Аминокислоты в продуктах питания | Незаменимые и заменимые аминокислоты
Обратно в Состав продуктовВо всех живых системах первоочередное значение имеют белки, они же протеины. Все химические и биохимические процессы, поддерживающие жизнь клетки и организма, выполняют исключительно ферменты, молекулы белковой природы. Белки также выполняют строительную функцию, как на уровне клеток, так и на уровне организма в целом. Функциональное разнообразие протеинов обусловлено их пространственной структурой, расположением, но прежде всего их химическим составом.
С химической точки зрения белки являются полимерами, состоящими из аминокислот. Данное название отражает структуру этих веществ, содержащих, по меньшей мере, одну аминогруппу -Nh3 и одну карбоксильную группу -COOH. Различаются они только по строению своего радикала, который, собственно, и определяет их индивидуальные физико-химические свойства.
Природные протеиногенные аминокислоты
В органах и тканях человека основная роль этих соединений – участие в белковом синтезе, на это уходит подавляющая часть всех поступивших или образовавшихся аминокислот. Но есть и отдельные аминокислоты, которые обладают самостоятельными функциями. Так, тирозин является ответственным за окраску волос, кожи, глаз, придает темный цвет пищевым продуктам, например, ржаному хлебу, так как с его участием синтезируются темноокрашенные пигменты – меланины.
Ряд представителей данного класса играет роль медиаторов – веществ, ответственных за передачу нервных импульсов от одной нервной клетки к другой (ацетилхолин, глутаминовая и аспарагиновая кислота, глицин, ГАМК, гистамин, серотонин, норадреналин). Аминокислота глутамин обеспечивает перенос продуктов азотистого обмена в крови человека.Помимо протеинов, из аминокислот состоят более короткие молекулы, играющие важную роль в организме: олигопептиды. Среди них есть и не очень короткие цепочки аминокислотных остатков, например, гормон инсулин, и совсем короткие, вплоть до дипептидов (или бипептидов), которые состоят всего из двух аминокислотных остатков (для сравнения: белки насчитывают сотни аминокислотных остатков). Важнейшими дипептидами являются карнитин и карнозин, сильнейший природный антиоксидант.
Заменимые и незаменимые аминокислоты
Источником аминокислот в пищевых продуктах являются белки. Все белки пищевых продуктов различаются по своему аминокислотному составу. Это имеет большое значение в подборе полноценных рационов в связи с тем, что ряд аминокислот являются незаменимыми (эссенциальными) — они могут быть получены только с пищевыми продуктами. К незаменимым протеиногенным аминокислотам относятся валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. В отличие от них, заменимые аминокислоты могут быть синтезированы в организме человека из предшественников. Это глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин. К частично заменимым относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно.
Дефицит или полное отсутствие в рационе даже одной незаменимой аминокислоты приводит к отрицательному азотистому балансу, что в свою очередь со временем вызывает тяжелые клинические последствия типа авитаминоза: нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и т.д.
Крайне важно отметить, что если в дефиците какая-то одна незаменимая аминокислота, то это приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.
В каких же продуктах питания содержатся незаменимые аминокислоты? Это все пищевые ингредиенты, богатые белком.
Продукты питания как источники незаменимых аминокислот
Крайне редко аминокислоты представлены в свободном виде. Последнее встречается в специальных пищевых продуктах, например, спортивном питании, куда их непосредственно добавляют в свободном состоянии для более быстрого и полного усвоения. В основном же они поступают в организм в составе белков и затем высвобождаются в ходе гидролиза последних. Высвободившиеся в результате гидролиза аминокислоты или небольшие пептиды уже могут всасываться в кишечнике.
Наиболее важными источниками незаменимых аминокислот в необходимом соотношении являются следующие продукты питания, где содержатся легкоусвояемые протеины: молоко, молочные продукты, яйца, мясо и мясопродукты, рыба, морепродукты, соя, бобовые (горох, чечевица, фасоль, соя), крупы, хлеб, картофель и др.
Наряду с аминокислотным составом, биологическая ценность протеинов определяется и степенью их усвоения после переваривания. Степень переваривания, в свою очередь, зависит, с одной стороны, от состояния организма (активности ферментов, глубины гидролиза в желудочно-кишечном тракте), и с другой стороны, от вида предварительной обработки белков в процессах приготовления пищи (тепловой, гидротермической, СВЧ и проч.). Тепловая обработка, разваривание, протирание и измельчение ускоряют переваривание белка, особенно растительного, тогда как нагревание до очень высоких температур свыше 100°С его затрудняет.
Обратно в Состав продуктов
Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?
21 Октября 2020
27 Октября 2020
4 минуты
10781
ProWellness
Оглавление
- Основные свойства аминокислот
- Для чего аминокислоты нужны организму?
- Сколько аминокислот входит в состав белков?
Отказ от ответсвенности
Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами.
Сколько аминокислот входит в состав белков, как они называются?
Белок очень важен для организма, так как является строительным материалом. Его основой являются аминокислоты. Эти вещества отвечают за разные функции и нужны для поддержания нормального состояния организма.
Основные свойства аминокислот
Аминокислоты обладают следующими свойствами:
- Быстро и хорошо растворяются в жидкой среде.
- По форме напоминают кристаллы.
- При воздействии высоких температур могут расплавиться.
- Имеют некоторые признаки кислот и оснований одновременно.
- Получаются в процессе белкового гидролиза.
Для чего аминокислоты нужны организму?
Биологическая роль аминокислот заключается в следующем:
- обеспечивают правильную работу иммунной системы;
- синтезируют глюкозу и участвуют в углеводном обмене;
- выступают в роли строительного материала для мышц и сухожилий;
- поддерживают здоровье соединительных тканей;
- помогают поврежденным тканям быстрее восстановиться;
- участвуют в выработке энергии;
- выводят из организма вредные вещества и токсины;
- участвуют в образовании гормонов;
- поддерживают печень в порядке;
- помогают поддерживать нормальную работу головного мозга;
- обеспечивают бодрость духа и хорошее настроение;
- повышают работоспособность человека и его творческий потенциал;
- помогают нервным клеткам защититься от вредного воздействия алкогольных напитков;
- улучшают психическое здоровье человека;
- участвуют в жировом обмене;
- поддерживают работу органов желудочно-кишечного тракта;
- регулируют работу щитовидной железы;
- поддерживают в норме массу тела;
- замедляют естественные процессы старения.
Сколько аминокислот входит в состав белков?
В состав белков входят следующие незаменимые аминокислоты:
- Лейцин, нужный для набора мышечной массы и контроля массы тела.
- Изолейцин, стимулирующий выделение энергии.
- Лизин, отвечающий за укрепление иммунитета и повышение защитных сил организма.
- Фенилаланин, обеспечивающий правильную работу центральной нервной системы.
- Метионин, ответственный за эффективное и быстрое сжигание подкожного жира.
- Треонин, оказывающий положительное влияние на центральную нервную систему.
- Триптофан, формирующий полезные для жизнедеятельности гормоны.
- Валин, ускоряющий процессы обмена веществ.
Также белок образуют несколько заменимых аминокислот. К ним относятся:
- Аланин, необходимый для процессов углеводного обмена и выведения из организма токсических веществ.
- Аспарагиновая кислота, обеспечивающая человеку энергичность и прилив бодрости.
- Аспарагин, обеспечивающий работу центральной нервной системы и головного мозга.
- Гистидин, вырабатывающий кровяные тельца красного цвета.
- Серин, отвечающий за правильную и эффективную работу головного мозга и за протекание когнитивных процессов.
- Цистеин, подающий в организм кератин.
- Аргинин, оздоравливающий кожу, кости, мышечную ткань и сухожилия.
- Глютаминовая кислота, без которой невозможна нормальная работа головного и спинного мозга.
- Глютамин, предотвращающий атрофию мышечных волокон.
- Глицин, ускоряющий процессы свертываемости крови.
- Пролин, стимулирующий выработку коллагена.
- Тирозин, поддерживающий в норме аппетит и артериальное давление.
Внимание! В состав белков входят разные аминокислоты, заменимые и незаменимые. Они обеспечивают правильное формирование протеинов и эффективную работу всего организма.
Отказ от ответсвенности
Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.
Эксперт: Екатерина Подваленчук Эксперт в области правильного питания и здоровья
Рецензент: Екатерина Воробьева Адепт здорового и активного образа жизни
Читайте другие статьи по схожим темам
аминокислотабелокбиологическая роль аминокислотсостав белков
Оцените статью
(1 голосов, в среднем 5)
Поделиться статьей
Аминокислотный состав — Proteopedia, жизнь в 3D
Из Proteopedia
Перейти к: навигация, поиск
Аминокислотный состав белка относится к процентному содержанию каждой аминокислоты в последовательности этого белка. Процент, иногда называемый мольным процентом, рассчитывается для каждой из 22 стандартных аминокислот как количество этой аминокислоты, деленное на общее количество аминокислот в белковой цепи или молекуле.
Содержимое
|
Пример
В качестве примера приведен аминокислотный состав ацетилхолинэстеразы Torpedo californica (тихоокеанский электрический скат), структура которого 2ace. Последовательность канонической изоформы имеет длину 586. В ее зрелой форме сигнальный пептид удаляется с амино-конца, а пропептид удаляется с карбокси-конца, оставляя зрелую длину 537 с таким составом:
Эта гистограмма состава была создана с помощью калькулятора состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR). Белковые последовательности легко получить на UniProt.Org или просмотреть запись PDB в FirstGlance в Jmol и щелкнуть последовательности. Вы можете выровнять геномную полноразмерную последовательность из UniProt с экспериментально кристаллизованной последовательностью. Вот инструкции. |
Средние составы
Средние составы были рассчитаны для большого количества белков из различных таксонов. Они сведены в таблицу, которую можно загрузить с помощью таблицы amino-acid-composition.xlsx.zip. Обнадеживает согласие между таблицами, составленными в 1993, 1998 и 2008 годах (цитаты приведены в электронной таблице).
Вышеупомянутые проценты были определены для нескольких тысяч последовательностей различных белков длиной 200 остатков, с идентичностью последовательностей менее 50% [1] . Эти данные включены в приведенную выше электронную таблицу.
Детерминанты аминокислотного состава
GC-содержание генома организма является сильнейшим детерминантом аминокислотного состава на уровне генома. [2] [3] [4] .
Другие, более слабые воздействия:
- Температуры роста (мезофилия/термофилия/гипертермофилия). У термофилов больше глутаминовой кислоты (с уменьшением глутамина), а также больше лизина и аргинина [2] . Вероятно, это связано с большим количеством солевых мостиков в белках термофилов, которые, как полагают, способствуют термостабильности [5] .
- Длина цепи . Белки термофилов в среднем короче, чем у мезофилов. Средние длины 283 и 340 соответственно [2] . Исследование около 550 000 белков длиной 50-200 аминокислот [1] пришло к выводу:
- Увеличиваются по длине, достигают плато: Ala, Asp, Glu, Gly, Pro, Val; меньшее увеличение для Gln и Thr.
- Уменьшаются с длиной: Cys, Phe, His, Ile, Lys, Met, Asn, Ser.
- Leu и Tyr самые высокие в коротких и длинных цепях и реже в белках среднего размера.
- Пики Arg в белках среднего размера.
- Trp постоянна и составляет около 1,4% для длин 75-200.
- Линкеры по сравнению с доменами : Линкеры между доменами имеют больше полярных остатков, тогда как компактные домены имеют больше гидрофобных остатков [3] .
- Среда обитания : Окружающая среда, в которой живет организм, оказывает незначительное влияние на средний состав его белков [4] .
- Композиционная изменчивость ранжирует археи > бактерии > эукариоты [3] .
Калькуляторы состава
- Калькулятор состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR) создает очень полезную гистограмму (см. пример выше), но не предоставляет готовую таблицу для электронных таблиц.
- EMBOSS-PepStats EMBL-EBI создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по однобуквенным кодам .
Импорт данных композиции в Excel: Скопируйте только столбцы данных, вставьте в текстовый редактор и сохраните в обычный текстовый файл. В Excel в существующей (возможно, пустой) электронной таблице Файл, Импорт, Текст. Отметьте 3 параметра разделителя: Tab, Space, рассматривать последовательные разделители как один. Приступить к импорту. |
- ProtParam ExPASy создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по трехбуквенным кодам . Он также предлагает вывод CSV, альтернативный формат, понятный электронным таблицам.
Ссылки
- ↑ 1,0 1,1 Каруго О. Аминокислотный состав и размер белка. Белковая наука. 2008 Декабрь; 17 (12): 2187-91. doi: 10.1110/ps.037762.108. Epub 2008, 9 сентября. PMID: 18780815 doi: http://dx.doi.org/10.1110/ps.037762.108
- ↑ 2. 0 2.1 2.2 Текая Ф., Ерамян Э., Дуджон Б. Аминокислотный состав геномов, образ жизни организмов и эволюционные тенденции: глобальная картина с анализом соответствия. Ген. 2002 4 сентября; 297(1-2):51-60. doi: 10.1016/s0378-1119(02)00871-5. PMID: 12384285 doi: http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(02)00871-5
- ↑ 3,0 3,1 3,2 Брюн Д., Андраде-Наварро М.А., Миер П. Сравнение аминокислотного состава доменов и линкеров в масштабах всего протеома. Примечания BMC Res. 2018 9 февраля; 11 (1): 117. doi: 10.1186/s13104-018-3221-0. PMID: 29426365 doi: http://dx.doi.org/10.1186/s13104-018-3221-0
- ↑ 4.0 4.1 Moura A, Savageau MA, Alves R. Признаки относительного аминокислотного состава организмов и окружающей среды. ПЛОС Один. 2013 25 октября; 8 (10): e77319. doi: 10.1371/journal.pone.0077319., eCollection 2013. PMID: 24204807 doi: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0077319
- ↑ Чан Ч, Ю Т, Вонг К. Б. Стабилизация солевого мостика повышает термостабильность белка за счет уменьшения изменения теплоемкости при разворачивании. ПЛОС Один. 2011;6(6):e21624. Epub 2011 Jun 24. PMID:21720566 doi:10.1371/journal.pone.0021624
Страница Proteopedia Авторы и редакторы
(что это?)Эрик Марц
Аминокислотный состав — Протеопедия, жизнь в 3D
Из Протеопедии
Перейти к: навигация, поиск
Аминокислотный состав белка относится к процентному содержанию каждой аминокислоты в последовательности этого белка. Процент, иногда называемый мольным процентом, рассчитывается для каждой из 22 стандартных аминокислот как количество этой аминокислоты, деленное на общее количество аминокислот в белковой цепи или молекуле.
Содержимое
|
Пример
В качестве примера приведен аминокислотный состав ацетилхолинэстеразы Torpedo californica (тихоокеанский электрический скат), структура которого 2ace. Последовательность канонической изоформы имеет длину 586. В ее зрелой форме сигнальный пептид удаляется с амино-конца, а пропептид удаляется с карбокси-конца, оставляя зрелую длину 537 с таким составом:
Эта гистограмма состава была создана с помощью калькулятора состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR). Белковые последовательности легко получить на UniProt.Org или просмотреть запись PDB в FirstGlance в Jmol и щелкнуть последовательности. Вы можете выровнять геномную полноразмерную последовательность из UniProt с экспериментально кристаллизованной последовательностью. Вот инструкции. |
Средние составы
Средние составы были рассчитаны для большого количества белков из различных таксонов. Они сведены в таблицу, которую можно загрузить с помощью таблицы amino-acid-composition.xlsx.zip. Обнадеживает согласие между таблицами, составленными в 1993, 1998 и 2008 годах (цитаты приведены в электронной таблице).
Вышеупомянутые проценты были определены для нескольких тысяч последовательностей различных белков длиной 200 остатков, с идентичностью последовательностей менее 50% [1] . Эти данные включены в приведенную выше электронную таблицу.
Детерминанты аминокислотного состава
GC-содержание генома организма является сильнейшим детерминантом аминокислотного состава на уровне генома. [2] [3] [4] .
Другие, более слабые воздействия:
- Температуры роста (мезофилия/термофилия/гипертермофилия). У термофилов больше глутаминовой кислоты (с уменьшением глутамина), а также больше лизина и аргинина [2] . Вероятно, это связано с большим количеством солевых мостиков в белках термофилов, которые, как полагают, способствуют термостабильности [5] .
- Длина цепи . Белки термофилов в среднем короче, чем у мезофилов. Средние длины 283 и 340 соответственно [2] . Исследование около 550 000 белков длиной 50-200 аминокислот [1] пришло к выводу:
- Увеличиваются по длине, достигают плато: Ala, Asp, Glu, Gly, Pro, Val; меньшее увеличение для Gln и Thr.
- Уменьшаются с длиной: Cys, Phe, His, Ile, Lys, Met, Asn, Ser.
- Leu и Tyr самые высокие в коротких и длинных цепях и реже в белках среднего размера.
- Пики Arg в белках среднего размера.
- Trp постоянна и составляет около 1,4% для длин 75-200.
- Линкеры по сравнению с доменами : Линкеры между доменами имеют больше полярных остатков, тогда как компактные домены имеют больше гидрофобных остатков [3] .
- Среда обитания : Окружающая среда, в которой живет организм, оказывает незначительное влияние на средний состав его белков [4] .
- Композиционная изменчивость ранжирует археи > бактерии > эукариоты [3] .
Калькуляторы состава
- Калькулятор состава/молекулярного веса Protein Information Resource (PIR) создает очень полезную гистограмму (см. пример выше), но не предоставляет готовую таблицу для электронных таблиц.
- EMBOSS-PepStats EMBL-EBI создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по однобуквенным кодам .
Импорт данных композиции в Excel: Скопируйте только столбцы данных, вставьте в текстовый редактор и сохраните в обычный текстовый файл. В Excel в существующей (возможно, пустой) электронной таблице Файл, Импорт, Текст. Отметьте 3 параметра разделителя: Tab, Space, рассматривать последовательные разделители как один. Приступить к импорту. |
- ProtParam ExPASy создает таблицу, которую легко импортировать в электронную таблицу. В таблице есть как однобуквенные, так и трехбуквенные сокращения аминокислот, , отсортированные по трехбуквенным кодам . Он также предлагает вывод CSV, альтернативный формат, понятный электронным таблицам.
Ссылки
- ↑ 1,0 1,1 Каруго О. Аминокислотный состав и размер белка. Белковая наука. 2008 Декабрь; 17 (12): 2187-91. doi: 10.1110/ps.037762.108. Epub 2008, 9 сентября. PMID: 18780815 doi: http://dx.doi.org/10.1110/ps.037762.108
- ↑ 2.0 2.1 2.2 Текая Ф., Ерамян Э., Дуджон Б. Аминокислотный состав геномов, образ жизни организмов и эволюционные тенденции: глобальная картина с анализом соответствия. Ген. 2002 4 сентября; 297(1-2):51-60. doi: 10.1016/s0378-1119(02)00871-5. PMID: 12384285 doi: http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(02)00871-5
- ↑ 3,0 3,1 3,2 Брюн Д., Андраде-Наварро М.А., Миер П. Сравнение аминокислотного состава доменов и линкеров в масштабах всего протеома. Примечания BMC Res. 2018 9 февраля; 11 (1): 117. doi: 10.1186/s13104-018-3221-0. PMID: 29426365 doi: http://dx.doi.org/10.1186/s13104-018-3221-0
- ↑ 4.0 4.