Аланин или тирозин 12 букв сканворд – Лизин, глицин или серин, 12 букв, 12 буква «А», сканворд

Содержание

Изолейцин + лейцин + валин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аргинин + гистидин + аланин + глицин + пролин + серин + тирозин + таурин (Isoleucine + leucine + valine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + ar

Изолейцин + лейцин + валин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аргинин + гистидин + аланин + глицин + пролин + серин + тирозин + таурин (Isoleucine + leucine + valine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + arginine + histidine + alanine + glycine + proline + serine + tyrosine + taurine)

Комбинированный препарат

Активные вещества

  • Глицин
  • Таурин

Препарат выпускается под торговыми названиями:

  • ИИ. Рам ® НЕО 10%, рам ® Нео 15%, раствор для инфузий 500 мл в фл-капельницах; 1000 мл р-на содержащие L-изолейцина 5,0 г L-лейцина 7,4 г L- валина 6,2 г L-лизина (в форме моноацетату 9,31 г) 6,6 г L-метионина 4,3 г L-треонина 4,4 г L-фенилаланина 5,1 г L-триптофана 2,0 г L-аргинина 12,0 г L-гистидина 3,0 г L-аланина 14,0 г глицина 11,0 г L-пролина 11,2 г L-серина 6,5 г , L-тирозина 0,4 г таурина 1,0 г или 1000 мл р-на содержит: L-изолейцина 5,2 г L-лейцина 8,9 г L-валина 5,5 г L-лизина; (в форме моноацетату 15,66 г) 11,1 г L-метионина 3,8 г L-треонина 8,6 г L-фенилаланина 5,5 г L-триптофана 1,6 г L-аргинина 20 0 г L-гистидина 7,3 г L-аланина 25,0 г глицина 18,5 г L-пролина 17,0 г L-серина 9,6 г L-тирозина 0,4 г; таурина 2,0 г, производства "Hemofarm" AD, Сербия
  • рам ® НЕО Е 10%, раствор для инфузий 500 мл в фл-капельницах; 1000 мл р-на содержащие L-изолейцина - 5.0 г, L-лейцина - 7.4 г, L-валина - 6.2 г, L-лизина - 6.6 г, L-метионина - 4.3 г, L-треонина - 4.4 г L-фенилаланина - 5.1 г, L-триптофана - 2.0 г L-аргинина - 12.0 г, L-гистидина - 3.0 г , L-аланина - 15.0 г, глицина - 14,0 г, L-пролина - 15.0 г, L-яблочной кислоты - 9.28 г, натрия глицерофосфата - 9.453 г, кальция хлорида - 0.735 г, магния хлорида гексагидрата - 1.017 г, калия гидроксида - 1.683 г, производства "Hemofarm" AD, Сербия
  • Аминовен ИНФАНТ 10%, раствор для инфузий 10% по 100 мл или по 250 мл во фл. (Флакон) 1000 мл р-на содержащие L-аргинина 7,500 г L-лейцина 13,000 г L-изолейцина 8,000 г L-метионина 3,120 г L-фенилаланина 3,750 г L-аланина 9,300 г L-пролина 9,710 г L-валина 9,000 г L-треонина 4,400 г L-лизина ацетата (моноацетату) 12,000 г эквивалентно L-лизина 8,51 г глицина 4,150 г L-гистидина 4,760 г L-серина 7,670 г N- ацетил-L-тирозина 5,176 г эквивалентно L-тирозина 4,20 г L-триптофана 2,010 г N-ацетил-L-цистеина 0,770 г эквивалентно L-цистеина 0,52 г L-яблочной кислоты 2,620 г таурина 0,400 г, производства Фрезениус Каби Австрия ГмбХ, Австрия

Визаемодия с другими лекарственными средствами

Глицин: Снижает токсичность антиконвульсантов, антипсихотических средств, антидепрессантов, противосудорожных средств, с снотворными, транквилизаторами и антипсихотическими средствами усиливается эффект торможения ЦНС

Таурин: С глазными каплями тимолола наблюдается потенцированных снижение ВТ

Особенности применения у женщин во время беременности и лактациии

Глицин:
Беременность Взаимодействие Данных нет
Лактация: Взаимодействие Данных нет

Таурин:
Беременность Опыт применения отсутствует.
Лактация: Опыт применения отсутствует.

Особенности применения при недостаточности внутренних органов

Глицин:
Нарушение функции церцево-сосудистой системы: Уменьшение дозы, контроль АД (артериальное давление) при склонности к гипотензии.
Нарушение функции печинкы: Специальных рекомендаций нет
Нарушение функции почек Специальных рекомендаций нет
Нарушение функции дыхательной системы: Специальных рекомендаций нет

Особенности применения у детей и пожилых людей

Глицин:
дети до 12 лет Затрудненное при применении до 3 лет
Лица пожилого и старческого возраста: Специальных рекомендаций нет

Таурин:
дети до 12 лет Противопоказан детям до 3 лет .
Лица пожилого и старческого возраста: Специальных предостережений нет Роздрукувати

Меры применения

Глицин:
Информация для врача: Пациентам со склонностью к гипотензии назначают в меньших дозах и при условии регулярного контроля АД (артериальное давление). При его снижении ниже обычного уровня прием препарата прекращают.
Информация для пациента: Специальных рекомендаций нет

Таурин + боярышник + пустырника (Taurine + Crataegus + Urtica canina) ** инструкция, применение препаратаАргинин глутамат (Arginine glutamate) инструкция, применение препаратаГлицин (Glycine) ** инструкция, применение препаратаГлицин (Glycine) инструкция, применение препаратаАланiн + аргинина + валiн + гiстидин + глiцин + iзолейцин + лейцин + лiзин + метiонiн + пролiн + треонiн + триптофан + фенiлаланiн (Alanine + arginine + valine + histidine + glycine + isoleucine + leucine + lysine + methionine + proline + threonine + trypИзолейцин + лейцин + лизин + метионин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + аргинин + гистидин + глицин + аланин + пролин + аспарагиновая кислота + аспарагин + цистеин + кислота глютаминовая + орнитин + cерин + тирозин (Isoleucine + leucine + lysiВалин + изолейцин + лейцин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аланин + аргинин + глицин + гистидин + пролин + серин + цистеин (Valine + isoleucine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + alanine + arginine + Изолейцин + лейцин + лизин + метионин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + аргинин + гистидин + глицин + аланин + пролин + аспарагиновая кислота + аспарагин + цистеин + кислота глютаминовая + орнитин + cерин + тирозин + натрия ацетат + калия ацетИзолейцин + лейцин + лизин + метионин + цистеин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + аргинин + гистидин + кислота аминоуксусная + аланин + пролин + серин + уксусная кислота ледяная (Isoleucine + leucine + lysine + methionine + cysteine ​​+ phenylАланин + глицин + аргинин + аспарагиновая кислота + глутаминовая кислота + гистидин + изолейцин + лизин + метионин + лейцин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + ксилитол + натрия ацетат + калия хлорид + магния хлорид + натрия гидроокись + натрия Аланин + глицин + аргинин + кислота аспарагиновая + глютаминовая кислота + гистидин + ацетилцистеин + ацетилтирозин + изолейцин + лизин + метионин + лейцин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + орнитин + пролин + серин + тирозин + натрия ацетат + Тирозин + триптофан + фенилаланин + треонин + серин + пролин + глицин + аланин + валин + метионин + изолейцин + лейцин + лизин + гистидин + аргинин + кальция хлорид + магния хлорид + натрия лактат + натрия хлорид (Tyrosine + tryptophan + phenylalanine + tЖелеза сульфат + серин (Ferrous sulfate + serine) инструкция, применение препаратаИзолейцин + лейцин + валин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аргинин + гистидин + аланин + глицин + пролин + серин + тирозин + таурин (Isoleucine + leucine + valine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + arЖелеза сульфат + серин (Ferrous sulfate + serine) инструкция, применение препаратаТаурин (Taurin) инструкция, применение препаратаЖелеза сульфат + серин (Ferrous sulfate + serine) инструкция, применение препаратаТаурин (Taurine) (-) інструкція, застосування препаратуТаурин (Taurin) інструкція, застосування препарату

fitoapteka.org

L-Тирозин [LifeBio.wiki]

Фармакологическая группа: [[аминокислоты|аминокислоты]]
Тирозин (сокращенно Tyr или Y), или 4-гидроксифенилаланин, является одной из 22 аминокислот, использующихся клетками для синтеза белков. Его кодоны – UAC и СХУ. Тирозин не является незаменимой аминокислотой и имеет полярную боковую цепь. Слово «тирозин» происходит от греческого «тири» (сыр), так как впервые эта аминокислота была обнаружена в 1846 году немецким химиком Юстусом фон Либихом в виде белка казеина, находящегося в сыре. Функциональная группа или боковая цепь аминокислоты называется тирозил. L-Тирозин является [[аминокислоты|аминокислотой]], которая используется для производства норадреналина и дофамина; эта аминокислота действует в качестве антистрессового средства при остром стрессе (при котором снижается уровень адреналина) и может предотвращать вызванный стрессом дефицит памяти.

Функции

Кроме того, что тирозин является протеиногенной аминокислотой, он играет особую роль из-за функциональности фенола. Тирозин действует в качестве приемника фосфатных групп, которые передаются посредством протеинкиназ (так называемых рецепторных тирозинкиназ). Фосфорилирование гидроксильных групп изменяет активность белка-мишени. Остаток тирозина также играет важную роль в процессе фотосинтеза. В хлоропластах (фотосистеме II) он действует в качестве донора электронов в восстановлении окисленного хлорофилла. Здесь его фенольная OH-группа подвергается депротонированию. Затем радикал восстанавливают в фотосистему II четырьмя основными кластерами марганца.

Описание

L-тирозин является стимулирующей аминокислотой. Является одной из форм
  • Жиросжигателя

  • Ноотропного препарата

  • Добавки - заменителя аминокислот

L-тирозин инструкция по применению

Показания к применению: усталость и стресс (острый) Как правило, L-тирозин следует принимать в дозах 500-2000мг приблизительно за 30-60 минут до любого стресса (либо тренировки). Исследования позволяют предположить, что L-тирозин действует в качестве антистрессового средства в дозировке 100-150 мг/кг массы тела при приеме за 60 минут до тренировки. Интервал дозировки составляет 9-13.5г для человека весом около 200 фунтов, и 7-10 – для человека весом около150 фунтов. При использовании более высоких доз, с возникновением проблем с пищеварением, можно произвести разделение на две дозы, интервалом в полчаса (30 и 60 минут до стресса).

Источники и структура

Биологические свойства

Катехоламиновый метаболический путь in vivo начинается с аминокислоты L-фенилаланина, которая превращается в L-тирозин при участии фермента фенилаланин гидроксилазы. L-тирозин затем превращается в L-допу при помощи тирозин гидроксилазы. Леводопа затем подвергается декарбоксилированию при участии декарбоксилазы L-аминокислот, в дофамин, который затем превращается в норадреналин, посредством окисления ферментом дофамин-бета-гидроксилазы, а затем, наконец, превращается в адреналин с помощью фермента фенилэтаноламин-N-метил-трансферазы. Последние три соединения (дофамин, норадреналин и адреналин) в совокупности называются «катехоламинами».

1) Применение любого из вышеперечисленных соединений позволяет увеличить уровень адреналина в организме. L-тирозин превращается в леводопу, которая затем превращается в активные катехоламины (адреналин, норадреналин и дофамин). Для устранения дефицита любого из перечисленных нейротрансмиттеров, L-тирозин используется в качестве субстрата.

Фенилкетонурия

Фенилкетонурия (ФКУ) является генетическим заболеванием, при котором организм не в состоянии должным образом усваивать аминокислоту фенилаланин, сопровождается накоплением фенилаланина до токсических уровней. Тирозин может смягчать симптомы фенилкетонурии (поскольку снижение уровня фенилаланина может вызывать уменьшение количества катехоламинов, однако этого можно избежать при приеме L-тирозина, в который превращается фенилаланин для создания катехоламинов). Но, пока что, эти результаты являются предварительными.2)

Пищевые источники

Тирозин, который также может быть синтезирован в организме из фенилаланина, содержится во многих богатых белками пищевых продуктах, таких как курица, индейка, рыба, арахис, миндаль, авокадо, молоко, сыр, йогурт, творог, фасоль, тыквенные семечки, кунжут, бананы и соевые продукты.

Биосинтез

Растения и большинство микроорганизмов производят тирозин с помощью префената, промежуточного вещества на шикиматном пути биозинтеза. Префенат окислительно декарбоксилируется с сохранением гидроксильной группы, для получения р-гидроксифенилпирувата, который трансаминируется с использованием глутамата в качестве источника азота, в результате чего получается тирозин и альфа-КГ. Млекопитающие синтезируют тирозин из незаменимой аминокислоты фенилаланина (Phe), добываемой из пищи. Превращение фенилаланина в тирозин катализируется ферментом гидроксилазы фенилаланина, монооксигеназной. Этот фермент катализирует реакцию, вызывая добавление гидроксильной группы в конец 6-углерод ароматического кольца фенилаланина, что, в конечном итоге, и создает тирозин.

Метаболизм

Фосфорилирование и сульфатирование

Некоторые из остатков тирозина могут быть объединены в фосфатную группу (то есть быть фосфорилированы) через протеинкиназу. Фосфорилированная форма тирозина называется фосфотирозином. Фосфорилирование тирозина считается одним из ключевых шагов в трансдукции сигнала и регулировании ферментативной активности. Фосфотирозин может быть обнаружен с помощью специфических антител. Остатки тирозина могут быть также модифицированы путем добавления сульфатной группы, этот процесс известен как сульфатирование тирозина. Сульфатирование тирозина катализируется тирозилпротеиновой сульфотрансферазой (TPST). Как и антитела фосфотирозина, о которых говорилось выше, недавно были описаны антитела, способные обнаруживать сульфотирозин.

Предшественник нейромедиаторов и гормонов

В дофаминергических клетках головного мозга тирозин превращается в леводопу под воздействием фермента гидроксилазы тирозина (TH). TH является ферментом, ограничивающим скорость, и участвующим в синтезе нейромедиатора дофамина. Дофамин затем может быть преобразован в катехоламин норадреналин и адреналин. Гормоны щитовидной железы трийодтиронин (Т3) и тироксин (Т4) в коллоидной системе щитовидной железы также производятся из тирозина.

Предшественник алкалоидов

Млечный сок растения Papaver Somniferum (опиумный мак) способен преобразовывать тирозин в морфин и этот био-путь осуществляется при участии углерод-14 радиоактивно меченого тирозина для того, чтобы проследить весь синтез в естественных условиях. Кактус, производящий мескалин, способен биосинтезировать тирозин в мескалин при его введении при помощи инъекций.

Предшественник природных фенолов

Тирозин аммиак-лиаза (TAL) является ферментом в метаболическом пути биосинтеза природных фенолов. Он превращает L-тирозин в p-кумаровую кислоту.

Предшественник пигментов

Тирозин также является предшественником пигмента меланина.

Распад

Распад L-тирозина (синоним пара-гидроксифениланина) начинается с трансаминирования, зависящего от а-кетоглютарата через тирозин трансаминазу в пара-гидроксифенилпируват. «Пара», сокращенно р, означает, что гидроксильные группы и боковые цепи на фенил кольце находятся напротив друг друга. В следующем шаге – окислении – происходит катализация р-гидроксифенилпируват -диоксигеназы и отщепление СО2 гомогентизата (2,5-дигидроксифенилуксусной кислоты). Для того, чтобы отделить гомогентизат от ароматического кольца, требуется дальнейшая диоксигеназа, гомогентизат-оксигеназа. Таким образом, путем включения молекулы O2, создается малеилацетоацетат. Фурамилацетат создается малеилацетоацетат-цис-транс-изомеразой при ротации карбоксильной группы, созданной из гидроксильной группы с помощью окисления. Эта цис-транс-изомераза использует глутатион в качестве кофермента. Фурамилацеоацетат, наконец, делится с помощью фурамилацетоацеат-гидролазы путем добавления молекулы воды. При этом высвобождаются фумарат (также являющийся метаболитом в цикле лимонной кислоты) и ацетоацетат (3-кетобутурат). Ацетоацетат является кетоновым телом, которое активируется сукцинил-КоА, а затем может быть преобразовано в ацетил-КоА, который, в свою очередь, может быть окислен циклом лимонной кислоты или использоваться для синтеза жирных кислот. Флоретиновая кислота является также мочевым метаболитом тирозина у крыс.

Бетаины

Орто-и мета-тирозин

Существует три изомера тирозина. В дополнение к общей аминокислоте L-тирозину, которая является пара-изомером (пара-тирозин, p-тирозин или 4-гидроксифенилаланин), существуют два дополнительных региоизомера, а именно – мета-тирозин (м-тирозин или 3- гидроксифенилаланин или L-m- тирозин) и орто-тирозин (о-тирозин или 2-гидроксифенилаланин), которые встречаются в природе. М-тирозин и о-тирозин, довольно редкие изомеры, возникают в результате неферментативного свободнорадикального гидроксилирования фенилаланина в условиях окислительного стресса. М-тирозин и его аналоги (редкие в природе, но доступные синтетически), применяют при лечении болезни Паркинсона, болезни Альцгеймера и артрита.

Медицинское использование тирозина

Тирозин является предшественником некоторых нейромедиаторов. Он увеличивает уровни нейромедиаторов в плазме (в частности, дофамина и норадреналина), но не оказывает практически никакого влияния на настроение. Влияние на настроение более заметно у людей, подвергающихся стрессу. В ряде исследований было показано, что тирозин может быть использован в таких ситуациях, как стресс, холод, усталость, потеря любимого человека (смерть или развод), длительная работа и лишение сна, так как он вызывает уменьшение уровней гормонов стресса, снижает вызванную стрессом потерю веса, что было доказано в испытаниях на животных; а также улучшает когнитивную и физическую работоспособность, что было показано в испытаниях на людях. Однако в связи с тем, что тирозингидроксилаза является ферментом, ограничивающим скорость, тирозин проявляет меньшие эффекты, чем L-допа. В нормальных условиях Тирозин не оказывает существенного влияния на настроение, когнитивные функции или физическую работоспособность человека. Суточная доза для клинического анализа, указанная в литературе, составляет около 100 мг / кг для взрослого, то есть около 6,8 грамм на 150 фунтов. Обычная дозировка до 500-1500 мг в день (доза, предложенная большинством производителей, обычно эквивалентна 1-3 капсулам чистого тирозина). Не рекомендуется превышать дозу в 12000 мг (12 г) в день. В самом деле, чрезмерные дозировки вызывают снижение уровня допамина в организме. Тирозин может уменьшить поглощение других аминокислот при высоких или хронических дозах. Это снижает поглощение L-допа.

Фармакология

Сыворотка

150 мг/кг L-тирозина, смешанного с яблочным пюре, может повысить концентрацию L-тирозина в плазме с 56.3 нмоль/л (базовые показатели) до 140-168 нмоль/л в течение 90 минут. Показатели оставались в пределах этой концентрации до прекращения измерений на 150 минуте. Существенное отличие от плацебо длилось в течение 30 минут и составило примерно 80нмоль/л. Данные изменения концентрации тирозина в плазме не сравнивали с увеличением уровня норадреналина в плазме, которое оказалось схожим в разных группах.3) Аналогичный всплеск содержания тирозина в сыворотке крови был отмечен у крыс (сыворотка не тестировалась на содержание норадреналина), и увеличение содержания тирозина в сыворотке длилось 4 часа, а затем показатели вернулись к своему исходному уровню.4) Тирозин довольно быстро всасывается из кишечника в кровь, и удерживается на высоком уровне в течение 2-4 часов после приема.

Воздействие на организм

Неврология

Механизмы

Поскольку L-тирозин предстает в роли предшественника нейромедиаторов норадреналина и дофамина, он непосредственно ускоряет процесс синтеза катехоламинов.5)

Память

L-тирозин (200-400мг/кг) может значительно повысить концентрацию норадреналина (также известного как норэпинефрин или НЭ) в гипофизе и предотвратить острое снижение концентрации НЭ у крыс, подверженных воздействию холода. Это может быть связано с тем, что L-тирозин может обращать потерю памяти у человека, вызванную стрессом во время нахождения организма в холодных условиях. Это исследование (n = 8) показало, что 150 мг / кг L-тирозина (растворенного в яблочном пюре, употребленного внутрь, при этом плацебо-группе давали просто яблочное пюре без добавок) проводилось в помещении, где температура была снижена с 22 ° С до +4 ° С. Тестируемые, которым давали L-тирозин, справились с заданием за более короткий отрезок времени и увеличили количество правильных ответов в условиях холода. Однако, при смене температур на более высокие, разница между группами была не такой выразительной (L-тирозин не способствовал дальнейшему улучшению производительности).6) В настоящее время нет доказательств того, что добавка L-тирозин может улучшить функцию памяти по сравнению с исходной, но в стрессовом состоянии может ослабить ухудшение памяти.

Внимание

Исследование с участием детей с диагнозом СДВГ показало, что сочетание добавки тирозина и 5-HTP (дозы были титрованными, при этом самое низкое содержание – 1,500мг тирозина и 150 мг 5-HTP, а самое высокое – 3,750мг и 425мг соответственно), выявило, что использование добавок привело к значительному сокращению симптомов по оценке СДВГ-RS; в этом исследование также использовался ряд других питательных веществ (1000 мг витамина С, 220 мг цитрата кальция, 75 мг витамина В6, 400 мкг фолиевой кислоты, 500 мг L-Лизина, 2,500-4,500мг L-цистеина и 200-400мг селена).7) Хотя L-тирозин значительно улучшает внимательность, на данный момент это не было достаточно протестировано. Были рассмотрены лишь единичные случаи, таким образом, невозможно с точностью определить, каким является его влияние.

Бодрость

Исследование L-тирозина, в котором применялось «продолжительное бодрствование», показало, что 150 мг / кг L-тирозина ослабляет снижение когнитивных функций, связанное с недостатком сна.8) L-тирозин может улучшить когнитивные функции во время бессонницы, не оказывая существенного влияния на сон.

Стресс

Острое неконтролируемое напряжение, которое способно истощить содержание концентрации норэпинефрина (НЭ) в нервной ткани, особенно в гипоталамусе и стволе мозга (содержащем голубые пятна), и поведенческие изменения, связанные с истощением НЭ были зафиксированы в исследовании поведения животных, проявившихся в качестве побега, спонтанной двигательной активности, агрессивного поведения, и плавания. Кратковременный неконтролируемый стресс – это феномен, благодаря которому может снижаться уровень норепинефрина в нервной ткани, особенно в гипоталамусе и мозговом стволе. У животных недостаток норепинефрина приводит к развитию спонтанной моторной активности, поведению, связанному с уклонением и избеганием, агрессивному поведению. Прием L-тирозина может смягчить развитие поведенческих отклонений, связанных с острыми неконтролируемыми факторами стресса у лабораторных животных, в диапазоне доз 200 -400мг / кг (перорально или внутривенно) за 30-60 минут до стрессовой ситуации.9) L-тирозин смягчает некоторые явные признаки острого и неконтролируемого стресса (в отличие от адаптогенных молекул, которые могут быть эффективны против хронического и контролируемого стресса). Некоторые исследования были проведены специально в условиях холодового стресса (так называемая «холодная терапия»). Было отмечено уменьшение времени неподвижности в зависимости от дозировки, у мышей с использованием инъекции 200-400 мг/ кг L-тирозина или 5- 20мг / кг фенилпропаноламина. Тирозин синергически сократил время неподвижности, при совместном приеме либо с фенилпропаноламином, либо с амфетамином. Эти эффекты кореллируют с концентрацией норадреналина в гипофизе, которая сохраняется на должном уровне с использованием L-тирозина. Эти защитные эффекты были отмечены в исследовании человека. Данная добавка также уменьшает негативные последствия холодового стресса, и существуют доказательства, выявленные при обследовании людей (влияние на функции памяти). 10) Одно исследование, проведенное на людях, показало высокий уровень защитного действия L-тирозина против острого стресса. Наблюдалось уменьшение симптомов острого перенапряжения, при этом прием 100 мг / кг L-тирозина (в два приема, интервалом в час) был связан с уменьшением головной боли, стресса, усталости, апатии, сонливости, мышечной боли. Это исследование также отметило улучшения (по отношению к плацебо) в общих показателях настроения и счастья и когнитивных функций. Подобные исследования с использованием той же пероральной дозы после сильного шумового напряжения, отметили быстрое снижение острого стресса.11) В исследовании с проведением недельной силовой тренировки было отмечено положительное воздействие, снятие напряжения у испытуемых с использованием 42г белка (2 г из которых составлял тирозин), наблюдалось сохранение когнитивных функций, однако не удалось обнаружить существенных улучшений в настроении у испытуемых.

Старение нейронов

Повышение уровня L-тирозина в мозге в настоящее время рассматривается в качестве фармацевтического способа облегчения неврологических ухудшений, поскольку снижение катехоламинов связано с деменцией.12) Удивительно, но катехоламины являются нейропротекторами и могут выступать в качестве антиоксидантов в головном мозге.

Сердечнососудистые заболевания

Артериальное давление

При приеме 150 мг / кг L-тирозина до когнитивного теста (в состоянии острого напряжения) не наблюдается значительного влияния на кровяное давление или на всплеск кровяного давления, вызванный острым стрессом. Тестирование курсантов, проходящих боевую подготовку, и потреблявших 42 г белка (2 г тирозин были смешаны с другими аминокислотами), выявило, что данная добавка снизила систолическое артериальное давление на 10,4% по сравнению с исходным уровнем. В группе плацебо наблюдалось меньшее и незначительное снижение кровяного давления. Никаких существенных изменений не отмечено и в диастолическом давлении, однако была отмечена тенденция к снижению. В другом исследовании при остром шумовом напряжении, выяснилось, что прием L-тирозина снижет диастолическое артериальное давление в течение 15 минут после приема препарата внутрь в дозе 100 мг /кг. Это снижение диастолического артериального давления было отмечено ранее в опытах над животными. 13) Хотя существует не достаточно надежных данных о препарате, похоже, что L-тирозин неэффективно понижает артериальное давление. Исследования были проведены в условиях стресса (повышенное артериальное давление), поэтому эффекты L-тирозина нельзя рассматривать отдельно от особенностей реакций организма на стресс.

L-тирозин и производительность

L-тирозин, как правило, используется совместно с чем-либо для облегчения снижения неврологической производительности, связанной с умеренным, либо долгосрочным умственным напряжением (при умственных или физических нагрузках). Существует предположение, что при увеличении нагрузки на нервную систему наблюдается увеличение производительности, хотя такое явление нельзя назвать систематическим. 14)

Формы L-тирозина

N-ацетил-L-тирозин (NALT)

N-ацетил-L-тирозин может жертвовать свободный L-тирозин in vivo после внутривенного применения, однако вызывает лишь 20% увеличение L-тирозина, несмотря на гораздо более выраженное увеличение сывороточных уровней NALT. 56% дозы NALT выводится из организма в моче в виде NALT, а не L-тирозина.15)

Доступность:

Список использованной литературы:

1) Nakashima A, et al. Role of N-terminus of tyrosine hydroxylase in the biosynthesis of catecholamines. J Neural Transm. (2009) 2) Poustie VJ, Rutherford P. Tyrosine supplementation for phenylketonuria. Cochrane Database Syst Rev. (2000) 3) Shurtleff D, et al. Tyrosine reverses a cold-induced working memory deficit in humans. Pharmacol Biochem Behav. (1994) 4) Topall G, Laborit H. Brain tyrosine increases after treating with prodrugs: comparison with tyrosine. J Pharm Pharmacol. (1989) 5) Lehnert H, Wurtman RJ. Amino acid control of neurotransmitter synthesis and release: physiological and clinical implications. Psychother Psychosom. (1993) 6) Shurtleff D, et al. Tyrosine reverses a cold-induced working memory deficit in humans. Pharmacol Biochem Behav. (1994) 7) Treatment of attention deficit hyperactivity disorder with monoamine amino acid precursors and organic cation transporter assay interpretation 8) Neri DF, et al. The effects of tyrosine on cognitive performance during extended wakefulness. Aviat Space Environ Med. (1995) 9) Banderet LE, Lieberman HR. Treatment with tyrosine, a neurotransmitter precursor, reduces environmental stress in humans. Brain Res Bull. (1989) 10) Dollins AB, et al. L-tyrosine ameliorates some effects of lower body negative pressure stress. Physiol Behav. (1995) 11) Deijen JB, et al. Tyrosine improves cognitive performance and reduces blood pressure in cadets after one week of a combat training course. Brain Res Bull. (1999) 12) Jodko K, Litwinienko G. Oxidative stress in the neurodegenerative diseases–potential antioxidant activity of catecholamines. Postepy Biochem. (2010) 13) Tyrosine administration reduces blood pressure and enhances brain norepinephrine release in spontaneously hypertensive rats 14) Meeusen R, Watson P, Dvorak J. The brain and fatigue: new opportunities for nutritional interventions. J Sports Sci. (2006) 15) Hoffer LJ, et al. N-acetyl-L-tyrosine as a tyrosine source in adult parenteral nutrition. JPEN J Parenter Enteral Nutr. (2003)

тирозин.txt · Последние изменения: 2016/04/06 15:51 — nataly

lifebio.wiki

Изолейцин + лейцин + валин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аргинин + гистидин + аланин + глицин + пролин + серин + тирозин + таурин (Isoleucine + leucine + valine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + ar

Инструкция по применению: Изолейцин + лейцин + валин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аргинин + гистидин + аланин + глицин + пролин + серин + тирозин + таурин (Isoleucine + leucine + valine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + arginine + histidine + alanine + glycine + proline + serine + tyrosine + taurine)

ПОКАЗАНИЯ: для частичного парентерального питания недоношенных, новорожденных и детей раннего возраста; вместе с р-нами углеводов, жировыми эмульсиями, а также препаратами витаминов, электролитов и микроэлементов обеспечивает полное парентеральное питание.

Способ применения и дозы: предназначен для длительного капельного в /в (введение) введение, преимущественно в центральные вены, максимальная скорость введения - до 0,1 г аминокислот на кг /ч, что равна 1 мл /кг /час; МДД (максимальная суточная доза) у детей до 1 года - 1,5 - 2,5 г аминокислот на 1 кг массы тела в сутки, или 15-25 мл р-на для инфузий на 1 кг массы тела в сутки применяется до тех пор, пока сохраняется необходимость в парентеральном питании.

Визаемодия с другими лекарственными средствами

Глицин: Снижает токсичность антиконвульсантов, антипсихотических средств, антидепрессантов, противосудорожных средств, с снотворными, транквилизаторами и антипсихотическими средствами усиливается эффект торможения ЦНС

Таурин: С глазными каплями тимолола наблюдается потенцированных снижение ВТ

Особенности применения в женщин во время беременности и лактациии

Глицин:
Беременность Взаимодействие Данных нет
Лактация: Взаимодействие Данных нет

Таурин:
Беременность Опыт применения отсутствует.
Лактация: Опыт применения отсутствует.

Особенности применения при недостаточности внутренних органов

Глицин:
Нарушение функции церцево-сосудистой системы: Уменьшение дозы, контроль АД ( артериальное давление) при склонности к гипотензии.
Нарушение функции печинкы: Специальных рекомендаций нет
Нарушение функции почек Специальных рекомендаций нет
Нарушение функции дыхательной системы: Специальных рекомендаций нет

Особенности применения у детей и пожилых людей

Глицин:
Дети, 12 лет Затрудненное при применении до 3 лет
Лица пожилого и старческого возраста: Специальных рекомендаций нет

Таурин:
дети до 12 лет Противопоказан детям до 3 лет.
Лица пожилого и старческого возраста: Специальных предостережений нет Роздрукувати

Меры применения

Глицин:
Информация для врача: Пациентам со склонностью к гипотензии назначают в меньших дозах и при условии регулярного контроля АД (артериальное давление). При его снижении ниже обычного уровня прием препарата прекращают.
Информация для пациента: Специальных рекомендаций нет

Таурин + боярышник + пустырника (Taurine + Crataegus + Urtica canina) ** инструкция, применение препаратаАргинин глутамат (Arginine glutamate) инструкция, применение препаратаГлицин (Glycine) ** инструкция, применение препаратаГлицин (Glycine) инструкция, применение препаратаАланiн + аргинина + валiн + гiстидин + глiцин + iзолейцин + лейцин + лiзин + метiонiн + пролiн + треонiн + триптофан + фенiлаланiн (Alanine + arginine + valine + histidine + glycine + isoleucine + leucine + lysine + methionine + proline + threonine + trypИзолейцин + лейцин + валин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аргинин + гистидин + аланин + глицин + пролин + серин + тирозин + таурин (Isoleucine + leucine + valine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + arИзолейцин + лейцин + лизин + метионин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + аргинин + гистидин + глицин + аланин + пролин + аспарагиновая кислота + аспарагин + цистеин + кислота глютаминовая + орнитин + cерин + тирозин (Isoleucine + leucine + lysiВалин + изолейцин + лейцин + лизин + метионин + треонин + фенилаланин + триптофан + аланин + аргинин + глицин + гистидин + пролин + серин + цистеин (Valine + isoleucine + lysine + methionine + threonine + phenylalanine + tryptophan + alanine + arginine + Изолейцин + лейцин + лизин + метионин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + аргинин + гистидин + глицин + аланин + пролин + аспарагиновая кислота + аспарагин + цистеин + кислота глютаминовая + орнитин + cерин + тирозин + натрия ацетат + калия ацетИзолейцин + лейцин + лизин + метионин + цистеин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + аргинин + гистидин + кислота аминоуксусная + аланин + пролин + серин + уксусная кислота ледяная (Isoleucine + leucine + lysine + methionine + cysteine ​​+ phenylАланин + глицин + аргинин + аспарагиновая кислота + глутаминовая кислота + гистидин + изолейцин + лизин + метионин + лейцин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + ксилитол + натрия ацетат + калия хлорид + магния хлорид + натрия гидроокись + натрия Аланин + глицин + аргинин + кислота аспарагиновая + глютаминовая кислота + гистидин + ацетилцистеин + ацетилтирозин + изолейцин + лизин + метионин + лейцин + фенилаланин + треонин + триптофан + валин + орнитин + пролин + серин + тирозин + натрия ацетат + Тирозин + триптофан + фенилаланин + треонин + серин + пролин + глицин + аланин + валин + метионин + изолейцин + лейцин + лизин + гистидин + аргинин + кальция хлорид + магния хлорид + натрия лактат + натрия хлорид (Tyrosine + tryptophan + phenylalanine + tЖелеза сульфат + серин (Ferrous sulfate + serine) инструкция, применение препаратаЖелеза сульфат + серин (Ferrous sulfate + serine) инструкция, применение препаратаТаурин (Taurin) инструкция, применение препаратаЖелеза сульфат + серин (Ferrous sulfate + serine) инструкция, применение препаратаТаурин (Taurine) (-) інструкція, застосування препаратуТаурин (Taurin) інструкція, застосування препарату

fitoapteka.org

Аланин физические свойства - Справочник химика 21

    Энантиомеры не отличаются по скалярным физическим свойствам. В то же время они вращают плоско-поляризованный свет в противоположные стороны, например (5)-аланин вращает плоскость [c.266]

    Физические свойства. Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества. Многие из них растворимы в воде. При нагревании, плавясь, разлагаются. Ряд аминокислот содержит асимметрические атомы углерода и вращают плоскость поляризованного света. В качестве примера укажем на а-аминопропионовую кислоту (аланин), существующую в двух оптически активных формулах  [c.327]


    Первичная структура белков. На рис. 2-1, В показано, что три аминокислоты (аланин — Ала, аспарагиновая кислота — Асп и лейцин — Лей) соединены в следующем порядке — Aлa-A п-Лeй, образуя полипептид. Однако те же самые аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами Ала-Асп-Лей, Ала-Лей-Асп, Асп-Ала-Лей, Асп-Лей-Ала, Лей-Ала-Асп, Лей-Асп-Ала. Хотя каждый из трипептидов построен из одних и тех же субъединиц, физические и химические свойства их несколько отличаются, т. е. они представляют собой шесть разных химических соединений. Из четырех разных аминокислот (папример, из трех прежних плюс валин) можно было бы получить 24 тетрапептида. В молекуле белка аминокислоты могут располагаться в любом порядке, причем каждая аминокислота может неоднократно повторяться в цепи. Исходя из этого, легко представить себе, что, хотя во всех белках используются одни и те же субъединицы, число их сочетаний астрономически велико другими словами, возможно создание невероятно большого числа белков, причем каждый будет иметь свойства, хоть немного отличающиеся от свойств других белков. Для многих белков уже известна полная последовательность аминокислот. Аминокислотная последовательность одного из таких белков — гормона инсулина — показана на рис. 2-2. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 30 аминокислот, другая — 21. Обе цепи соединены дисуль-фидными связями. Дисульфидные связи образуются благодаря тому, что в состав аминокислоты цистеина (Цис) входит атом серы и две молекулы цистеина связываются двумя атомами серы (рис. 2-2). [c.20]

    На основании изучения химических и физических свойств этой аминокислоты для нее была предложена структура р-(2-аминопиримндил-4)аланина [20]. Однако синтез этого соединения до последнего времени осуществить не удавалось, в связи с чем предполагаемая структура латирина оставалась недоказанной, а проблема его синтеза — открытой. [c.337]

    Физические свойства. Все а-аминокислоты представляют твердые вещества, способные давать кристаллы характерной формы. Свободные аминокислоты, за исключением цистина и тирозина, растворяются в воде одни легче (гликоколл, аланин, валин), другие труднее (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). В абсолютном спирте аминокислоты, за исключением пролина и оксипролина, практически нерастворимы, в эфире (обыкновенном) почти все нерастворимы. [c.299]

    Последовательность соединения остатков аминокислот в молекуле пептида влияет на его свойства. Так, при взаимодействии двух различных аглинокислот (условно обозначим их через А и В) можно получить два дипептида AB и ВА, различающихся по своим физическим и химическим свойствам. Например, при взаимодействии гликоколя и аланина могут образоваться глицилаланин (1) или аланилглицин (2)  [c.185]

    Углеводороды алканы, алкены, алкины, диеновые углеводороды, ароматические углеводороды (физические и химические свойства, способы получения). Представление о строении циклоалканов. Кислородсодержащие соединения спирты одноатомные и многоатомные, фенол, альдегиды, карбоновые кислоты, сложные эфиры (физические и химические свойства, способы получения и области применения, медико-биологическое значение). Азотсодержащие соединения амины алифатические и ароматические, аминокислоты (физические и химические свойства, способы получения, медико-биологическое значение). Строение отдельных представителей аминокислот глицина, аланина, цистеина, серина, глутаминовой кислоты, лизина, фенилаланина и тирозина. Строение и химические свойства гетероциклических соединений (пиридин, пиррол, пиримидин, пурин). Строение пиримидиновых и пуриновых оснований цитозина, урацила, тимина, аденина, гуанина. [c.758]


www.chem21.info

названия, формулы, значение. Аланин, валин, серин, лизин, пролин, тирозин :: SYL.ru

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-Nh3). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

  • метионин;
  • треонин;
  • изолейцин;
  • лейцин;
  • фенилаланин;
  • триптофан;
  • валин;
  • лизин;
  • также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

  • аланин;
  • глицин;
  • аргинин;
  • аспарагин;
  • кислота аспарагиновая;
  • цистеин;
  • кислота глютаминовая;
  • глютамин;
  • пролин;
  • серин;
  • тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина - животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин - медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин - эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов - упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот - это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты - кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе - отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.

www.syl.ru

Превращения аланина тирозина - Справочник химика 21

    Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]
    Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

    При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

    Используя абсолютную конфигурацию аланина (79) как опорную точку, можно было сразу, не производя новых экспериментов, написать абсолютные конфигурации многих аминокислот, например серина (80), цистеина (81), тирозина (82), аспарагиновой кислоты (83). Это оказалось возможным потому, что многочисленные корреляции относительных конфигураций этих соединений были выполнены давно, частично еще Э. Фищером (схема 29 осуществление каждого из указанных стрелкой превращений потребовало последовательного проведения нескольких реакций). [c.134]

    Недавно опубликованные мною опыты по образованию альдегидов из аминокислот дают некоторые указания на значение кислорода для действия фермента. При реакции 1Птрекера акцептор водорода (аллоксан, бензохинон) постепенно восстанавливается освобождающимся при расщеплении воды водородом. Начало реакции не зависит от присутствия или отсутствия кислорода. Только после полного восстановления акцептора водорода начинается действие кислорода, который окисляет восстановленный акцептор с возрождением первоначального соединения (гидрохинон в хинон) и роль которого для дальнейшего хода реакции является решающей. Что кислород необходим уже в начале действия тирозиназы, объясняется тем, что этот фермент не содержит готового акцептора водорода в атмосфере водорода не происходит ни малейшего превращения тирозина под действием тирозиназы, в то время как при равных условиях расщепление аланина бензохиноном легко доказать. Наиболее соответствует фактам то предположение, что под влиянием кислорода образуется акцептор водорода, который попеременно восстанавливается водородом воды и окисляется свободным кислородом (вероятно, при содействии фенолазы) и обусловливает гидролитическое окисление тирозина. [c.470]

    Второй важный путь синтеза заменимых аминокислот осуществляется в результате превращений неза 1еинмых (также некоторых заменимых) аминокислот. Так, например, гликокол может образоваться из треонина и нз серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. Животный организм может синтезировать и некоторые незаменимые аминокислоты, но только при условии наличия соответствующих им а-кислот. Однако он не способен синтезировать а-кетокислоты, соответствующие незаменимым аминокислотам. [c.271]

    Из Других путей метаболизма аминокислот, которые играют относительно небольшую роль в энергетическом метаболизме головного мозга, можно упомянуть превращение аспартата и аспарагина в оксалоацетат, а также аланина и серина Б пируват. Очень невелико и значение аминокислот как предшественников компонентов ЦТК — сукцинил-КоА (изолейцин, метиотшн, валин) и фумарата (тирозин, фенилаланин). [c.171]

    Из других путей метаболизма аминокислот, которые играют определенную, хотя и небольшую роль в энергетическом мета- болизме головного мозга, можно упомянуть превращение аспартата и аспарагина в оксалоацетат, а также аланина и серина в пируват. Очень невелико значение аминокислот как предшественников таких компонентов ЦТК, как сукцинил-КоА (изолейцин, метионин, валин) или фумарат (тирозин, фенилаланин). [c.55]

    Микроорганизмы используют АТР и сильный восстановитель для превращения N2 в ЫН4 Затем соли аммония используют-ся высшими организмами для синтеза аминокислот, нуклеотидов и других молекул. Основными соединениями ( пунктами входа ), в составе которых N114 вводится в промежуточный метаболизм, являются глутамин, глутамат и карбамоилфосфат. Организм человека способен синтезировать лишь половину основного набора двадцати аминокислот. Эти аминокислоты называются заменимыми в отличие от незаменимых, которые обязательно должны поступать с пищей. Пути биосинтеза заменимых аминокислот очень просты. Глутамат-дегидрогеназа катализирует восстановительное аминирование а-оксоглутарата с образованием глутамата. Аланин и аспартат синтезируются путем трансаминирования пирувата и оксалоацетата соответственно. Глутамин синтезируется из N14 и глутамата, сходным образом образуется и аспарагин. Пролин синтезируется из глутамата. Серин, образующийся из 3-фосфоглицерата,- предшественник глицина и цистеина. Тирозин синтезируется путем гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланина. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот гораздо сложнее, чем заменимых. Эти пути в большинстве своем регулируются путем ингибирования по типу обратной связи, когда решающая реакция аллостерически инги- [c.252]


www.chem21.info

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *