Структурная формула аспарагин: Аспарагин, структурная формула, свойства

Содержание

Аспарагин, структурная формула, свойства

1

H

1,008

1s1

2,1

Бесцветный газ

пл=-259°C

кип=-253°C

2

He

4,0026

1s2

4,5

Бесцветный газ

кип=-269°C

3

Li

6,941

2s1

0,99

Мягкий серебристо-белый металл

пл=180°C

кип=1317°C

4

Be

9,0122

2s2

1,57

Светло-серый металл

пл=1278°C

кип=2970°C

5

B

10,811

2s2 2p1

2,04

Темно-коричневое аморфное вещество

пл=2300°C

кип=2550°C

6

C

12,011

2s2 2p2

2,55

Прозрачный (алмаз) / черный (графит) минерал

пл=3550°C

кип=4830°C

7

N

14,007

2s2 2p3

3,04

Бесцветный газ

пл=-210°C

кип=-196°C

8

O

15,999

2s2 2p4

3,44

Бесцветный газ

пл=-218°C

кип=-183°C

9

F

18,998

2s2 2p5

3,98

Бледно-желтый газ

пл=-220°C

кип=-188°C

10

Ne

20,180

2s2 2p6

4,4

Бесцветный газ

пл=-249°C

кип=-246°C

11

Na

22,990

3s1

0,98

Мягкий серебристо-белый металл

пл=98°C

кип=892°C

12

Mg

24,305

3s2

1,31

Серебристо-белый металл

пл=649°C

кип=1107°C

13

Al

26,982

3s2 3p1

1,61

Серебристо-белый металл

пл=660°C

кип=2467°C

14

Si

28,086

3s2 3p2

1,9

Коричневый порошок / минерал

пл=1410°C

кип=2355°C

15

P

30,974

3s2 3p3

2,2

Белый минерал / красный порошок

пл=44°C

кип=280°C

16

S

32,065

3s2 3p4

2,58

Светло-желтый порошок

пл=113°C

кип=445°C

17

Cl

35,453

3s2 3p5

3,16

Желтовато-зеленый газ

пл=-101°C

кип=-35°C

18

Ar

39,948

3s2 3p6

4,3

Бесцветный газ

пл=-189°C

кип=-186°C

19

K

39,098

4s1

0,82

Мягкий серебристо-белый металл

пл=64°C

кип=774°C

20

Ca

40,078

4s2

1,0

Серебристо-белый металл

пл=839°C

кип=1487°C

21

Sc

44,956

3d1 4s2

1,36

Серебристый металл с желтым отливом

пл=1539°C

кип=2832°C

22

Ti

47,867

3d2 4s2

1,54

Серебристо-белый металл

пл=1660°C

кип=3260°C

23

V

50,942

3d3 4s2

1,63

Серебристо-белый металл

пл=1890°C

кип=3380°C

24

Cr

51,996

3d5 4s1

1,66

Голубовато-белый металл

пл=1857°C

кип=2482°C

25

Mn

54,938

3d5 4s2

1,55

Хрупкий серебристо-белый металл

пл=1244°C

кип=2097°C

26

Fe

55,845

3d6 4s2

1,83

Серебристо-белый металл

пл=1535°C

кип

=2750°C

27

Co

58,933

3d7 4s2

1,88

Серебристо-белый металл

пл=1495°C

кип=2870°C

28

Ni

58,693

3d8 4s2

1,91

Серебристо-белый металл

пл=1453°C

кип=2732°C

29

Cu

63,546

3d10 4s1

1,9

Золотисто-розовый металл

пл=1084°C

кип=2595°C

30

Zn

65,409

3d10 4s2

1,65

Голубовато-белый металл

пл=420°C

кип=907°C

31

Ga

69,723

4s2 4p1

1,81

Белый металл с голубоватым оттенком

пл=30°C

кип=2403°C

32

Ge

72,64

4s2 4p2

2,0

Светло-серый полуметалл

пл=937°C

кип=2830°C

33

As

74,922

4s2 4p3

2,18

Зеленоватый полуметалл

субл=613°C

(сублимация)

34

Se

78,96

4s2 4p4

2,55

Хрупкий черный минерал

пл=217°C

кип=685°C

35

Br

79,904

4s2 4p5

2,96

Красно-бурая едкая жидкость

пл=-7°C

кип=59°C

36

Kr

83,798

4s2 4p6

3,0

Бесцветный газ

пл=-157°C

кип=-152°C

37

Rb

85,468

5s1

0,82

Серебристо-белый металл

пл=39°C

кип=688°C

38

Sr

87,62

5s2

0,95

Серебристо-белый металл

пл=769°C

кип=1384°C

39

Y

88,906

4d1 5s2

1,22

Серебристо-белый металл

пл=1523°C

кип=3337°C

40

Zr

91,224

4d2 5s2

1,33

Серебристо-белый металл

пл=1852°C

кип=4377°C

41

Nb

92,906

4d4 5s1

1,6

Блестящий серебристый металл

пл=2468°C

кип=4927°C

42

Mo

95,94

4d5 5s1

2,16

Блестящий серебристый металл

пл=2617°C

кип=5560°C

43

Tc

98,906

4d6 5s1

1,9

Синтетический радиоактивный металл

пл=2172°C

кип=5030°C

44

Ru

101,07

4d7 5s1

2,2

Серебристо-белый металл

пл=2310°C

кип=3900°C

45

Rh

102,91

4d8 5s1

2,28

Серебристо-белый металл

пл=1966°C

кип=3727°C

46

Pd

106,42

4d10

2,2

Мягкий серебристо-белый металл

пл=1552°C

кип=3140°C

47

Ag

107,87

4d10 5s1

1,93

Серебристо-белый металл

пл=962°C

кип=2212°C

48

Cd

112,41

4d10 5s2

1,69

Серебристо-серый металл

пл=321°C

кип=765°C

49

In

114,82

5s2 5p1

1,78

Мягкий серебристо-белый металл

пл=156°C

кип=2080°C

50

Sn

118,71

5s2 5p2

1,96

Мягкий серебристо-белый металл

пл=232°C

кип=2270°C

51

Sb

121,76

5s2 5p3

2,05

Серебристо-белый полуметалл

пл=631°C

кип=1750°C

52

Te

127,60

5s2 5p4

2,1

Серебристый блестящий полуметалл

пл=450°C

кип=990°C

53

I

126,90

5s2 5p5

2,66

Черно-серые кристаллы

пл=114°C

кип=184°C

54

Xe

131,29

5s2 5p6

2,6

Бесцветный газ

пл=-112°C

кип=-107°C

55

Cs

132,91

6s1

0,79

Мягкий серебристо-желтый металл

пл=28°C

кип=690°C

56

Ba

137,33

6s2

0,89

Серебристо-белый металл

пл=725°C

кип=1640°C

57

La

138,91

5d1 6s2

1,1

Серебристый металл

пл=920°C

кип=3454°C

58

Ce

140,12

f-элемент

Серебристый металл

пл=798°C

кип=3257°C

59

Pr

140,91

f-элемент

Серебристый металл

пл=931°C

кип=3212°C

60

Nd

144,24

f-элемент

Серебристый металл

пл=1010°C

кип=3127°C

61

Pm

146,92

f-элемент

Светло-серый радиоактивный металл

пл=1080°C

кип=2730°C

62

Sm

150,36

f-элемент

Серебристый металл

пл=1072°C

кип=1778°C

63

Eu

151,96

f-элемент

Серебристый металл

пл=822°C

кип=1597°C

64

Gd

157,25

f-элемент

Серебристый металл

пл=1311°C

кип=3233°C

65

Tb

158,93

f-элемент

Серебристый металл

пл=1360°C

кип=3041°C

66

Dy

162,50

f-элемент

Серебристый металл

пл=1409°C

кип

=2335°C

67

Ho

164,93

f-элемент

Серебристый металл

пл=1470°C

кип=2720°C

68

Er

167,26

f-элемент

Серебристый металл

пл=1522°C

кип=2510°C

69

Tm

168,93

f-элемент

Серебристый металл

пл=1545°C

кип=1727°C

70

Yb

173,04

f-элемент

Серебристый металл

пл=824°C

кип=1193°C

71

Lu

174,96

f-элемент

Серебристый металл

пл=1656°C

кип=3315°C

72

Hf

178,49

5d2 6s2

Серебристый металл

пл=2150°C

кип=5400°C

73

Ta

180,95

5d3 6s2

Серый металл

пл=2996°C

кип=5425°C

74

W

183,84

5d4 6s2

2,36

Серый металл

пл=3407°C

кип=5927°C

75

Re

186,21

5d5 6s2

Серебристо-белый металл

пл=3180°C

кип=5873°C

76

Os

190,23

5d6 6s2

Серебристый металл с голубоватым оттенком

пл=3045°C

кип=5027°C

77

Ir

192,22

5d7 6s2

Серебристый металл

пл=2410°C

кип=4130°C

78

Pt

195,08

5d9 6s1

2,28

Мягкий серебристо-белый металл

пл=1772°C

кип=3827°C

79

Au

196,97

5d10 6s1

2,54

Мягкий блестящий желтый металл

пл=1064°C

кип=2940°C

80

Hg

200,59

5d10 6s2

2,0

Жидкий серебристо-белый металл

пл=-39°C

кип=357°C

81

Tl

204,38

6s2 6p1

Серебристый металл

пл=304°C

кип=1457°C

82

Pb

207,2

6s2 6p2

2,33

Серый металл с синеватым оттенком

пл=328°C

кип=1740°C

83

Bi

208,98

6s2 6p3

Блестящий серебристый металл

пл=271°C

кип=1560°C

84

Po

208,98

6s2 6p4

Мягкий серебристо-белый металл

пл=254°C

кип=962°C

85

At

209,98

6s2 6p5

2,2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

пл=302°C

кип=337°C

86

Rn

222,02

6s2 6p6

2,2

Радиоактивный газ

пл=-71°C

кип=-62°C

87

Fr

223,02

7s1

0,7

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

пл=27°C

кип=677°C

88

Ra

226,03

7s2

0,9

Серебристо-белый радиоактивный металл

пл=700°C

кип=1140°C

89

Ac

227,03

6d1 7s2

1,1

Серебристо-белый радиоактивный металл

пл=1047°C

кип=3197°C

90

Th

232,04

f-элемент

Серый мягкий металл

91

Pa

231,04

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

92

U

238,03

f-элемент

1,38

Серебристо-белый металл

пл=1132°C

кип=3818°C

93

Np

237,05

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

94

Pu

244,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

95

Am

243,06

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

96

Cm

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

97

Bk

247,07

f-элемент

Серебристо-белый радиоактивный металл

98

Cf

251,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

99

Es

252,08

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

100

Fm

257,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

101

Md

258,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

102

No

259,10

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

103

Lr

266

f-элемент

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

104

Rf

267

6d2 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

105

Db

268

6d3 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

106

Sg

269

6d4 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

107

Bh

270

6d5 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

108

Hs

277

6d6 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

109

Mt

278

6d7 7s2

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

110

Ds

281

6d9 7s1

Нестабильный элемент, отсутствует в природе

Металлы

Неметаллы

Щелочные

Щелоч-зем

Благородные

Галогены

Халькогены

Полуметаллы

s-элементы

p-элементы

d-элементы

f-элементы

Наведите курсор на ячейку элемента, чтобы получить его краткое описание.

Чтобы получить подробное описание элемента, кликните по его названию.

Аспарагин формула - Справочник химика 21

    Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]
    Согласно данным Фишера, из правовращаюш,его (не природного) аспарагина (IV) (при гидролизе он превращается в левовращающую аспарагиновую кислоту III) в результате перегруппировки Гофмана была получена та же самая левовращающая диаминопропионовая кислота (II), что и из (+)-серина. В соответствии с этим конфигурации аспарагина и аспарагиновой кислоты изображаются следующими проекционными формулами  [c.246]

    Содержание аспарагина рассчитывают по формуле Ас=[с — (а + Ь) 9,42, [c.12]

    Пример расчета. В гидролизате определено 112,0 мг% азота, в исследуемом продукте 26,5 мг% азота N 13. Содержание азота в глютамине составляет 45,0 мг%. Подставляем полученные величины в формулу и определяем содержание- аспарагина в продукте  [c.12]

    Установлено, что важными составляющими белков являются двадцать три аминокислоты. Названия этих кислот приведены в табл. 14.1 там же указаны формулы характеристических групп К. Некоторые аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу или дополнительную аминогруппу. Так, имеется двухосновная диаминокислота — цистин, очень близкая к простой аминокислоте цистеину. Четыре из указанных в таблице аминокислот содержат гетероциклические кольца (кольца, состоящие из атомов углерода и одного или нескольких атомов других элементов, в данном случае атомов азота). Две из приведенных аминокислот — аспарагин и глутамин — родственны двум другим — аспарагиновой и глутаминовой кислотам, от которых аспарагин и глутамин отличаются только тем, что имеют вместо дополнительной карбоксильной группы амидную группу [c.385]

    В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и окси-пролина (см. табл. 25-1), имеют структуру К— И(NИ2) 02И различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот. [c.382]

    За исключением триптофана и аминодикарбоновых кислот, названия аминокислот имеют окончания -ин, что подчеркивает их принадлежность к аминам. Аминоацильные остатки общей формулы NHj- HR- O- называют, добавляя к корню слова окончание -ил. Поскольку у аспарагиновой и глутаминовой кислот и их полуамидов одинаковые корневые слова, остатки глутамина и аспарагина называют обычно глутаминил и аспараги-нил , остатки же глутаминовой и аспарагиновой кислот получили названия глутамил и аспарагил . [c.11]

    При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

    Какие структурные формулы имеют следующие аминокислоты и их производные а) а-аминомасляная, б) 7-аминомасля-ная, в) р-аминовалериановая, г) у-аминовалериановая, д) ос-амино-изовалериановая, е) р-аминоглутаровая, ж) у-аминокапроновая, з) р-окси-а-аминопропионовая, и) а-аминоадипиновая, к) а-амино-Р,7,б-триметилкапроновая,, л) а,6-диаминовалериановая, м) а-аминоизокапроновая (лейцин), н) моноамид а-аминоянтар-ной кислоты (аспарагин), о) этиловый эфир гликоколя, п) нитрил 7-аминомасляной кислоты, р) а,е-диаминокапроновая кислота (лизин).[c.221]

    Рассматривая структурные формулы оптически активных веществ, неизменно убеждались в том, что в молекуле таких веществ обязательно имеется асимметрический атом. В качестве примеров известных в то время оптически активных веществ можно назвать винную, молочную, яблочную, сахарную, фенил-гликолевую кислоты, аспарагин, лейцин, глюкозу, а .1иловый спирт. Этот список можно было бы продолжить. Были известны, однако, и несколько случаев, когда оптическая активность приписывалась веществу, не имеющему асимметрического атома. Так, стирол СбНаСН =СНг некоторое время считали оптически активным. Однако вскоре Вант-Гофф показал, что в действительности [c.33]

    Таким образом, аспарагин образуется в растениях из формальдегида и аммиака. В белке 72HJJ2N gS0 2 (формула Либеркюна) атомы углерода и азота находятся в отношении 4 1. Следовательно, то же самое отношение должно существовать в группах атомов, образующих при конденсации молекулу белка. Однако растения, питающиеся избытком аммиачных солей, накапливают в качестве азотистого резерва аспарагин, содержащий один лишний атом азота и не обладающий резко выраженной способностью конденсироваться. Чтобы отвести это возражение, Лев высказывает предположение, что из аммиака и формальдегида образуется сначала не аспарагин, а его гипотетический альдегид. Этот а.льдегид частично конденсируется в бело1л% частично соединяется с аммиаком, превращается путем окисления в аспарагин, который и накапливается в клетке в виде азотистого резерва. Соответственно, прежде чем участвовать в синтезе белка, аспарагин, существующий уже в растениях, должен превратиться путем восстановления в соответствующий альдегид. [c.200]

    Имеются, однако, факты, противоречащие этим формулам. Так, при действии на ликомаразмин (64) гипобромита и последующем гидролизе не удается обнаружить аспарагиновой кислоты, тогда как эта кислота может быть легко найдена, если аналогичному воздействию подвергается соединение (65). Это наблюдение противоречит формуле (66), так как указывает на наличие в молекуле ликомаразмина остатка аспарагина, а не аспарагиновой кислоты. Формула (66) не согласуется также и со способностью ликомаразмина отщеплять при действии гипоиодита СШз. Изложенным фактам не противоречит формула (67), согласно которой ликомаразмин построен из остатков аспарагина, глицина и гипотетической а-замещенно11 а-аминокислоты — а-окси-а-аланина . Однако наличие последней кислоты в молекуле ликомаразмина еще нельзя считать убедительно доказанным. Что касается циклической формулы ( 68), то она была отвергнута в результате синтетических исследований, выявивших ее несостоятельность 2 . Таким образом, вопрос о строении ликомаразмина следует пока считать в значительной мере открытым. [c.70]


    Расположение дисульфидных связей было установлено путем ферментативного гидролиза неокисленного инсулина. Особый интерес вызывает внутрицепочечная дисульфидная связь, образующая петлю в цепи А (остатки 6—11). Удалось выделить препарат цепи А с нетронутой внутри-цепочечной дисульфидной связью Было установлено, что различия, проявляемые инсулинами из поджелудочной железы разных пород животных, обусловлены разницей в аминокислотных остатках в положениях 8, 9 и 10 этой петли (формулы инсулинов см. стр. 165). Наконец, отмечен интересный факт, что наличие концевого аспарагина в цепи А тесно связано с биологической активностью гормона [c.163]

    Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]


аспарагиновая кислота и аспарагин: функции, биосинтез

Аспарагиновая кислота иначе аспартат вместе с большим братом глутаминовой кислотой (глутаматом) относят к дикарбоновым аминокислотам, т.е. соединениям, имеющим два кислотных хвоста СООН. Важность этих соединений такова, что они вместе с амидами составляют половину всего аминного азота тканей, а в нервной системе они составляют 70% всех аминокислот. Прочитайте статью до конца и вы узнаете, в чем важность аспарагиновой кислоты и аспарагина для организма человека. С вами Галина Батуро и аспарагиновая кислота.

 Аспарагиновая кислота: структурная формула

Аспарагиновая кислота (аспартат) имеет 2 оптических изомера, которые условно называются L-аспартат и D-аспартат. Природная протеиногенная аминокислота относится к L – изомерам, D- изомер встречается в организме человека в свободном виде, но выполняет свои специфические функции и в состав белка не входит. Далее речь пойдет об L-аспарагиновой кислоте и ее производном аспарагине.
Аспарагиновая кислота входит в состав практически всех белков организма. Так как атомы водорода на кислотных хвостах очень подвижны, они обеспечивают водородные связи, которые формируют вторичную и третичную структуру белковых молекул, стабилизируя их в водной среде. Благодаря наличию двух кислотных хвостов, ее  относят к кислым аминокислотам. Кислотные хвосты придают аминокислоте гидрофильные свойства, т.е. она хорошо растворяется в воде. Это имеет значение, т.к. все ферментативные реакции идут в водной среде, а аспарагиновая кислота – весьма активный участник биохимического конвейера.

Аспарагиновая кислота присутствует в плазме крови в сравнительно небольшом количестве, всего 0,01-0,07 мг\на 100 мл. плазмы крови. Наличие аспарагина в плазме крови заслуживает внимания, его содержание 0,6-1,4 мг\на 100 мл. плазмы крови, т.е. почти в 100 раз больше. Аспарагиновая кислота является преобладающим аминокислотным компонентом животных тканей.  А вот с мочой в свободном состоянии она почти не выводится.

Аспарагин: структурная формула

Аспарагин представляет собой амид аспарагиновой кислоты, т.е. у второго кислотного хвоста атом водорода замещен на вторую аминную группу. Получается, как бы вторая голова, притороченная к хвосту. В мире химических соединений этим никого не удивишь.

На наше счастье аспарагиновая кислота и аспарагин являются заменимыми аминокислотами, т.е. организм сам синтезирует их на своей биохимической фабрике из соединений — предшественников, которые всегда имеются в достатке. Аспарагин представляет собой широко-распространенное соединение. Он накапливается в значительных концентрациях у некоторых видов высших растений, а также содержится в свободном состоянии в тканях животных.

Аспарагиновая кислота и аспарагин относятся к глюкогенным соединениям. В процессе биосинтеза они превращаются в ОксалАцетат, который либо сгорает с образованием энергии, в цикле Кребса, либо идет на синтез гликогена, который является депо глюкозы в организме и по мере надобности превращается в глюкозу.

Функции аспарагиновой кислоты
  1. Структурная – входит в состав практически всех белков
  2. Участие в биосинтезе
  3. Энергетическая
  4. Является депо аминных групп
  5. Участвует в обезвреживании аммиака
  6. Транспортная
  7. Является нейромедиатором
  8. Иммунная активность

Синтез аспарагиновой кислоты и фермент АСТ

Синтез аспарагиновой кислоты непрерывно идет в организме. Еще бы, ведь она вместе с глутаминовой кислотой является этаким складом аминных групп Nh3. Аминокислоты превращаются друг в друга в реакциях переаминирования. При поступлении аминокислот в организм, ферменты трасферазы рубят аминные головы и насаживают их — нет, не на колья — а синтезируя глутамат и аспарагинат. Активным участником реакции переаминирования является пиридоксальфосфат или витамин В6. Он заставляет работать фермент трансферазу, принимая на себя аминную голову от глутамата и передавая ее оксалацетату, который превращается в аспарагиновую кислоту. Оксалацетат — продукт превращения глюкозы в Цикле Кребса, он сам может превратиться в глюкозу, а может стать источником аспарагиновой кислоты.

Фермент АспартатАминоТрансфераза, иначе говоря АСТ (АсАТ) имеет как цитоплазматическую, так и митохондриальную формы. В наибольшем количестве он содержится в клетках сердечной мышцы (миокарде) и печени (гепатоцитах), в значительных количествах он имеется в скелетной мускулатуре. Содержание его в крови очень низкое, т.е. данный фермент является органоспецифичным.  Заметно, что максимальный уровень фермента имеется в сократительных клетках, которые выполняют механическую работу (кардиоциты, миоциты), т.е. там, где выделяется много аминного азота. Клетки печени также выполняют специфическую работу по утилизации лишнего аминного азота, синтезируя из вредного аммиака безвредную мочевину. Для всех этих целей требуется аспарагиновая кислота.

При разрушении клеток сердца, печени или скелетной мускулатуры при заболевании (инфаркт миокарда, гепатит, травмы) фермент АСТ поступает в кровь, и его содержание значительно увеличивается. Увеличение АСТ имеет диагностическое значение и свидетельствует о  процессе, сопровождающемся разрушением клеток внутренних органов, в первую очередь сердечной мышцы, печени, поджелудочной железы, скелетной мускулатуры при обширных травмах.

Синтез аспарагина

Аспарагиновая кислота является источником аспарагина, приобретая дополнительную аминную группу Nh3. Казалось бы чего проще: взять аммиак, которого всегда полно и который просто необходимо обезвредить, присоединить его к аспарагиновой кислоте — и вот он, аспарагин.

Такая реакция действительно существует. Она идет при участии АТФ под действием фермента АммиакЗависимой АспарагинСинтетазы у многих бактерий. Относительно человека мнения корифеев разнятся: некоторые считают, что данная реакция не характерна для высших животных, другие утверждают обратное. Одно можно сказать наверняка: прямой синтез аспарагина из аспарагиновой кислоты и аммиака не является ведущим у человека. У людей преимущественно протекает другая реакция: см. ниже.

Донором аминной группы для  синтеза аспарагина в клетках человека выступает глутамин. При участии фермента ГлутаминЗависимой АспарагинСинтетазы, он отдает одну аминную голову аспарагиновой кислоте, и сам превращается в глутаминовую кислоту. Реакция идет при участии АТФ, от которой отщепляются два остатка фосфорной кислоты, при этом АТФ превращается в АМФ. Синтез аспарагина — энергозатратный процесс, для осуществления которого требуется химическая энергия, запасенная в фосфорных связях АТФ.

Функции аспарагиновой кислоты: синтез

Аспарагиновая кислота — родоначальник многих важных соединений. Она необходима для синтеза другой дикарбоновой кислоты — глутаминовой (глутамата), из нее образуется аспарагин, на ее основе строятся пиримидиновые нуклеотиды, она отдает атом азота для построения пуриновых нуклеотидов, она необходима для синтеза мочевины при утилизации вредного аммиака в печени, при этом образуется аминокислота аргинин. В головном мозге аспарагиновая кислота является источником N-ацетиласпарагиновой кислоты — вещества, необходимого для синтеза миелина — изолятора нервного волокна.  Из аспарагиновой кислоты образуется оксалацетат, который в свою очередь запускает энергетический Цикл Кребса. Оксалацетат также является источником глюкозы, которая обеспечивает организм энергией. При участии аспарагиновой кислоты образуется АМФ (АденазинМоноФосфорная кислота), которая является заготовкой для энергетической молекулы АТФ (АденазинТриФосфорная кислота), образующейся в Цикле Кребса.  Таким образом аспарагиновая кислота сопрягает пластический и энергетический обмен, а также обмен аминокислот, нуклеотидов и углеводов.

  1. Аспарагиновая кислота является источником аспарагина. Синтез из аммиака при участии фермента АммиакЗависимойАспарагинСинтетазы и из глутамина при участии фермента ГлутаминЗависимойАспарагинСинтетазы рассмотрен выше.
  2. Аспарагиновая кислота является предшественником другой дикарбоновой аминокислоты – глутаминовой (глутамата).

В организме постоянно происходит переброс аминных групп с аспартата на глутамат и наоборот. Переброс осуществляется через небезызвестный оксалацетат при участии фермента трансферазы (АСТ) и пиридоксальфосфата (витамин В6).

3. Аспарагиновая кислота является источником  для построения пиримидиновых нуклеотидов, которые необходимы для обновления информационных матриц клетки ДНК и перебросе информации при синтезе белка через РНК. Синтез осуществляется через сложную цепь реакций, в которой на начальном этапе задействован КарбамилФосфат (тот же, что и в синтезе мочевины при обезвреживании аммиака). Промежуточным соединением выступает оротовая кислота, которая является строительным материалом для синтеза пиримидинов

4. Аспарагиновая кислота отдает атом азота для построения пуриновых нуклеотидов, также входящих в состав информационных матриц клетки ДНК и участвующих в синтезе белка РНК. Было установлено, что аспарагиновая кислота является источником атома N1 пуриновых нуклеотидов.

5. Синтез АМФ — АденозинМоноФосфорной кислоты. АМФ является предшественником АДФ — АденозинДиФосфорной кислоты, из которой присоединением фосфорного хвоста образуется АТФ — АденозинТриФосфорная кислота — молекула, обеспечивающая клетку химической энергией, запасенной в фосфорных связях. Заготовкой для АМФ выступает инозиновая кислота (ИМФ). Аспарагиновая кислота отдает аминную группу Nh3. Энергией реакцию обеспечивает ГТФ (ГуанидинТриФосфорная кислота). Для синтеза также необходимы ионы Магния.

6. В головном мозге аспарагиновая кислота является источником для синтеза N-Ацетил Аспарагиновой кислоты. Это вещество образуется в митохондриях нейронов из аспарагиновой кислоты и АцетилКоА. Реакция идет при участии фермента Аспартат-N-АцетилТрансферазы (ANAT). Из митохондрий N-АцетилАспартат поступает в олигодендроциты и астроциты — клетки нервной глии, или клетки-помощники, питающие и поддерживающие нервные клетки.  N-АцетилАспартат является предшественником другого важного  нейротрансмиттера    N-АцетилАспартилГлутамата.   Также N-АцетилАспартат регулирует осмотическое давление в головном мозге, он участвует в синтезе миелина — вещества, образующего электроизолирующую оболочку отростков нервных клеток.

Функции аспарагиновой кислоты: энергия

Аспарагиновая кислота является источником энергии для организма, недаром она содержится в наибольшем количестве в клетках, выполняющих работу: в кардиоцитах (клетках сердца), гепатоцитах (клетках печени), миоцитах (мускульных клетках). При участии фермента АСТ и пиридоксальфосфата (витамина В6) аспарагиновая кислота отдает аминную голову глутаминовой кислоте, а сама превращается в оксалацетат — вещество, запускающее энергетический Цикл Кребса. Каскад биохимических превращений способствует запасанию биохимической энергии в фосфорных связях молекул АТФ.

Оксалацетат при необходимости может стать источником для выработки глюкозы — молекулы, дающей энергию мышцам и нервной ткани. Аспартат является глюкогенной аминокислотой. При ее избытке, печень быстро переработает ее на гликоген, и это не самый печальный вариант. Глюкоза — источник жира. Жир тоже дает энергию, причем намного больше, только вот извлечь ее сложнее.

И это еще не все. Аспрагиновая кислота отдает свой азот для построения пуриновых нуклеотидов: аденина и гуанина. Аденин является основой молекулы, в которой запасена химическая энергия — АТФ — АденозинТриФосфорная кислота.

Также аспарагиновая кислота участвует в синтезе АМФ (АденозинМоноФосфорной кислоты) — это заготовка, к которой присоединяются дополнительные два фосфорных хвоста, чтобы получилась АТФ — высокоэргическая молекула, в фосфорных связях которой запасена химическая энергия.

Аспарагиновая кислота — вещество, обеспечивающее энергией биохимический конвейер.

Функции аспарагиновой кислоты: переаминирование

Аминный азот практически всех аминокислот (за исключением лизина, треонина и пролина) через посредство ферментов аминотрансфераз переходит на глутамат. Аминный азот этих трех аминокислот тоже в конечном итоге оказывается в составе глутаминовой кислоты, но более сложным путем.   Так осуществляется депонирование аминного азота в организме. Накопление аминного азота в форме глутаминовой кислоты происходит в цитозоле клеток. Затем специфические ферменты транслоказы переносят глутамат в митохондрии, где активна специфическая АСТ. АСТ превращает глутамат опять в α-кетоглутарат, а тот вновь вступает в реакции переаминирования, принимая на себя аминные головы различных аминокислот, и вновь превращаясь в глутамат.

Аспартат (аспарагиновая кислота), образующийся в митохондриях в реакциях транс аминирования между оксалацетатом и глутаматом, может транспортироваться в цитозоль клетки, где он отдает аминную группу Nh4 в цикл мочевины, образуя аминокислоту аргинин. Это реакция, составляющая Аспартат-АргининоСукцинатный шунт, обеспечивают связь между путями, в которых утилизируется аминогруппы и углеродный скелет аминокислот. Утилизация аминогрупп в синтезе безвредной мочевины происходит в клетках печени, и в меньшей степени почек.

Реакции трансаминирования являются начальным этапом распада аминокислот в организме. В результате аминный азот через аспарагиновую кислоту перебрасывается на глутаминовую кислоту, а углеродный скелет либо сгорает в цикле Кребса с образованием энергии, либо идет на синтез глюкозы и кетоновых тел. Аспарагиновая кислота выступает посредником в передаче аминного азота в депо, каковым выступает глутаминовая кислота. Только глутаминовая кислота в тканях человека способна  подвергаться прямому окислительному дезаминированию. Все остальные аминокислоты подвергаются непрямому дезаминированию с перебросом аминных групп Nh4 первоначально на глутаминовую кислоту, а вторым этапом происходит дезаминирование глутамата.

В мышечной ткани при интенсивной физической нагрузке функционирует другой путь непрямого дезаминирования с непосредственным участием аспарагиновой кислоты. Начальный путь такой же, как и при обычном непрямом дезаминировании, когда аминные группы почти всех аминокислот собираются на глутамат. Потом с глутамата они перебрасываются на аспартат (аспарагиновую кислоту), затем аминная голова с аспартата перекидывается на инозиновую кислоту (ИМФ), в результате получается АМФ.   Аспартат, лишившись аминной головы, превращается в фумарат. Далее фумарат по цепочке Цикла Кребса превращается в малат, а тот в оксалацетат, который ловит аминную голову с глутамата, чтобы превратиться в аспартат. Так обеспечивается работа конвейера по переброске аминного азота со всего пула аминокислот на ИМФ. АМФ подвергается гидролитическому дезаминированию, т.е фермент АМФ-дезаминаза откусывает аминную голову у АМФ, получается ИМФ, которая опять готова к работе на конвейере и свободный аммиак Nh4.

Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого окислительного дезаминирования в мышечной ткани при интенсивной физической нагрузке.

При интенсивной мышечной работе, когда задействован данный путь дезаминирования, одновременно утилизируется глюкоза с образованием молочной кислоты (лактата), что приводит к закислению внутренней среды клетки, а это нежелательно. Выделяющийся аммиак имеет щелочную реакцию и нейтрализует избыточную кислотность.

Можно выделить 4 стадии процесса:

  1. Трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата
  2. Трансаминирование глутамата с оксалацетатом (фермент АСТ), образование аспартата
  3. Реакция переноса аминогруппы с аспаратата на инозиновую кислоту (ИМФ, ИнозинМоноФосфат), образование АМФ (АденозинМоноФосфат) и фумарата
  4. Гидролитическое дезаминирование АМФ с выделением аммиака Nh4.

Химические реакции первых двух стадий были представлены выше.

Третьей стадией является реакция переноса аминогруппы с аспартата на инозиновую кислоту происходит в два этапа. На первом этапе под воздействием фермента АденилоСукцитанСинтетазы Аспарагиновая кислота присоединяется к ИМФ, в результате образуется АденилоСукцинат.  Процесс идет с затратой энергии, которую отдает ГТФ (ГуанозинТри Фосфат), при этом отщепляется остаток фосфорной кислоты, а ГТФ превращается в ГДФ (ГуанозинДиФосфат). Затем фермент АденилоСукцинат Лиаза расщепляет АденилоСукцинат на АМФ (АденозинМоноФосфат) и Фумаровую кислоту (Фумарат).

Фумаровая кислота отправляется на синтез оксалацетата, который превратится в аспарагиновую кислоту, позаимствовав аминную голову у глутамата. Так замыкается конвейер по транспортировке аминного азота. Отходы минимальны. Все (или почти все) возвращается в биохимический цикл.

Четвертым этапом образовавшийся АденозинМоноФосфат теряет амминую голову и вновь превращается в ИнозинМоноФосфат (ИМФ), который опять отправляется ловить аминную голову у аспартата.

Обезвреживание аммиака

При богатой белками пище аминокислот оказывается больше, чем их необходимо для синтеза белка. Избыток отправляется на плаху, каковая находится в печени. Ферменты рубят аминные головы, скелеты отправляются на переработку в цикл глюконеогенеза, а вот аминная голова начинает жить жизнью зомби, превращаясь в аммиак – клеточный яд. Та же страсть происходит и при интенсивной мышечной работе. Работа – это энергия, для энергии нужна глюкоза, чтобы получить глюкозу….  Ну вы поняли. Блуждающие аминокислотные головы в форме аммиака, которые опасны не менее сказочных упырей, необходимо обезвредить. Аспарагиновая кислота – один из участников этой героической саги.

В печени происходит  магическое действо, где образующийся аммиак обезвреживается через каскад реакций,  в одной из которых непосредственное участие принимает аспарагиновая кислота. Она участвует в реакции синтеза аргинина, необходимого для обезвреживания аммиака и синтеза мочевины. Аминная группа аспарагиновой кислоты переходит на аргинин.  Подробности можно узнать здесь: Аргинин: структурная формула и биосинтез. Заканчивается все это волшебство образованием неопасной мочевины, которая выводится через почки. Половина азота, освобождающего в процессах биохимических трансформаций аминокислот, не образует аммиака, а сразу улавливается аспарагиновой кислотой и вовлекается в синтез мочевины.

Аспарагиновая кислота вместе с глутаминовой кислотой связывают, транспортируют и утилизируют биологически активный азот. Фактически, через две эти аминокислоты проходит весь азот, задействованный в обмене веществ. Аспарагиновая кислота способствует поддержанию азотистого равновесия в организме.

Продолжение об аспарагиновой кислоте читайте здесь: http://zaryad-zhizni.ru/asparaginovaya-kislota-i-golovnoy-mozg/

С вами была Галина Батуро и аспарагиновая кислота. Делитесь информацией в соц. сетях, оставляйте комментарии.

Структурная формула аспарагиновой кислоты.

Стоковая иллюстрация № 2723423, иллюстратор Владимир Федорчук / Фотобанк Лори

Корзина Купить!

Изображение помещёно в вашу корзину покупателя.
Вы можете перейти в корзину для оплаты или продолжить выбор покупок.
Перейти в корзину…

удалить из корзины

Размеры в сантиметрах указаны для справки, и соответствуют печати с разрешением 300 dpi. Купленные файлы предоставляются в формате JPEG.

¹ Стандартная лицензия разрешает однократную публикацию изображения в интернете или в печати (тиражом до 250 тыс. экз.) в качестве иллюстрации к информационному материалу или обложки печатного издания, а также в рамках одной рекламной или промо-кампании в интернете;

² Расширенная лицензия разрешает прочие виды использования, в том числе в рекламе, упаковке, дизайне сайтов и так далее;

Подробнее об условиях лицензий

³ Лицензия Печать в частных целях разрешает использование изображения в дизайне частных интерьеров и для печати для личного использования тиражом не более пяти экземпляров.

Пакеты изображений дают значительную экономию при покупке большого числа работ (подробнее)

Размер оригинала: 5832×3681 пикс. (21.5 Мп)

Указанная в таблице цена складывается из стоимости лицензии на использование изображения (75% полной стоимости) и стоимости услуг фотобанка (25% полной стоимости). Это разделение проявляется только в выставляемых счетах и в конечных документах (договорах, актах, реестрах), в остальном интерфейсе фотобанка всегда присутствуют полные суммы к оплате.

Внимание! Использование произведений из фотобанка возможно только после их покупки. Любое иное использование (в том числе в некоммерческих целях и со ссылкой на фотобанк) запрещено и преследуется по закону.

Аспарагин - xcv.wiki

Структурная формула
Структурная формула природного L- спарагина
Общий
Фамилия Аспарагин
Другие названия
  • 2,4-диамино-4-оксобутановая кислота ( IUPAC )
  • 2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
  • Сокращения:
Молекулярная формула C 4 H 8 N 2 O 3
Краткое описание

бесцветное твердое вещество

Внешние идентификаторы / базы данных
Информация о наркотиках
Код УВД

V06 

характеристики
Молярная масса 132,12 г · моль -1
Физическое состояние

твердо

Температура плавления
  • 234–236 ° C ( L- спарагин)
  • 182 ° C (рацемат)
значение pK s
  • pK s, COOH = 2,1
  • pK s, NH 3 + = 8,84
растворимость

бедных в воде (22 г л -1 при 20 ° C, моногидрат, L - аспарагин)

Инструкции по технике безопасности
Насколько это возможно и общепринято, используются единицы СИ . Если не указано иное, приведенные данные относятся к стандартным условиям .

Аспарагин , сокращенно Asn или N , является одной из протеиногенных α - аминокислот в своей естественной L- форме .

Аспарагин является производным аминокислоты аспарагиновой кислоты , которая имеет амидную группу вместо своей γ-карбоксильной группы . Следовательно, в отличие от аспарагиновой кислоты, боковая цепь не содержит кислотной группы, но является полярной.

Стереоизомерия

В биосинтетических белках только L- аспарагин [синоним: ( S ) -спарагин] встречается в связанной с пептидом форме наряду с другими аминокислотами . Энантиомер этого является зеркальным отражением D- аспарагина [синоним: ( R ) -спарагин], который не встречается в белках. Рацемический DL- аспарагин [синоним: ( RS ) -спарагин] не имеет большого значения.

Когда «аспарагин» упоминается в литературе без какого-либо дополнительного названия ( дескриптора ), его обычно называют L- аспарагином .

история

Овощная спаржа содержит L- спарагин.

L- аспарагин - это протеиногенная аминокислота, которая была открыта первой. В 1805 году парижский профессор химии и фармации Луи-Николя Воклен наблюдал выпадение двух кристаллов в осадке, оставленном его учеником Пьером-Жаном Робике после испарения сока спаржи.

Помимо сахароподобного вещества, два француза смогли выделить соленое вещество, которое они назвали аспарагин, производным от латинского названия спаржа для спаржи . Воклен и Робике опубликовали свои более подробные результаты в следующем 1806 году.

Однако после выделения и определения состава прошло еще 57 лет, прежде чем окончательная структура была выяснена. Только в 1862 году Герману Кольбе удалось четко описать две структурные формулы аспарагина и аспарагиновой кислоты .

Вхождение

L- аспарагин является компонентом множества пептидов (например, инсулина и белков). Более крупные природные проявления встречаются в спарже ( Asparagus officinalis ), а также в проростках бабочек и картофеля.

характеристики

С конца 19 века было известно, что только один из двух стереоизомеров ( D- спарагин) имеет сладкий вкус, и это стало причиной, по которой Луи Пастер сделал вывод о «химической асимметрии нервного вещества». L- аспарагин, напротив, имеет горький вкус.

Цвиттерионы L- аспарагина (слева) и D- аспарагина (справа)

Аспарагин в основном присутствуют в качестве «внутренней соли» или цвиттериона , в результате чего протона на карбоксильные группы атташе к неподеленным парам электронов на атоме азота аминогруппы :

Цвиттерион не мигрирует в электрическом поле, потому что он как целое не заряжен. Строго говоря, это относится к изоэлектрической точке ( ИЭТ ), которая для аспарагина имеет pH 5,41. При этом значении pH аспарагин также имеет самую низкую растворимость в воде.

Реакции

Если пища содержит одновременно аспарагин и редуцирующие сахара (например, виноградный сахар ) (особенно в картофеле и зерновых ), акриламид может образовываться при более высоких температурах и при низком содержании воды , что стало популярным в заголовках из-за его возможного канцерогенного действия.

биохимия

L- аспарагиновая кислота реагирует с помощью аспарагинсинтетазы и присоединением иона аммония от глутамина к L- спарагину. Аденозинтрифосфат необходим в качестве источника энергии в этой реакции и реагирует с образованием аденозинмонофосфата и пирофосфата (PPi). Путем гидролиз из L -asparagine своей очереди , возникает L - аспарагиновая кислота .

использовать

Аспарагин входит в состав инфузионных растворов для парентерального питания .

Смотри тоже

веб ссылки

Commons : Asparagine  - Коллекция изображений, видео и аудио файлов.

Индивидуальные доказательства

  1. a b c d Лист данных L - (+) - Аспарагин, 99% в AlfaAesar, по состоянию на 21 декабря 2019 г. ( PDF )(Требуется JavaScript) .
  2. a b c d Введение в L-аспарагин. В: Römpp Online . Герхард Г. Хабермель , Питер Э. Хамманн и другие: химия природных веществ. 3-е издание, Springer, 2008 г., ISBN 3-540-73732-4 , стр. 252. Предварительный просмотр с ограничениями в поиске книг Google.
  3. ↑ S. Ebel и HJ Roth (редакторы): Lexikon der Pharmazie , Georg Thieme Verlag , 1987, стр. 66, ISBN 3-13-672201-9 .
<img src="//de.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="">

Формулы аминокислот в химии

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Различают -аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним атомом углерода, и -,-, -аминокислоты, функциональные группы которых разделены нескольким атомам углерода.

Структурные формулы аминокислот

Общая структурная формула -аминокислот:

Все аминокислоты являются амфотерными соединениями, кислотные свойства обусловлены карбоксильной группой –COOH, а основные – аминогруппой – NH2. Благодаря этому водные растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей:

   

Такая форма молекулы аминокислоты называется цвиттер-ионом. В этой форме молекула обладает значительным дипольным моментом при суммарном нулевом заряде. Кристаллы большинства аминокислот построены именно из таких молекул.

Изоэлектрическая точка аминокислоты – значение pH, при котором максимум молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле. Это свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов методом электрофореза.

Группы аминокислот

В зависимости от кислотно-основных свойств, обусловленных строением радикала, аминокислоты делятся на четыре группы:

  • Неполярные или гидрофобные (аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан).
  • Полярные незаряженные (заряды компенсируются) при pH=7 (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин).
  • Полярные и заряженные отрицательно при pH=7 (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)
  • Полярные заряженные положительно при pH=7 (лизин, аргинин, гистидин)

Важнейшим свойством аминокислот является их способность к реакциям поликонденсации с образованием пептидов:

Пример образования трипептида (глицил – аланил – валин):

Формулы 20 аминокислот

В живых организмах при синтезе белков (полипептидов) в большинстве случаев используется 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот:

Примеры решения задач

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенные аминокислоты

                                                                Назад в справочник

 

Название аминокислоты и ее радикала

Структурная формула

Обозначение

1

2

3

Глицин (глицил)

 

     

Gly / G

Аланин (аланил)

 

     

Ala / A

Валин (валил)

 

    

Val / V

Лейцин (лейцил)

 

Leu /L

Изолейцин (изолейцил)

 

Ile / I

Аспарагиновая кислота (аспартил – одновалентный радикал, аспартоил – двухвалентный)

Asp / D

Глутаминовая кислота (глутамил – одновалентный радикал, глутамоил – двухвалентный)

Glu / E

Серин (серил)

    

Ser / S

Треонин (треонил)

     

Thr / T

Цистеин (цистеинил)

   

Cys / C

Метионин (метионил)

Met / M

Аргинин (аргинил)

Arg / R

Лизин (лизил)

Lys / K

аминокислот

Аминокислоты Следующий материал адаптирован из отличного Аминокислотный участок , построенный Верой Хайнау и Буркхардом Кристе,
Freien Universitat Berlin. Обратите внимание, что названия аминокислот связаны с дополнительной информацией.
  Название Сокр. Сводная структурная формула
____________________________________________________________ 


Аланин  ala  a CH  3  -CH (NH  2 ) -COOH



Аргинин  arg  r HN = C (NH  2 ) -NH- (CH  2 )  3  -CH (NH  2 ) -COOH



Аспарагин  asn  n H  2  N-CO-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Аспарагиновая кислота  asp  d HOOC-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Цистеин  cys  c HS-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Глутамин  gln  q H  2  N-CO- (CH  2 )  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Глутаминовая кислота  glu  e HOOC- (CH  2 )  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Глицин  gly  г NH  2  -CH  2  -COOH



Гистидин  his  h NH-CH = N-CH = C-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH
| __________ |



Изолейцин  ile  i CH  3  -CH  2  -CH (CH  3 ) -CH (NH  2 ) -COOH



Лейцин  лей  л (CH  3 )  2  CH-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Лизин  лиз  k H  2  N- (CH  2 )  4  -CH (NH  2 ) -COOH



Метионин  met  m CH  3  -S- (CH  2 )  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Фенилаланин  phe  f Ph-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Proline  pro  p NH- (CH  2 )  3  -CH-COOH
| _________ |



Serine  ser  s HO-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Треонин  тр  т CH  3  -CH (OH) -CH (NH  2 ) -COOH



Триптофан  trp  w Ph-NH-CH = C-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH
| ________ |



Тирозин  tyr  y p-HO-Ph-CH  2  -CH (NH  2 ) -COOH



Валин  val  v (CH  3 )  2  CH-CH (NH  2 ) -COOH

 

Структурные формулы



Аспарагин: использование, взаимодействие, механизм действия

ГХ-МС ГХ-МС МС Spectrum
ab5e EI-TOF ГХ-МС Спектр ГХ-МС ГХ-МС Спектр 07

000-b8141f48cbebb90f683e

9 0168 Спектр ГХ-МС - ГХ-МС 68 splash20-000i169d9

-03000

90 168 Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), отрицательный ) / MS ) -00dl-

00000-da4f011dc3ac5b143f29

ЖХ-МС / МС Спектр м - ЖХ-ESI-QQ, отрицательный LC-MS LC / MS 9016 ESI-QQ, положительный ] Спектр ЯМР
Спектр ГХ-МС - GC-EI-TOF (система Pegasus III TOF-MS, Leco; GC 6890, Agilent Technologies) (3 TMS) GC- MS splash20-0159-00000-bedf57998656ab5ebc16
Спектр ГХ-МС - GC-EI-TOF (система TOF-MS Pegasus III, Leco; GC 6890, Agilent Technologies) (3 TMS) GC-MS splash20-0159-00000-4979c4d028d2dc931263
GC-MS Spectrum - GC-EI-TOF (система Pegasus III TOF-MS, Leco; GC 6890, Agilent Technologies) GC-MS 100 splash -b7ea3fef61f3940cbdda
Спектр ГХ-МС - GC-EI-TOF (система Pegasus III TOF-MS, Leco; ГХ 6890, Agilent Technologies) (3 TMS) GC-MS splash20-00di-9710000000-600ccd
Спектр ГХ-МС - ГХ-МС (2 ТМС) ГХ-МС Всплеск 20-0uxr-00000-2 be567239bd3229b1ca1
Спектр ГХ-МС - ГХ-МС ГХ-МС splash20-02t9-07

000-b8141f48cbebb90f683e

Спектр GC-MS169 - 9016- GC-MS 9016 9016- МС-9016 GC-MS 9016 17

000-1d12ed9b4fb2799da766

Спектр ГХ-МС - ГХ-МС (4 ТМС) ГХ-МС splash20-014u-0961000000-65a5c0999f17110c9939
ГХ-МС splash20-00kr-0940000000-0e0e5c7bdbac5ea0e49e
Спектр ГХ-МС - ГХ-МС (3 ТМС) ГХ-МС splash20-00lr-192001600f688cf 90bb-MS-192001600f688cd 90bbd-192001600f688cd Спектр - ГХ-МС (4 ТМС) ГХ-МС splash20-000i-1940000000-964ea25da2789805985a
Прогнозируемый спектр ГХ-МС - ГХ-МС Прогнозируемый ГХ-МС Недоступно Спектр ГХ-МС - EI-B ГХ -MS splash20-00lr-0930000000-79a089d9875e092dd7f2
Спектр ГХ-МС - GC-EI-TOF ГХ-МС splash20-0159-00000-bedf57998c4166ab5e GC-MS GC-MS splash20-0159-00000-4979c4d028d2dc931263
GC-MS Spectrum - GC-EI-TOF GC-MS splash20-0159-09100a00000-9016fd4f16e09b -МС-спектр - GC-EI-QQ GC-MS splash20-00di-4931100000-17f149310ce3a0f748d1
GC-MS Spectrum - GC-EI-TOF GC-MS splash00-0020 6d0afcbcc003347e598e
Спектр ГХ-МС - ГХ-МС ГХ-МС всплеск 20-0uxr-00000-2be567239bd3229b1ca1
ГХ-МС Спектр
ГХ-МС splash20-02t9-17

000-1d12ed9b4fb2799da766

Спектр ГХ-МС - ГХ-МС ГХ-МС splash1000000cf179
Спектр ГХ-МС - ГХ-МС ГХ-МС splash20-00kr-0940000000-0e0e5c7bdbac5ea0e49e
Спектр ГХ-МС - GC-MS GC-MS

0-00 9016 7864dbb1f685e64dd1cf

Спектр ГХ-МС - ГХ-МС ГХ-МС splash20-000i-1940000000-964ea25da2789805985a
МС / МС-спектр169 - Квитатный8 splash20-0080-9400000000-e5c7e19f427eea6d71b0
Спектр МС / МС - Quattro_QQQ 25 В, положительный (аннотированный) LC-MS / MS splash20-00di-100000d-afc128 Quattro_QQQ 40 В, положительный (с аннотацией) ЖХ-МС / МС splash20-00dl-

00000-57e977cd87e9a86d482b

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic ), ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000-6fb96f5aa2

dba29
Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный ЖХ-МС / МС -000i-

00000-76f11e6fe5657c35d15f

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный LC-MS / MS splash20-000i-00004173e9
Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000-27ad91a86be0c4d86c3c

Spectrum LC-MS / MS - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный LC-MS / MS spla sh20-001i-0

0000-b8b7a3431b66246ad613

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный LC-MS / MS
Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный ЖХ-МС / МС splash20-000i-

00000-cee2081406fc25ab6169

LC-MS Спектр - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), положительный LC-MS / MS splash20-001i-0

0000-cd79afa0c27f65e54adc

LC-MS / MS Spectrum - LC-ESI-ITFT (LC-ESI-ITFT LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-01q9-0943200000-5a24322ba0ce2f410155
Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Ormobitrap XL, Ther Отрицательный ЖХ-МС / МС Всплеск 20-03di-0

0000-fc3086cc1bb0c06a4c11

ЖХ-МС / МС splash 20-03di-3

0000-2d74d8232e7523f3b1c9

Спектр ЖХ-МС / МС LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), отрицательный LC-MS / MS splash20-001i-0

0000-fa61c6fa9a87ce4905bb

LC-MS / MS Spectrum - LC-ESI-ITrap (LTQ Orbit-ITrap XL, Thermo Scientfic), отрицательный LC-MS / MS splash20-01q9-0942200000-757da8b3406485c997b0
LC-MS / MS Spectrum - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Negative ЖХ-МС / МС splash20-014i-

00000-eac18512f2d22ab7a7ef

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scientfic), отрицательный LC- LC- LC- splash20-03di-0

0000-8df6d5b6cf94bf081c89

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-ITFT (LTQ Orbitrap XL, Thermo Scie ntfic), отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000-18079004a95c252da208

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-QQ (API3000, прикладные биосистемы) 10 В, отрицательный ЖХ splash20-001i-0

0000-e6b1f9b4982e6cdc863d

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 20 В, отрицательный LC-MS168 5

-03

splash -7b9c09b3b6de28972f97
Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 30 В, отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-00dl-00000-241662ead290-00dl-00000-2eaa2e / MS Spectrum - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 40 В, отрицательный LC-MS / MS splash20-0006-

00000-defacc365589bc4437d7

LC-MS / MS Spectrum - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 50 В, отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-0006-

00000-fd60db4d5e35 794c45ae

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 10 В, положительный ЖХ-МС / МС splash MS Spectrum - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 20 В, положительный LC-MS / MS splash20-00di-00000-ac6ee5b31d2ca5a78980
LC-MS / MS Spectrum - LC-ESI-QQ API3000, Applied Biosystems) 30 В, положительный ЖХ-МС / МС splash20-00di-

00000-3c04f1c797434daa6d1c

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-QQ (API3000, прикладная биосистема ЖХ-МС / МС splash20-00di-

00000-fea0e8fe2daca327892e

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 50 В, положительный LC-MS168 splash209
MS / MS Spectrum - CE-ESI-TOF (CE-система подключена к 62 10 Времяпролетная МС, Agilent), положительный ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000-8717d01ca62b4bbbbc5b

Спектр МС / МС - 10 В, положительный (аннотированный) Прогнозируемый МС-МС / MS Недоступно
Прогнозируемый спектр МС / МС - 20 В, положительный (с аннотацией) Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС Недоступно
Прогнозируемый спектр МС / МС - 40 В, положительный (с аннотацией) Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Недоступно
Прогнозируемый спектр МС / МС - 10 В, отрицательный (с аннотацией) Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Недоступно
Прогнозируемый спектр МС / МС - 20 В, отрицательный (аннотированный) Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Недоступно
Прогнозируемый спектр МС / МС - 40 В, отрицательный (аннотированный) Прогнозируемый ЖХ-МС / МС Недоступно
ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000-e6b1f9b4982e6cdc863d

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-QQ, отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-03di-5

0000-0cb113c77622352647eb

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-QQ, отрицательный ЖХ-МС / МС Всплеск20-00dl-00000-2ea1695ead344 / МС Спектр - ЖХ-ESI-QQ, отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-0006-

00000-defacc365589bc4437d7

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-QQ, отрицательный ЖХ-МС / MS splash20-0006-

00000-fd60db4d5e35794c45ae

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT, отрицательный LC-MS / MS splash20-03di-0

0000-fc1617 9016cc1 90bb4 -MS / MS спектр - LC-ESI-ITFT, отрицательный

LC-MS / MS splash 20-03di-3

0000-2d74d8232e7523f3b 1c9

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT, отрицательный ЖХ-МС / МС всплеск 20-001i-0

0000-fa61c6fa9a87ce4905bb

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI ITFT, отрицательный LC-MS / MS splash 20-014i-

00000-eac18512f2d22ab7a7ef

LC-MS / MS Spectrum - LC-ESI-ITFT, отрицательный LC-MS / MS splash20-03 0

0000-8df6d5b6cf94bf081c89

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT, отрицательный ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000-18079004a95c252da208 -

ЖХ-МС / МС брызги 20-001i-3

0000-fd0f1034b5c1e40435c0

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-QQ, положительный ЖХ-МС / МС 00di-00000-ac6ee5b31d2ca5a78980
Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-QQ, положительный ЖХ-МС / МС 9016 9 splash20-00di-

00000-c6f09ae894f786971692

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-QQ, положит. / МС Спектр - ЖХ-ESI-QQ, положительный ЖХ-МС / МС splash20-00dl-

00000-da4f011dc3ac5b143f29

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-ITFT, положительный ЖХ-МС / MS splash20-000i-

00000-0df05b2f1172c9a862e9

Спектр ЖХ-МС / МС - LC-ESI-ITFT, положительный ЖХ-МС / МС splash20-001i-0

0000c0c1617

-МС / МС-спектр - ЖХ-ESI-ITFT, положительный ЖХ-МС / МС splash20-000i-

00000-03fa294ec740e189dd99

Спектр ЖХ-МС / МС - ЖХ-ESI-ITFT, положительный ЖХ -MS / MS splash20-000i-

00000-cee2081406fc25ab6169

LC-MS / MS Spectru m - LC-ESI-ITFT, положительный LC-MS / MS splash20-001i-0

0000-cd79afa0c27f65e54adc

1H ЯМР-спектр 1D-ЯМР Не применимо ЯМР Неприменимо
Спектр ЯМР 1H 1D ЯМР Неприменимо
[1H, 1H] Спектр ЯМР 2D 2D ЯМР Неприменимо
2D ЯМР Неприменимо

L-аспарагин | 70-47-3

L-аспарагин Химические свойства, использование, производство

Обзор и история

Аспарагин [символ Asn или N] [1] является ключевой α-аминокислотой, которая используется в биосинтезе белков. Он содержит α-аминогруппу и группу α-карбоновой кислоты, а также карбоксамид боковой цепи. Он классифицируется как полярная [при физиологическом pH] алифатическая аминокислота. Он не является необходимым для человека и может подвергаться синтезу de novo внутри человеческого тела. С точки зрения генетического кода во время синтеза белка он кодируется кодонами AAU и AAC [2] .
Открытие L-Asn датируется более чем 200 годами, когда он был идентифицирован Делавилем [3] из природных источников и впервые выделен французскими химиками Вокленом и Робике [4] из копий Asparagus sativus.Asn была не только первой идентифицированной аминокислотой, но и одним из первых примеров получения даминовой кислоты Piutti [5] . Пиутти также приписывают определение химической структуры Asn и первое наблюдение энантиоселективности биологического рецептора за открытие разницы во вкусе между D и L-Asn. Было быстро обнаружено, что Asn присутствует во всех высших растениях, и Schulze и Winterstein [6] были первыми, кто показал, что, хотя он присутствует в небольших количествах в зеленых растениях, он накапливается при дефиците углеводов или голодании в целом. Сообщалось также, что Asn образуется в качестве временного резерва азота во время нарушений нормального метаболизма белков, когда образуется избыток аммония [7] . Более того, роль Asn как транслоцированного азотистого вещества в форме, пригодной для последующего повторного синтеза из одного органа растения в другой, была продемонстрирована Chibnall [8] . Murneek [9] обобщил результаты нескольких исследователей того времени и сообщил, что в условиях дефицита углеводов избыточный белок, не используемый растением, гидролизуется с помощью протеолитических ферментов и, следовательно, образуются аминокислоты, включая Asn.

Рисунок 1 Химическая структура L-аспарагина;

Синтез и метаболизм

Основным путем биосинтеза Asn является АТФ-зависимый перенос амидной группы глутамина к β-карбоксильной группе аспартата под действием аспарагинсинтетазы [AS]. На данный момент идентифицированы два типа AS, AsnA и AsnB. В то время как прокариоты используют AS типа AsnA, которые требуют аммиака в качестве донора амида, а также AS типа AsnB, которые могут катализировать реакцию с использованием аммония или глутамина в качестве донора амида, большинство эукариот используют только ASs типа AsnB [10, 11] . AS особенно трудно определить из тканей растений [12] . AS AsnB-типа являются членами N-концевой нуклеофильной гидролазной группы [Ntn] глутамин амидотрансфераз [13, 14] . Они характеризуются наличием N-концевого нуклеофильного остатка цистеина, дающего цистеинил-глутаминовый тетраэдрический промежуточный продукт, из которого извлекается аммоний. Глутамат высвобождается при гидролизе образующегося промежуточного γ-глутамилтиоэфира. Аммиак туннелируется к С-концевому домену трансферазы.Этот домен активирует аспартат посредством гидролиза АТФ в качестве промежуточного β-аспартила АМФ. Нуклеофильная атака аммиаком приводит к расщеплению и высвобождению Asn. У высших растений есть две группы ферментов AS, обозначенные как классы I и II. Результаты кинетического анализа рекомбинантных ферментов AS кукурузы показали, что ферменты класса I могут иметь специализированные функции, поскольку они могут иметь более высокое сродство к глутамину, а их экспрессия ограничена конкретными тканями [15] . Подробные схематические пути метаболических путей аспарагина показаны на рисунке 2 [16] .

Рисунок 2 Методы метаболизма аспарагина Аммоний ассимилируется в глутамино-амидную группу для синтеза глутамина в результате реакции глутаминсинтетазы [GS]. Глутаматсинтаза [GOGAT] переводит амидную группу глутамина во 2-положение 2-оксоглутарата, образуя глутамат. Аспарагинсинтетаза [AS] превращает либо глутамино-амидную группу, либо аммоний в аспартат, давая аспарагин. При трансаминировании глутамата оксалоацетатом аспартатаминотрансферазой [AspAT] образуется аспартат, который служит субстратом для синтеза аспарагина.Амидная группа аспарагина может расщепляться аспарагиназой [ASPG] с образованием аммония и аспартата. Аминогруппа аспарагина гидролизуется аспарагинаминотрансферазой [AsnAT], образуя аммоний и 2-оксосуцинамат. AsnAT катализирует реакцию трансаминирования аспарагина с глиоксилатом, пируватом, 4-гидроксипируватом и 4-гидрокси 2-оксобутиратом в качестве акцепторов аминогруппы с образованием глицина, аланина, серина и гомосерина соответственно. Затем 2-оксосукцинамат превращается в аммоний и оксалоацетат под действием ω-амидазы.

Аспарагинсинтетаза
Аспарагинсинтетаза [1-аспартат: аммиачная лигаза [АМФ-образующая], EC 6.3.1.1] катализирует обратимое превращение 1-аспартата, Nh5 + и АТФ в 1-аспарагин, АМФ и PPi. Фермент широко распространен в природе, но его энзимологические свойства подробно не изучены. Новаторские исследования были проведены на ферментах молочнокислых бактерий. Фермент из Lactobacillus arabinosus можно хранить при 4 ℃ в течение 3 недель, но не при –20 ℃ [17] .Оптимальный pH составляет 8,2, а оптимальная температура - около 40 ℃. Фермент специфичен для l-аспартата и не действует на l-глутамат. β-1-Аспартилгидроксамат синтезируется при добавлении гидроксамата в реакционную смесь вместо Nh5 +. Фермент требует Mg2 + и активируется Mn2 +. Активация Mg2 + не наблюдалась для ферментов E. coli [18] и Streptococcus bovis.
Аспарагиназа
Аспарагиназа [1-аспарагинамидогидролаза, EC 3. 5.1.1] катализирует гидролиз амидной связи l-аспарагина и необратимо образует l-аспартат и аммиак. Фермент широко распространен у микроорганизмов, животных и растений. Бактериальные ферменты из Acinetobacter calcoaceticus [19] , Bacillus coagulans [20], E. coli [21] и Vibrio succinogenes [22] также проявляют ферментативную активность в отношении d-аспарагина. Фермент E. coli был использован для промышленного производства l-аспарагина. Saccharomyces cerevisiae продуцирует фермент как внутриклеточно, так и внеклеточно [23] .Синтез фермента стимулируется азотным голоданием, требует доступного источника энергии и предотвращается циклогексимидом. Внутриклеточный фермент, по-видимому, является конститутивным. Внеклеточная активность относительно нечувствительна к ингибированию п-гидроксимеркурибензоата, тогда как внутриклеточная активность сильно ингибируется этим соединением.

Список литературы

  1. www. sbcs.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html
  2. Шу, Цзянь-Цзюнь [2017].«Новая интегрированная симметричная таблица генетических кодов». Биосистемы. 151: 21–26.
  3. Delaville M [1802] Sur les se`ves d’asperges et de choux. Энн Чим 41: 298
  4. Вуклен Л.Н., Робике П.Ж. [1806] La de´couverte d’un nouveau principe ve´ge´tal dans le Suc des asperges. Энн Чим 57: 88–93
  5. Piutti A [1886] Ein neues Asparagin. Ber Dtsch Chem Ges 19: 1691–1695
  6. Schulze E, Winterstein E [1910] Handbuch der biochemischen Arbeitsmethoden, vol 2.Berlin Urban & Schwarzenberg, Берлин, стр. 510
  7. Prianischnikov D [1922] Das Ammoniak als anfangsund endprodukt des stickstoffumsatzes in den pflanzen. Landwirtsch Vers-Stat 99: 267–286
  8. Chibnall AC [1924] Исследования азотистого обмена высших растений. VI. Роль аспарагина в метаболизме зрелого растения. Biochem J 18: 395–404
  9. Мурнек А.Е. [1935] Физиологическая роль аспарагина и родственных ему веществ в азотном обмене растений. Физиология растений 10: 447–464
  10. Gaufichon L, Reisdorf-Cren M, Rothstein SJ, Chardon F, Suzuki A [2010] Биологические функции аспарагинсинтетазы в растениях. Plant Sci 179: 141–153. DOI: 10.1016 / j.plantsci.2010.04.010
  11. Duff SMG [2015] Аспарагинсинтетаза. В: D’Mello JPF [ed] Аминокислоты в высших растениях. CAB International, Wallingford, pp 100–128
  12. Romagni JG, Dayan FE [2000] Измерение активности аспарагинсинтетазы в сырых экстрактах растений. J Agric Food Chem 48: 1692–1696
  13. Larsen TM, Boehlein SK, Schuster SM, Richards NGJ, Thoden JB, Holden HM, Rayment I [1999] Трехмерная структура аспарагинсинтетазы B Escherichia coli: короткий путь от субстрата к продукту.Биохимия 38: 16146–16157. DOI: 10.1021 / bi98
  14. Massie`re F, Badet-Denisot MA [1998] Механизм глутамин-зависимых амидотрансфераз. Cell Mol Life Sci 54: 205–222
  15. Duff SMG, Qi Q, Reich T., Wu X, Brown T, Crowley JH, Fabbri B [2011] Кинетическое сравнение изоферментов аспарагинсинтетазы из высших растений. Physiol Biochem растений 49: 251–256. DOI: 10.1016 / j.plaphy.2010.12.006
  16. Гауфишон, Лауре, С. Дж. Ротштейн и А. Сузуки. «Метаболические пути аспарагина у Arabidopsis."Физиология растений и клетки 57,4 [2017]: 675.
  17. Meister A [1974] Синтез аспарагина. В: Boyer PD [ed] The Enzymes, 3 edn, vol 10. Academic, New York, pp 561–580
  18. .
  19. Sugiyama A, Kato H, Nishioka T., Oda J [1992] Сверхэкспрессия и очистка синтетазы аспарагиновой кислоты из Escherichia coli. Biosci Biotechnol Biochem 56: 376–379
  20. Joner PE, Kristiansen T, Einasson M [1973] Очистка и свойства l-аспарагиназы A из Acinetobacter calcoaceticus.Biochim Biophys Acta 327: 146–456
  21. Law AS, Wriston JC [1971] Очистка и свойства l-аспарагиназы Bacillus coagulans. Arch Biochem Biophys 147: 744–752
  22. Peterson RG, Richards FF, Handschumacher RE [1977] Структура пептида из области активного сайта l-аспарагиназы Escherichia coli. J Biol Chem 252: 2072–2076
  23. Distasio JA, Niederman RA, Kafkewitz D, Goodman D [1976] Очистка и характеристика l-аспарагиназы с антилимфомной активностью из Vibrio succinogenes.J Biol Chem 251: 6929–6933
  24. Dunlop PC, Meyer GM, Ban D, Roon RJ [1978] Характеристика двух форм аспарагиназеина Saccharomyces cerevisiae. J Biol Chem 253: 1297–1304

Описание

Аспарагин (сокращенно Asn или N) - одна из 20 самых распространенных природных аминокислот на Земле. Он имеет карбоксамид в качестве функциональной группы боковой цепи. Это не незаменимая аминокислота. Его кодоны - AAU и AAC.
Реакция между аспарагином и восстанавливающими сахарами или реактивными карбонилами приводит к образованию акриламида (акрилового амида) в продуктах питания при нагревании до достаточной температуры.Эти продукты встречаются в выпечке, такой как картофель фри, картофельные чипсы и тосты.

Химические свойства

Белый кристаллический порошок или ромбический полуэдрические кристаллы; слегка сладковатый вкус. Золь в воде; инсоль в спирте, эфире.

Происшествие

Диетические источники
Аспарагин не является необходимым для человека, что означает, что он может синтезироваться из промежуточных продуктов центрального метаболического пути и не требуется в диете.Аспарагин содержится в:
Источники животного происхождения: молочные продукты, сыворотка, говядина, птица, яйца, рыба, лактальбумин, морепродукты.
Источники растений: спаржа, картофель, бобовые, орехи, семена, соя, цельные зерна.
Биосинтез
Предшественником аспарагина является оксалоацетат. Оксалоацетат превращается в аспартат с помощью фермента трансаминазы. Фермент переносит аминогруппу с глутамата на оксалоацетат, образуя α-кетоглутарат и аспартат. Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ, глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ.В реакции аспарагинсинтетазы АТФ используется для активации аспартата с образованием β-аспартил-АМФ. Глутамин отдает аммонийную группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ.

История

Впервые аспарагин был выделен в 1806 году в кристаллической форме французскими химиками Луи Николя Воклен и Пьером Жан Робике (тогда еще молодым помощником) из сока спаржи, в котором его много - отсюда и название, которое они выбрали для этого нового вопроса - стало первая выделяемая аминокислота.
Несколько лет спустя, в 1809 году, Пьер Жан Робике снова идентифицировал, на этот раз из корня лакрицы, вещество со свойствами, которые он квалифицировал как очень похожие на свойства аспарагина, которые Плиссон в 1828 году идентифицировал как сам аспарагин.

использует

Биохимические исследования, приготовление питательных сред, медицина.

Определение

ChEBI: оптически активная форма аспарагина, имеющая L-конфигурацию.

Биологические функции

Поскольку боковая цепь аспарагина может образовывать взаимодействия водородных связей с основной цепью пептида, остатки аспарагина часто обнаруживаются в начале и в конце альфа-спиралей и, в свою очередь, являются мотивами в бета-листах.Его роль можно рассматривать как «укрытие» взаимодействий водородных связей, которые в противном случае выполнялись бы полипептидным остовом. Глутамины с дополнительной метиленовой группой обладают большей конформационной энтропией и, следовательно, менее полезны в этом отношении.
Аспарагин также обеспечивает ключевые сайты для N-связанного гликозилирования, модификации белковой цепи с добавлением углеводных цепей.

Биологические функции

Нервной системе необходим аспарагин. Он также играет важную роль в синтезе аммиака.
Добавление N-ацетилглюкозамина к аспарагину осуществляется ферментами олигосахарилтрансфераз в эндоплазматическом ретикулуме. Это гликозилирование важно как для структуры белка, так и для функции белка.

Профиль безопасности

При нагревании до при разложении выделяются токсичные пары NOx

Методы очистки

Вероятные примеси - аспарагиновая кислота и тирозин. Кристаллизовать его из воды или водного EtOH. На сухом воздухе медленно выцветает.[Greenstein & Winitz. Химия аминокислот J. Wiley, Vol 3 p 1856 1961, Beilstein 4 IV 3005.]

Деградация

Аспартат - это глюкогенная аминокислота. L-аспарагиназа гидролизует амидную группу с образованием аспартата и аммония. Трансаминаза превращает аспартат в оксалоацетат, который затем может метаболизироваться в цикле лимонной кислоты или глюконеогенезе.

Продукты и сырье для получения L-аспарагина

Сырье

Продукты для приготовления

[Аспарагин]

Посмотрите наше видео на YouTube.

IUPAC Standards Online - это база данных, построенная на основе стандартов и рекомендаций IUPAC, взятых из журнала Pure and Applied Chemistry (PAC). Международный союз теоретической и прикладной химии (IUPAC) - это организация, отвечающая за установление стандартов в химии, которые являются обязательными на международном уровне для ученых в промышленности и академических кругах, патентных юристов, токсикологов, ученых-экологов, законодателей и т. Д. «Стандарты» - это определения термины, стандартные значения, процедуры, правила наименования соединений и материалов, названия и свойства элементов в периодической таблице и многое другое.База данных - единственный продукт, который обеспечивает быстрый и легкий поиск и извлечение стандартов и рекомендаций ИЮПАК, которые до сих пор оставались несекретными в огромном архиве Pure and Applied Chemistry .

Охватываемые темы:

  • Аналитическая химия
  • Биохимия
  • Химическая безопасность
  • Управление данными
  • Образование
  • Экологическая химия
  • Неорганическая химия
  • 909 Медицинская химия
  • 9 Неорганическая химия
  • Медицинская химия и материалы
  • 9
  • Органическая химия
  • Физическая химия
  • Теоретическая и вычислительная химия
  • Токсикология

IUPAC и De Gruyter

В дополнение к базе данных стандартов IUPAC общество De Gruyter гордится своим партнером и партнером ведущий ежемесячный журнал «Чистая и прикладная химия», а также ежеквартальный общественный журнал новостей Chemistry International и новый журнал открытого доступа Chemistry Teacher International.Ссылки на весь контент IUPAC, доступный на De Gruyter Online, можно найти на домашней странице IUPAC и De Gruyter, наряду со специальным контентом, таким как тематические виртуальные выпуски контента, взятого из разных журналов и томов.

Узнайте об аминокислотных структурах

Это структуры двадцати природных аминокислот плюс общая структура аминокислоты.

Общая структура аминокислот

Аминокислота Это общая структура аминокислоты.Это также показывает ионизацию аминокислоты при pH = 7,4. Тодд Хелменстайн

Аминокислоты состоят из функциональной группы R, присоединенной к аминогруппе (NH 2 ) и карбоксильной группы (COOH). Функциональные группы могут вращаться, поэтому аминокислоты проявляют хиральность. Формы (L) и (D) имеют одинаковые химические формулы, но по-разному реагируют в химических реакциях.

Аланин

Аминокислота. Это химическая структура аланина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула аланина: C 3 H 7 NO 2 .

Химическая структура аргинина

Аминокислота. Это химическая структура аргинина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула аргинина: C 6 H 14 N 4 O 2 .

Химическая структура аспарагина

Аминокислота. Это химическая структура аспарагина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула аспарагина: C 4 H 8 N 2 O 3 .

Аспарагиновая кислота

Аминокислота. Это химическая структура аспарагиновой кислоты.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула аспарагиновой кислоты: C 4 H 7 NO 4 .

Цистеин

Аминокислота. Это химическая структура цистеина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула цистеина: C 3 H 7 NO 2 S.

Химическая структура L-глутаминовой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура L-глутаминовой кислоты. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-глутаминовой кислоты: C 5 H 9 NO 4 .

Химическая структура L-глутамина

Аминокислота. Это химическая структура L-глутамина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-глутамина: C 5 H 10 N 2 O 3 .

Химическая структура глицина

Аминокислота. Это химическая структура глицина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула глицина: C 2 H 5 NO 2 .

L-гистидин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-гистидина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-гистидина (his): C 6 H 9 N 3 O 2 .

Химическая структура изолейцина

Аминокислота. Это химическая структура изолейцина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула изолейцина: C 6 H 13 NO 2 .

Лейцин Химическая структура

Аминокислота Это химическая структура лейцина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула лейцина (Leu): C 6 H 13 NO 2 .

Химическая структура L-лизина

Аминокислота. Это химическая структура L-лизина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-лизина (лиз): C 6 H 14 N 2 O 2 .

Химическая структура метионина

Аминокислота. Это химическая структура метионина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула метионина: C 5 H 11 NO 2 S.

Химическая структура фенилаланина

Аминокислота. Это химическая структура фенилаланина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула фенилаланина: C 9 H 11 NO 2 .

Химическая структура пролина

Аминокислота. Это химическая структура пролина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула пролина: C 5 H 9 NO 2 .

Химическая структура серина

Аминокислота. Это химическая структура серина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула серина: C 3 H 7 NO 3 .

Химическая структура треонина

Аминокислота Это химическая структура треонина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула треонина: C 4 H 9 NO 3 .

Химическая структура триптофана

Аминокислота Это химическая структура триптофана. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула триптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Метаболизм триптофана

Метаболизм триптофана.Википедия общественное достояние

L-триптофан может метаболизироваться в серотонин и мелатонин, а также в ниацин.

Химическая структура тирозина

Аминокислота Это химическая структура тирозина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула тирозина: C 9 H 11 NO 3 .

Валин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура валина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула валина: C 5 H 11 NO 2 .

Химическая структура D-глутамина

Аминокислота. Это химическая структура D-глутамина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-глутамина: C 5 H 10 N 2 O 3 .

Химическая структура D-глюконовой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура D-глюконовой кислоты. NEUROtiker / PD

Молекулярная формула D-глюконовой кислоты: C 6 H 12 O 7 .

Химическая структура D-глутаминовой кислоты

Это химическая структура D-глутаминовой кислоты. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-глутаминовой кислоты: C 5 H 9 NO 4 .

D-гистидин Химическая структура

Аминокислота Это химическая структура аминокислоты D-гистидина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-гистидина: C 6 H 9 N 3 O 2 .

D-изолейцин Химическая структура

Это химическая структура D-изолейцина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-изолейцина: C 6 H 13 NO 2 .

L-изолейцин Химическая структура

Это химическая структура L-изолейцина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-изолейцина: C 6 H 13 NO 2 .

D-лейцин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-лейцина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-лейцина: C 6 H 13 NO 2 .

L-лейцин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-лейцина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-лейцина: C 6 H 13 NO 2 .

Химическая структура D-лизина

Аминокислота. Это химическая структура D-лизина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-лизина (D-lys): C 6 H 14 N 2 O 2 .

L-метионин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-метионина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-метионина: C 5 H 11 NO 2 S.

D-метионин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-метионина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-метионина: C 5 H 11 NO 2 S.

Химическая структура D-норлейцина или D-2-аминогексановой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура D-норлейцина или D-2-аминогексановой кислоты.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-норлейцина или D-2-аминогексановой кислоты: C 6 H 13 NO 2 .

Норлейцин - 2-аминогексановая кислота Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура норлейцина или 2-аминогексановой кислоты. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула норлейцина или 2-аминогексановой кислоты: C 6 H 13 NO 2 .

Химическая структура L-норлейцина или L-2-аминогексановой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура L-норлейцина или L-2-аминогексановой кислоты.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-норлейцина или L-2-аминогексановой кислоты: C 6 H 13 NO 2 .

Химическая структура орнитина

Аминокислота. Это химическая структура орнитина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула орнитина: C 5 H 12 N 2 O 2 .

L-орнитин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-орнитина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-орнитина: C 5 H 12 N 2 O 2 .

D-Орнитин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-орнитина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-орнитина: C 5 H 12 N 2 O 2 .

Химическая структура L-фенилаланина

Аминокислота. Это химическая структура L-фенилаланина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-фенилаланина: C 9 H 11 NO 2 .

Химическая структура D-фенилаланина

Это химическая структура D-фенилаланина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-фенилаланина: C 9 H 11 NO 2 .

D-пролин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-пролина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-пролина: C 5 H 9 NO 2 .

L-пролин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-пролина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-пролина: C 5 H 9 NO 2 .

Химическая структура L-серина

Аминокислота. Это химическая структура L-серина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-серина: C 3 H 7 NO 3 .

Химическая структура D-серина

Аминокислота. Это химическая структура D-серина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-серина: C 3 H 7 NO 3 .

Химическая структура D-треонина

Аминокислота. Это химическая структура D-треонина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-треонина: C 4 H 9 NO 3 .

Химическая структура L-треонина

Это химическая структура L-треонина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-треонина: C 4 H 9 NO 3 .

L-тирозин Химическая структура

Аминокислота Это химическая структура L-тирозина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-тирозина: C 9 H 11 NO 3 .

D-тирозин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-тирозина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-тирозина: C 9 H 11 NO 3 .

D-валин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-валина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-валина: C 5 H 11 NO 2 .

L-валин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-валина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-валина: C 5 H 11 NO 2 .

D-аспарагин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-аспарагина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-аспарагина: C 4 H 8 N 2 O 3 .

L-аспарагин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-аспарагина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-аспарагина: C 4 H 8 N 2 O 3 .

D-аргинин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-аргинина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-аргинина: C 6 H 14 N 4 O 2 .

L-аргинин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-аргинина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-аргинина: C 6 H 14 N 4 O 2 .

Химическая структура лизина

Это химическая структура лизина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула лизина: C 6 H 14 N 2 O 2 .

D-Триптофан Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-триптофана.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-триптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

L-триптофан Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура D-триптофана. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-триптофана: C 11 H 12 N 2 O 2 .

Химическая структура D-цистеина

Аминокислота. Это химическая структура D-цистеина.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула D-цистеина: C 3 H 7 NO 2 S.

L-цистеин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура L-цистеина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула L-цистеина: C 3 H 7 NO 2 S.

Гистидин Химическая структура

Аминокислота. Это химическая структура гистидина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула гистидина (his): C 6 H 9 N 3 O 2 .

Химическая структура глутамина

Аминокислота. Это химическая структура глютамина. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула глутамина: C 5 H 10 N 2 O 3 .

Химическая структура глутаминовой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура глутаминовой кислоты. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула глутаминовой кислоты: C 5 H 9 NO 4 .

Химическая структура L-аспарагиновой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура L-аспарагиновой кислоты.Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула аспарагиновой кислоты: C 4 H 7 NO 4 .

Химическая структура D-аспарагиновой кислоты

Аминокислота. Это химическая структура D-аспарагиновой кислоты. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула аспарагиновой кислоты: C 4 H 7 NO 4 .

Триптофан

Аминокислота Это химическая структура триптофана. Тодд Хелменстайн

Молекулярная формула триптофана: C 11 H 12 N 2 O 2

Химическая формула - более 100 миллионов химических соединений

Формула быстрого приготовления для более 100 миллионов соединений

Химическая формула химических соединений - одна из основных сведений для исследований и разработок, которые часто доступны только на определенных веб-сайтах, связанных с химическими веществами, когда соединение не пользуется популярностью.Для наших клиентов Mol-Instincts, , мы разработали автоматический процесс создания формулы химических соединений, доступных в Интернете. Формула может быть мгновенно найдена поиском Google, если Google их проиндексирует.

Общее количество обработанных химических соединений превышает 100 миллионов. Мы будем постоянно обновлять дополнительную информацию о формулах редких химических соединений.

Как найти химическую формулу с помощью поиска Google

Найти информацию о формуле с помощью Google довольно просто. Просто введите свой вводимый текст и добавьте «Mol-Instincts» на экране поиска Google.

Например, если вы хотите найти формулу холестерина, просто введите,
Вы можете использовать другой текст вместо химического названия (холестерин), например номер CAS или ключ InChI, или любую другую информацию, которую вы можете иметь.

Что есть в наличии

В дополнение к информации о формуле, основная молекулярная информация, такая как молекулярный вес, химический идентификатор и т. Д.g., имя IUPAC, SMILES String, InChI и др., а также двухмерные и трехмерные изображения.

Щелкните следующую ссылку, чтобы перейти на страницу с примером:

Пример страницы
Формула холестерина - C27h56O | Mol-Instincts

Информационный веб-проект Mol-Instincts

Механизм генерации формул был разработан как часть платформы Mol-Instincts для обработки десятков миллионов химических соединений одновременно на автоматической основе, которая выполняется на параллельной вычислительной платформе, оснащенной тысячами ядер ЦП.

Механизм теперь применяется для генерации информации о формулах, доступной в Интернете, для миллиардов химических формул, которые будут созданы в течение нескольких лет.

Аминокислота аспарагина - структура, свойства, источники и дефицит

Аспарагин - это разновидность альфа-аминокислоты, которая входит в число 20 аминокислот, содержащихся в белках животных. Это полезно в биосинтезе белка. Он состоит из альфа-аминогруппы, альфа-карбоксильной группы и карбоксамида, который представляет собой боковую цепь и распределяет ее в виде полярных алифатических аминокислот.Реакция между аспарагином и восстанавливающими сахарами или любыми другими источниками карбонилов имеет тенденцию к образованию акриламида в пище, когда ее нагревают до достаточной требуемой температуры. Эти продукты содержатся в выпечке, такой как картофельные чипсы, картофель фри и тосты.

Алифатические аминокислоты неполярны и гидрофобны. Некоторые из примеров включают аланин, лейцин, валин, изолейцин и пролин. Структура алифатических соединений либо ненасыщенная и имеет двойные связи, либо насыщенная и имеет одинарные связи.У них могут быть даже тройные связи. Есть много различных типов элементов, которые связываются с углеродной цепью, включая кислород, азот, серу и хлор. Как правило, они горючие и часто используются в виде сжиженного природного газа и углеводородов в качестве топлива.

Сегодня мы подробно обсудим аминокислоту ASN, роль аспарагина, структуру аспарагина, физические и химические свойства аспарагина, а также его источники и дефицит.

Структура аспарагина

Химическая структура аминокислоты аспарагина представлена ​​ниже.

[Изображение будет скоро загружено]

Аминокислота аспарагин состоит из альфа-аминогруппы, альфа-карбоксильной группы и боковой цепи карбоксамида. Все они классифицируют функциональные группы аспарагина как полярные алифатические аминокислоты. Однако аспарагин является незаменимой аминокислотой в организме человека, поскольку наш организм может синтезировать ее самостоятельно.

Физические и химические свойства функциональной группы аспарагина

Давайте теперь обсудим физические и химические свойства аспарагина, которые отмечены следующим образом.

  1. Химическая формула аминокислоты аспарагина - C4H8N203.

  2. Он имеет молекулярную массу 132,19 г / моль.

  3. В стандартных условиях он выглядит как белый кристалл.

  4. Плотность аспарагина 1,543 г / см3.

  5. Температура плавления аспарагина составляет 507 К, а точка кипения - 711 К.

  6. Аспарагин частично растворим в воде и имеет растворимость 2,94 г / 100 мл.

  7. Соединение аспарагина имеет структуру, которая представляет собой ромбический кристалл.

Роль аспарагина

Давайте теперь посмотрим на некоторые функции аспарагина, которые представлены ниже.

  1. Остатки соединения аспарагина обычно находятся в бета-листах наверху альфа-спиралей в виде мотивов ASX и витков ASX, которые подобны мотивам поворота.

  2. Помогает поддерживать равновесие, необходимое для центральной нервной системы человека.

  3. Он также помогает контролировать метаболическую активность мозга.

  4. Аспарагин также отвечает за правильное функционирование клеток нашего тела и нервной системы. Это помогает предотвратить чрезмерную нервозность или спокойствие нашего мозга.

  5. Аминокислоты аспарагина известны как заменимые аминокислоты и вырабатываются нашей печенью.

  6. Он также играет решающую роль в синтезе огромного количества белков.

Источники аспарагина

Аспарагин легко доступен во многих продуктах питания. Однако для нас, людей, это не критично, поскольку они включаются в транснациональный метаболический путь. Вот некоторые из пищевых источников аспарагина.

  1. Аспарагин содержится в большом количестве в виде растительных белков.

  2. Растительные источники аспарагина включают сою, цельнозерновые, бобовые, орехи, лактальбумин, сыворотку, яйца, птицу, рыбу, говядину и молочные продукты.

  3. Он также содержится в картофеле-фри и поджаренном хлебе.

Дефицит аспарагина

Дефицит аспарагина в организме человека имеет тенденцию проявлять следующие симптомы.

  1. Головные боли

  2. Раздражительность

  3. Путаница

  4. Депрессия

  5. Психоз

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *