый гетерогенный катализатор. Благодаря этому, с начала 70-х годов ферменты стали находить применение в современной промышленности и медицине. Открылись широкие перспективы использования ферментов для анализа, в тонком органическом синтезе, в системах биоконверсии солнечной энергии и ряде других областей.
Инженерная энзимология – новое научно-техническое направление, основанное на принципах целого ряда областей современного естествознания, в первую очередь химической энзимологии, биохимии, химической технологии, а также инженерно-экономических дисциплин. Основная задача инженерной энзимологии – разработка биотехнологических процессов, в которых используется каталитическое действие ферментов, как правило, выделенных из состава биологических систем или находящихся внутри клеток, искусственно лишенных способности расти. К инженерной энзимологии относятся соответствующие научно-исследовательские и инженерные разработки, если они ставят своей целью: а) получение нового продукта; б) получение известного продукта, но лучшего качества; в) улучшение технико-экономических показателей процесса по сравнению с аналогичными существующими процессами. В основе современной инженерной энзимологии лежит применение иммобилизованных ферментов и ферментных систем.
Иммобилизация ферментов – это перевод их в нерастворимое состояние с сохранением (частичным или полным) каталитической активности. Для получения иммобилизованных ферментов обычно применяют следующие методы:
1. Ковалентное присоединение молекул ферментов к водонерастворимому носителю, в качестве которого используют как органические (природные и синтетические) полимеры, так и неорганические материалы. К первым относится целлюлоза, хитин, агароза, декстраны, бумага, ткани, полистирол, найлон, ионообменные смолы и т.д., ко вторым – пористое стекло, силикагели, силохромы, керамика, металлы и т.д.
2. Захват фермента в сетку геля или полимера.
3. Ковалентная сшивка молекул фермента друг с другом или с инертными белками при помощи би- или полифункционального реагента.
4. Адсорбция фермента на водонерастворимых носителях (часто на ионитах).
5. Микрокапсулирование (захват раствора фермента в полупроницаемые капсулы размером 5 – 300 мкм).
В результате иммобилизации ферменты приобретают преимущества гетерогенных катализаторов – их можно удалять из реакционной смеси (и отделять от субстратов и продуктов ферментативной реакции) простой фильтрацией. Этим устраняется первый из перечисленных недостатков растворимых ферментов как технологических катализаторов. Более того, появляется возможность перевода многих периодических ферментативных процессов на непрерывный режим, используя колонны или проточные аппараты с иммобилизованными ферментами.
Иммобилизованные ферменты оказались в целом значительно более устойчивыми к внешним воздействиям, чем растворимые ферменты. Таким образом, возникли перспективы преодоления и второго недостатка биокатализаторов – их лабильности.
Принцип иммобилизации был применен не только к ферментам, но и к их субстратам, ингибиторам и кофакторам, т.е. веществам, имеющим избирательное сродство к ферментам. Это позволило создать метод выделения и очистки ферментов, основанный на хроматографии по сродству, или аффинной хроматографии. Тем самым существенно облегчилось выделение чистых ферментов.
Благодаря высокой активности и специфичности некоторые ферменты уже давно нашли применение в ряде областей промышленности (табл. 1.1). В основном это пищевая промышленность, где применяются главным образом комплексные ферментные препараты для гидролиза природных полимеров – белков, крахмала, пектинов.
Таблица 1.1.1
Примеры использования ферментов в промышленности
Ферменты | Области использования |
-амилаза | Гидролиз крахмала |
Обработка текстильных изделий | |
Глюкоамилаза | Получение глюкозы |
Осахаривание лекарств и пива | |
Инвертаза | Производство кондитерских изделий |
Пектиназа | Осветление вин и фруктовых соков |
Целлюлаза | Обработка соломы |
Протеазы микробного происхождения | Добавки к детергентам |
Хлебопечение | |
Осветление вин и пива | |
Размягчение мяса | |
Выделка кож | |
Бромелаин | Производство питательных смесей на основе гидролизатов белков |
Размягчение мяса | |
Папаин | Осветление пива |
Размягчение мяса | |
Трипсин | Выделка кож |
Реннин | Сыроделие |
Липазы | Модификация вкуса молочных продуктов |
Глюкозооксидаза | Удаление кислорода из пищевых продуктов |
Каталаза | Удаление пероксида водорода после стерилизации молочных продуктов |
Глюкозоизомераза | Производство глюкозо-фруктозных сиропов |
Применение иммобилизованных ферментов и белков в медицине открывают новые перспективы создания эффективных лекарственных средств. Ферменты, закрепленные на носителях или модифицированные полимерами, зачастую снижают свою антигенность из-за уменьшения доступности их для рецепторов иммунной системы. На принципах иммобилизации физиологически активных соединений базируется приготовление ферментных препаратов типа «контейнер» и других, обладающих повышенным терапевтическим эффектом.
Интересные возможности были обнаружены при использовании ферментов для повышения чувствительности иммунохимических методов анализа. Сущность любого иммунохимического анализа сводится к тому, чтобы после завершения реакции антиген-антитело определить концентрацию избыточного компонента (антигена или антитела), не вступившего в реакцию. Поскольку эти концентрации очень невысоки (10-12 – 10-8 моль/л), для их обнаружения обычно применяют легко детектируемую метку радиоактивным атомом, вводимым в один из компонентов (радиоактивный йод, тритий). Оказалось, что без потери чувствительности метода радиоактивная метка может быть заменена присоединением фермента, который после реакции обнаруживается по его каталитической активности. С помощью иммуноферментного анализа могут быть детектированы любые вещества, обладающие свойствами антигенов и, естественно, многочисленные возбудители заболеваний человека, животных, растений. Многие из этих методов могут быть приспособлены к автоматическому режиму слежения, что важно для решения задач экологии, контроля технологических производств и т.д.
studfiles.net
Применение ферментов протеолитического действия
Применение ферментов. Протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз (Н.Ф.3.4.) и катализируют реакцию гидролиза пептидной связи в молекулах белков и пептидов.
Согласно классификации, предложенной в 1937 году М. Бергманом и Д. Фрутоном, среди протеолитических ферментов можно выделить две основные группы: эндопептидазы, действующие на центральные участки молекул белка, и экзопептидазы, последовательно отщепляющие аминокислоты с концов полипептидной цепи.
Эндопептидазы в свою очередь делят на аминопептидазы и карбоксипептидазы, катализирующие соответственно отщепление N– и С-концевых аминокислот, дипептидазы, проявляющие специфичность к дипептидам, а также дипептидилпептидазы и пептидилдипептидазы, катализирующие отщепление дипептидов соответственно от N– и С-конца полипептидной цепи.
Деление эндопептидаз на подгруппы основано на строении активного центра (табл. 1.).
Таблица 1. Классификация эндопептидаз
Подгруппа | Строение активного центра | Примеры |
Сериновые протеиназы | Остаток серина и гистидина | Протеиназы животного происхождения: трипсин, химотрипсин, тромбин, плазмин, эластаза |
Тиоловые (цистеиновые) протеиназы | SН-группа остатка цистеина | Протеиназы растительного происхождения: папаин, фицин, бромелаин, химопапаин |
Кислые (карбоксильные) протеиназы | СООН-группа остатка аспарагиновой кислоты | Пепсин и родственные ему протеиназы микромицетов |
Металлопротеиназы | Металл | Микробные нейтральные протеиназы и некоторые протеиназы животного происхождения |
Важным фактором, влияющим на скорость ферментативных реакций, катализируемых протеолитическими ферментами, является пространственная структура белкового субстрата. Подверженность белка протеолизу увеличивается с уменьшением степени упорядоченности структуры.
Так, на начальной стадии гидролиза нативных белков часть пептидных связей остается недоступной для действия ферментов из-за наличия упорядоченных структур (вторичной, третичной и четвертичной). При денатурации белков под действием под действием различных физико-химических факторов происходит развертывание полипептидной цепи, в связи с чем денатурированные белки гидролизуются быстрее нативных.
Протеазы широко используются во многих отраслях промышленности. Описано применение протеолитических ферментов в медицине для получения сывороток и вакцин, регулирования процессов свертывания крови, лечения воспалительных процессов, восполнения ферментов в организме. Их использование позволяет повысить эффективность действия синтетических моющих средств за счет расщепления белковых загрязнений.
В пищевой промышленности применение протеаз позволяет улучшить технологические свойства сырья, повысить качество готовых изделий, а также увеличить выход готовой продукции.
В мясной и птицеперерабатывающей промышленности протеолитические ферменты используются по двум основным направлениям: для получения гидролизатов мясного сырья и для мягчения мяса.
Российскими исследователями обоснована целесообразность применения протеолитических ферментов животного (коллагеназа из гепатопанкреаса камчатского краба) и микробного (мегатерин Г10Х и протосубтилин Г10Х) происхождения для обработки низкосортного мясного сырья с высоким содержанием соединительнотканных белков.
Специалистами Воронежской государственной технологической академии показано, что при обработке говядины протеолитическим ферментным препаратом животного происхождения Протепсин наблюдается набухание мышечных волокон и соединительнотканной оболочки, уменьшение содержания рыхлой соединительной ткани и ослабление связи между разволокненными мышечными волокнами, что ведет к повышению сортности и биологической ценности мясопродуктов.
Жариновым А.И. и Евтиховым П.Н. проводились исследования возможности применения ферментных препаратов коллагеназы и трипсина для улучшения качественных характеристик мяса кур яйценосной породы. Авторами установлено, что использование ферментной модификации позволяет существенно водосвязывающую способность и пластичность мясного сырья, а также существенно улучшить прочностные характеристики.
В молочной промышленности протеазы применяют при производстве сыров. Для получения мягких сыров сложного сырьевого состава, одним из компонентов рецептур которых является соевая эмульсия, биокатализаторы рекомендуется применять для ограниченного протеолиза растительных белков, входящих в состав эмульсии.
Протеолитические ферментные препараты успешно используются в крахмало-паточной промышленности для получения свободных от сопутствующих белков высокоочищенных паток.
При производстве хлебопекарных и кондитерских изделий ферментативный гидролиз высокомолекулярных компонентов сырья, таких как белки и углеводы, способствует интенсификации процесса тестоведения.
Работами зарубежных исследователей доказаны преимущества применения протеолитических ферментов микробного происхождения в кондитерской промышленности при производстве печенья, крекеров, бисквита и других кондитерских изделий.
Протеиназы играют значительную роль в процессах получения плодово-ягодных соков и вин для борьбы с белковыми помутнениями. В пивоварении ферментные препараты микробного происхождения используются с целью замены солода несоложеным ячменем, что позволяет существенно повысить рентабельность пивоваренного производства.
Исследователями ФГУП НИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов предложен метод использования бактериальных сериновых эндопептидаз, химитрипсина, плазмина и тромбина для получения пептидов.
Итак, очевидно, что область применения протеолитических ферментных препаратов при производстве мясных, молочных и других продуктов питания широка. Другим перспективным направлением их использования в пищевой промышленности являются процессы выделения ценных белковых компонентов из различных видов сырья, в частности растительного происхождения.
foodtechnologist.ru
Применение ферментов
Применение ферментов Области применения ферментовКормовые добавки (увеличение питательной ценности кормов, гидролиз некрахмальных полисахаридов и белков кормов)Пищевая промышленность (гидролиз некрахмальных полисахаридов, уменьшение вязкости растворов, увеличение выхода целевого продукта)
- «Европейская диета» (пшеница/ячмень): ксиланазы, бета-глюканазы, маннаназы, ферулоил/кумароил-эстеразы, альфа-L-арабинофуранозидазы
- «Американская диета» (соя/кукуруза): пектиназы, арабиназы, галактаназы, маннаназы, альфа-галактозидазы, протеазы, фитазы
Текстильная промышленность (изменение свойств поверхности текстильных изделий)
- Производство пива: бета-глюканазы, целлюлазы, протеазы
- Производство спирта: бета-глюканазы, целлюлазы, амилазы
- Производство белковых гидролизатов: протеазы, кератиназы
Целлюлозно-бумажная промышленность (биоотбеливание пульпы, удаление тонеров и чернил при вторичной переработке бумаги/макулатуры):
- Джинсовые изделия (удаление индиго): целлюлазы
- Биополировка, удаление ворса, предотвращение пиллинга: целлюлазы
- Биоскоринг (биоотварка) хлопка: пектиназы, целлюлазы, протеазы, кутиназы, эстеразы
- Облагораживание шерсти: протеазы
Производство моющих средств (разрушение загрязнений, придание свежести тканям, предотвращение пиллинга):
- ксиланазы
- маннаназы
- целлюлазы
- щелочные протеазы
- щелочные липазы
- щелочные амилазы
- щелочные целлюлазы
- щелочные пектиназы
По всем вопросам и с пожеланиями, пожалуйста, обращайтесь:
apsinitsyn@enzyme chem.msu.ru
Возврат на основную страницу
www.enzyme.chem.msu.ru
Получение и применение ферментов
Ферменты находятся во всех тканях животных и растений. Однако количество одного и того же фермента в разных тканях и прочность связи фермента с тканью неодинаковы. Поэтому практически его получение не всегда оправдано.
Источником получения ферментов могут быть пищеварительные соки человека и животных. В соках относительно мало посторонних примесей, клеточных элементов и других компонентов, от которых надо избавляться при получении чистого препарата. Это почти чистые растворы ферментов.
Из тканей получить фермент труднее. Для этого ткань измельчают, клеточные структуры разрушают, растирая измельченную ткань с песком, или обрабатывают ультразвуком. При этом ферменты «вываливаются» из клеток и мембранных структур. Их теперь очищают и отделяют друг от друга. Для очистки используют различную способность ферментов разделяться на хроматографических колонках, неодинаковую их подвижность в электрическом поле, осаждение их спиртом, солями, ацетоном и другие методы. Так как большинство ферментов связано с ядром, митохондриями, рибосомами или другими субклеточными структурами, сначала выделяют центрифугированием эту фракцию, а затем из нее извлекают фермент
Разработка новых методов очистки позволила получить ряд кристаллических ферментов в очень чистом виде, которые могут храниться годами.
Сейчас уже невозможно установить, когда люди впервые применили фермент, но можно с большой уверенностью утверждать, что это был фермент растительного происхождения. Люди давно обратили внимание на полезность того или иного растения не только как пищевого продукта. Например, аборигены Антильских островов издавна использовали сок дынного дерева для лечения язв и других кожных заболеваний.
Рассмотрим более подробно особенности получения и отрасли применения ферментов на примере одного из хорошо известных ныне растительных биокатализаторов — папаина. Этот фермент содержится в млечном соке во всех частях тропического плодового дерева папайи — гигантской древовидной травы, достигающей 10 м. Ее плоды похожи по форме и вкусу на дыню и содержат большое количество фермента папаина. Еще в начале XVI в. испанские мореплаватели обнаружили это растение в естественных условиях в Центральной Америке. Затем его завезли в Индию, а оттуда во все тропические страны. Васко да Гама, увидевший папайю в Индии, назвал ее золотым деревом жизни, а Марко Поло сказал, что папайя — это «дыня, вскарабкавшаяся на дерево». Мореплаватели знали, что плоды дерева спасают от цинги и дизентерии.
В нашей стране папайя растет на Черноморском побережье Кавказа, в ботаническом саду Академии наук России в специальных теплицах. Сырье для фермента — млечный сок — получают из надрезов на кожице плода. Затем сок сушат в лаборатории в вакуумных сушильных шкафах при невысоких температурах (не более 80 °С). Высушенный продукт растирают и хранят в стерильной упаковке, залитой парафином. Это уже достаточно активный препарат. Ферментативную активность его можно оценить по количеству расщепленного за единицу времени белка казеина. За одну биологическую единицу активности папаина принимают такое количество фермента, которого при введении в кровь достаточно для появления симптома «свисания ушей» у кролика массой 1 кг. Этот феномен происходит потому, что папаин начинает действовать на коллагеновые белковые нити в ушах кролика.
Папаин обладает целым спектром свойств: протеолитическим, противовоспалительным, антикоагуляционным (препятствующим свертыванию крови), дегидратационным, болеутоляющим и бактерицидным. Он разрушает белки до полипептидов и аминокислот. Причем это расщепление идет глубже, чем при действии других ферментов животного и бактериального происхождения. Особенностью папаина является его способность быть активным в широком интервале pH и при больших колебаниях температуры, что особенно важно и удобно для широкого применения этого фермента. А если к тому же учесть, что для получения ферментов, сходных по действию с папаином (пепсин, трипсин, лидаза), требуются кровь, печень, мышцы или другие ткани животных, то преимущество и экономическая эффективность растительного фермента папаина несомненны.
Области применения папаина очень разнообразны. В медицине он используется для обработки ран, где способствует расщеплению белков поврежденных тканей и очищает раневую поверхность. Незаменим папаин при лечении различных заболеваний глаз. Он вызывает рассасывание помутневших структур органа зрения, делая их прозрачными. Известно положительное действие фермента при заболеваниях органов пищеварения. Хорошие результаты получены при применении папаина для лечения кожных болезней, ожогов, а также в невропатологии, урологии и других отраслях медицины.
Кроме медицины, большое количество этого фермента расходуется в виноделии и пивоварении. Папаин увеличивает сроки хранения напитков. При обработке папаином мясо становится мягким и быстроусваиваемым, сроки хранения продуктов резко увеличиваются. Шерсть, идущая в текстильную промышленность, после обработки папаином не скручивается и не сопровождается усадкой. Недавно папаин начали применять в кожевенном производстве. Кожаные изделия после обработки ферментом становятся мягкими, эластичными, более прочными и долговечными.
Тщательное изучение некоторых неизлечимых ранее болезней привело к необходимости вводить в организм недостающие ферменты для замены тех, активность которых снижена. Можно было бы ввести в организм необходимое количество недостающих ферментов или «добавить» молекулы тех ферментов, которые в органе или ткани снизили свою каталитическую активность. Но на эти ферменты организм реагирует как на чужеродные белки, отторгает их, вырабатывает на них антитела, что в конце концов приводит к быстрому распаду введенных белков. Ожидаемого терапевтического эффекта не будет. Вводить ферменты с пищей тоже нельзя, так как пищеварительные соки их «переварят» и они потеряют свою активность, распадутся до аминокислот, не дойдя до клеток и тканей. Введение ферментов прямо в кровоток приводит их к разрушению тканевыми протеазами. Устранить эти трудности удается, применяя иммобилизованные ферменты. В основе принципа иммобилизации лежит способность ферментов «привязываться» к стабильному носителю органической или неорганической природы. Примером химического связывания фермента с матрицей (носителем) является образование прочных ковалентных связей между их функциональными группами. Матрицей может быть, например, пористое стекло, содержащее функциональные аминогруппы, к которым химически «привязывают» фермент.
При применении ферментов часто возникает необходимость сравнивать их активности. Как узнать более активный фермент? Как рассчитать активность разных очищенных препаратов? Условились за активность фермента принимать количество субстрата, которое за одну минуту может превратить 1 г ткани, содержащий этот фермент, при 25 °С. Чем больше субстрата переработал фермент, тем он активнее. Активность одного и того же фермента меняется в связи с возрастом, полом, временем суток, состоянием организма, а также зависит от желез внутренней секреции, вырабатывающих гормоны.
Природа почти не ошибается, производя одинаковые белки в течение всей жизни организма и передавая эту строгую информацию о производстве тех же белков из поколения в поколение. Однако иногда в организме появляется измененный белок, в составе которого встречается одна или несколько «лишних» аминокислот или, наоборот, они утрачены. В настоящее время известно много таких молекулярных ошибок. Они объясняются разными причинами и могут вызвать болезненные изменения в организме. Такие болезни, в появлении которых повинны ненормальные молекулы белка, получили в медицине название молекулярных. Например, гемоглобин здорового человека, состоящий из двух полипептидных цепей (а и в), и гемоглобин больного серповидно-клеточной анемией (эритроцит имеет форму серпа) отличаются только тем, что у больных в в-цепи глутаминовая кислота заменена валином. Серповидно-клеточная анемия — это наследственная болезнь. Изменения гемоглобина передаются от родителей потомству.
Болезни, возникающие при изменении активности ферментов, называются ферментопатиями. Они, как правило, наследуются, передаются от родителей детям. Например, при врожденной фенилкетонурии нарушается следующее превращение:
При недостатке фермента фенилаланингидроксилазы фенилаланин не превращается в тирозин, а накапливается, что вызывает расстройство нормальной функции ряда органов, в первую очередь расстройство функции центральной нервной системы. Болезнь развивается с первых дней жизни ребенка, и к шести-семи месяцам жизни появляются ее первые симптомы. В крови и моче таких больных можно обнаружить огромные по сравнению с нормой количества фенилаланина. Своевременное выявление такой патологии и уменьшение приема той пищи, которая содержит много фенилаланина, оказывает положительное лечебное действие.
Другой пример: отсутствие у детей фермента, превращающего галактозу в глюкозу, приводит к накоплению в организме галактозы, которая в больших количествах накапливается в тканях и поражает печень, почки, глаза. Если отсутствие фермента обнаружено своевременно, то ребенка переводят на диету, не содержащую галактозу. Это ведет к исчезновению признаков заболевания.
Благодаря существованию ферментных препаратов расшифровывают структуру белков и нуклеиновых кислот. Без них невозможны производство антибиотиков, виноделие, хлебопечение, синтез витаминов. В сельском хозяйстве применяются стимуляторы роста, которые оказывают действие на активирование ферментативных процессов. Таким же свойством обладают многие лекарственные препараты, которые подавляют или активируют в организме деятельность ферментов.
Без ферментов невозможно представить себе развитие таких перспективных направлений, как воспроизводство химических процессов, происходящих в клетке, и создания на этой основе современной промышленной биотехнологии. Пока еще ни один современный химический завод не способен соперничать с обычным листком растения, в клетках которого с участием ферментов и солнечных лучей из воды и углекислого газа синтезируется огромное число разнообразных сложных органических веществ. При этом в атмосферу выделяется в большом количестве столь необходимый нам для жизни кислород.
Ферментология — молодая и перспективная наука, отделившаяся от биологии и химии и обещающая много удивительных открытий всем, кто решит заняться ею всерьез.
studfiles.net