Глицин к какой группе относится: Глицин — описание вещества, фармакология, применение, противопоказания, формула

Глицин — описание вещества, фармакология, применение, противопоказания, формула

Содержание

• Структурная формула
• Русское название
• Английское название
• Латинское название вещества Глицин
• Химическое название
• Брутто формула
• Фармакологическая группа вещества Глицин
• Нозологическая классификация
• Код CAS
• Фармакологическое действие
• Характеристика
• Фармакология
• Применение вещества Глицин
• Противопоказания
• Побочные действия вещества Глицин
• Взаимодействие
• Способ применения и дозы
• Меры предосторожности
• Торговые названия с действующим веществом Глицин
• Список БАДов

Структурная формула

Русское название

Глицин

Английское название

Glycine

Латинское название вещества Глицин

Glycinum (род. Glycini)

Химическое название

Аминоуксусная кислота

Брутто формула

C₂H₅NO₂

Фармакологическая группа вещества Глицин

Белки и аминокислоты

Ноотропы

Седативные средства

Нозологическая классификация

Список кодов МКБ-10

• R46.4 Заторможенность и замедленная реакция
• G47.0 Нарушения засыпания и поддержания сна [бессонница]
• F91 Расстройства поведения
• G46 Сосудистые мозговые синдромы при цереброваскулярных болезнях
• F10. 2 Синдром алкогольной зависимости
• I69 Последствия цереброваскулярных болезней
• R45.3 Деморализация и апатия
• I63 Инфаркт мозга
• F79 Умственная отсталость неуточненная
• R45. 7 Состояние эмоционального шока и стресса неуточненное
• G93.4 Энцефалопатия неуточненная
• P20 Внутриутробная гипоксия
• F41.2 Смешанное тревожное и депрессивное расстройство
• R53 Недомогание и утомляемость
• F34. 1 Дистимия
• R45.4 Раздражительность и озлобление
• F03 Деменция неуточненная
• F10.3 Абстинентное состояние
• T90. 5 Последствия внутричерепной травмы
• F01 Сосудистая деменция

Код CAS

56-40-6

Фармакологическое действие

Фармакологическое действие — антистрессовое, ноотропное, нормализующее обменные процессы, противоэпилептическое, седативное.

Характеристика

Заменимая аминокислота. Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде.

Фармакология

Легко проникает в большинство биологических жидкостей и тканей организма, в т. ч. в головной мозг. Быстро разрушается в печени глициноксидазой.

Является нейромедиатором тормозного типа действия и регулятором метаболических процессов в головном и спинном мозге. Нормализует процессы возбуждения и торможения в ЦНС, повышает умственную работоспособность, устраняет депрессивные нарушения, повышенную раздражительность. Глицин эффективен в качестве вспомогательного средства при эпилептических приступах. Нормализует сон. Оказывает многокомпонентное противоишемическое действие: активирует тормозную трансмиссию, снижает содержание в ЦНС токсических продуктов (альдегиды, кетоны и др.), образующиеся в каскадных реакциях при острой ишемии и регулирует тонус симпатической нервной системы.

Не проводящий электрический ток 1,5% раствор используется исключительно в урологической практике для трансуретральной инстилляции при проведении трансуретральной резекции предстательной железы и других трансуретральных электрохирургических манипуляций (по данным PDR Generics, 1997).

Применение вещества Глицин

Стрессовые состояния, психоэмоциональное напряжение, повышенная возбудимость, эмоциональная лабильность, неврозы, неврозоподобные состояния, вегетососудистая дистония, последствия нейроинфекций и черепно-мозговой травмы, различных форм энцефалопатий (перинатальные и другие формы), в т.ч. алкогольного генеза, нарушение сна; острый ишемический инсульт. Для повышения умственной работоспособности, в т.ч. подросткам с девиантными формами поведения.

Противопоказания

Гиперчувствительность.

Побочные действия вещества Глицин

Возможны аллергические реакции.

Взаимодействие

Снижает выраженность токсических эффектов противосудорожных средств, нейролептиков, антидепрессантов.

Способ применения и дозы

Внутрь сублингвально, при психоэмоциональном напряжении, снижении памяти, внимания, умственной работоспособности, детям с задержкой умственного развития, подросткам с девиантными формами поведения — по 0,1 г 2–3 раза в сутки в течение 14–30 дней. Суточная доза — 0,3 г, курсовая — 4,2–9,0 г.

При функциональных и органических поражениях нервной системы, сопровождающихся повышенной возбудимостью, эмоциональной лабильностью и нарушением сна, детям до 3 лет назначают по 0,05 г на прием 2–3 раза в сутки в течение 7–14 дней, в дальнейшем — 0,05 г 1 раз в сутки 7–10 дней. Суточная доза — 0,1–0,15 г, курсовая — 2,0–2,6 г. Детям старше 3 лет и взрослым — по 1 табл. 2–3 раза в сутки, курс лечения 7–14 дней. При необходимости курс лечения повторяют.

При нарушениях сна — по 0,05–0,1 г за 20 мин до сна или непосредственно перед сном. Детям до 3 лет — 0,05 г на прием 2–3 раза в сутки в течение 7–14 дней, в следующие 7–10 дней — по 0,05 г 1 раз в сутки. Суточная доза — 0,1–0,4 г, курсовая — 2,0–2,6 г.

При ишемическом мозговом инсульте — в течение первых 3–6 ч от развития инсульта назначают 1 г (трансбуккально или сублингвально) с 1 ч.ложкой воды, далее в течение 1–5 суток по 1 г/сут, в течение следующих 30 суток по 0,1–0,2 г 3 раза в сутки.

Меры предосторожности

Следует иметь в виду, что во время проведения трансуретральной резекции предстательной железы, как правило сопровождающейся местной аппликацией глицина, он может попадать в системный кровоток и влиять на состояние сердечно-легочной системы и почек, особенно у пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями.

Торговые названия с действующим веществом Глицин

Сбросить фильтры

Лек. форма Все лек. формы полуфабрикат-порошок субстанция субстанция-порошок таблетки защечные таблетки защечные и подъязычные таблетки подъязычные

Дозировка Все дозировки 0.05 г 0.1 г 0.2 г 100 мг 1000 мг 250 мг Без дозировки

Производитель Все производители Биотики МНПК Биохимик АО ВЕРТЕКС АО Канонфарма продакшн ЗАО Мосхимфармпрепараты им. Н.А. Семашко Обновление ПФК АО Озон ООО Озон Фарм ООО Татхимфармпрепараты АО Тяньцзинь Тиняо Фармасьютикал Ко. Хубэй Провиншиал Бафэн Фармасьютикалс Энд Кемикалс Шеа Ко Цзичжоу Сити Хуаян Кемикал Ко.

Шицзячжуан Цзижун Фармасьютикал Ко.

Список БАДов

Глицин — описание вещества, фармакология, применение, противопоказания, формула

Содержание

• Структурная формула
• Русское название
• Английское название
• Латинское название вещества Глицин
• Химическое название
• Брутто формула
• Фармакологическая группа вещества Глицин
• Нозологическая классификация
• Код CAS
• Фармакологическое действие
• Характеристика
• Фармакология
• Применение вещества Глицин
• Противопоказания
• Побочные действия вещества Глицин
• Взаимодействие
• Способ применения и дозы
• Меры предосторожности
• Торговые названия с действующим веществом Глицин
• Список БАДов

Структурная формула

Русское название

Глицин

Английское название

Glycine

Латинское название вещества Глицин

Glycinum (род. Glycini)

Химическое название

Аминоуксусная кислота

Брутто формула

C₂H₅NO₂

Фармакологическая группа вещества Глицин

Белки и аминокислоты

Ноотропы

Седативные средства

Нозологическая классификация

Список кодов МКБ-10

• R46.4 Заторможенность и замедленная реакция
• G47.0 Нарушения засыпания и поддержания сна [бессонница]
• F91 Расстройства поведения
• G46 Сосудистые мозговые синдромы при цереброваскулярных болезнях
• F10. 2 Синдром алкогольной зависимости
• I69 Последствия цереброваскулярных болезней
• R45.3 Деморализация и апатия
• I63 Инфаркт мозга
• F79 Умственная отсталость неуточненная
• R45. 7 Состояние эмоционального шока и стресса неуточненное
• G93.4 Энцефалопатия неуточненная
• P20 Внутриутробная гипоксия
• F41.2 Смешанное тревожное и депрессивное расстройство
• R53 Недомогание и утомляемость
• F34. 1 Дистимия
• R45.4 Раздражительность и озлобление
• F03 Деменция неуточненная
• F10.3 Абстинентное состояние
• T90. 5 Последствия внутричерепной травмы
• F01 Сосудистая деменция

Код CAS

56-40-6

Фармакологическое действие

Фармакологическое действие — антистрессовое, ноотропное, нормализующее обменные процессы, противоэпилептическое, седативное.

Характеристика

Заменимая аминокислота. Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде.

Фармакология

Легко проникает в большинство биологических жидкостей и тканей организма, в т. ч. в головной мозг. Быстро разрушается в печени глициноксидазой.

Является нейромедиатором тормозного типа действия и регулятором метаболических процессов в головном и спинном мозге. Нормализует процессы возбуждения и торможения в ЦНС, повышает умственную работоспособность, устраняет депрессивные нарушения, повышенную раздражительность. Глицин эффективен в качестве вспомогательного средства при эпилептических приступах. Нормализует сон. Оказывает многокомпонентное противоишемическое действие: активирует тормозную трансмиссию, снижает содержание в ЦНС токсических продуктов (альдегиды, кетоны и др.), образующиеся в каскадных реакциях при острой ишемии и регулирует тонус симпатической нервной системы.

Не проводящий электрический ток 1,5% раствор используется исключительно в урологической практике для трансуретральной инстилляции при проведении трансуретральной резекции предстательной железы и других трансуретральных электрохирургических манипуляций (по данным PDR Generics, 1997).

Применение вещества Глицин

Стрессовые состояния, психоэмоциональное напряжение, повышенная возбудимость, эмоциональная лабильность, неврозы, неврозоподобные состояния, вегетососудистая дистония, последствия нейроинфекций и черепно-мозговой травмы, различных форм энцефалопатий (перинатальные и другие формы), в т.ч. алкогольного генеза, нарушение сна; острый ишемический инсульт. Для повышения умственной работоспособности, в т.ч. подросткам с девиантными формами поведения.

Противопоказания

Гиперчувствительность.

Побочные действия вещества Глицин

Возможны аллергические реакции.

Взаимодействие

Снижает выраженность токсических эффектов противосудорожных средств, нейролептиков, антидепрессантов.

Способ применения и дозы

Внутрь сублингвально, при психоэмоциональном напряжении, снижении памяти, внимания, умственной работоспособности, детям с задержкой умственного развития, подросткам с девиантными формами поведения — по 0,1 г 2–3 раза в сутки в течение 14–30 дней. Суточная доза — 0,3 г, курсовая — 4,2–9,0 г.

При функциональных и органических поражениях нервной системы, сопровождающихся повышенной возбудимостью, эмоциональной лабильностью и нарушением сна, детям до 3 лет назначают по 0,05 г на прием 2–3 раза в сутки в течение 7–14 дней, в дальнейшем — 0,05 г 1 раз в сутки 7–10 дней. Суточная доза — 0,1–0,15 г, курсовая — 2,0–2,6 г. Детям старше 3 лет и взрослым — по 1 табл. 2–3 раза в сутки, курс лечения 7–14 дней. При необходимости курс лечения повторяют.

При нарушениях сна — по 0,05–0,1 г за 20 мин до сна или непосредственно перед сном. Детям до 3 лет — 0,05 г на прием 2–3 раза в сутки в течение 7–14 дней, в следующие 7–10 дней — по 0,05 г 1 раз в сутки. Суточная доза — 0,1–0,4 г, курсовая — 2,0–2,6 г.

При ишемическом мозговом инсульте — в течение первых 3–6 ч от развития инсульта назначают 1 г (трансбуккально или сублингвально) с 1 ч.ложкой воды, далее в течение 1–5 суток по 1 г/сут, в течение следующих 30 суток по 0,1–0,2 г 3 раза в сутки.

Меры предосторожности

Следует иметь в виду, что во время проведения трансуретральной резекции предстательной железы, как правило сопровождающейся местной аппликацией глицина, он может попадать в системный кровоток и влиять на состояние сердечно-легочной системы и почек, особенно у пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями.

Торговые названия с действующим веществом Глицин

Сбросить фильтры

Лек. форма Все лек. формы полуфабрикат-порошок субстанция субстанция-порошок таблетки защечные таблетки защечные и подъязычные таблетки подъязычные

Дозировка Все дозировки 0.05 г 0.1 г 0.2 г 100 мг 1000 мг 250 мг Без дозировки

Производитель Все производители Биотики МНПК Биохимик АО ВЕРТЕКС АО Канонфарма продакшн ЗАО Мосхимфармпрепараты им. Н.А. Семашко Обновление ПФК АО Озон ООО Озон Фарм ООО Татхимфармпрепараты АО Тяньцзинь Тиняо Фармасьютикал Ко. Хубэй Провиншиал Бафэн Фармасьютикалс Энд Кемикалс Шеа Ко Цзичжоу Сити Хуаян Кемикал Ко. Шицзячжуан Цзижун Фармасьютикал Ко.

Список БАДов

Структуры аминокислот

Структуры аминокислот

Аминокислоты представляют собой органические соединения, которые содержат как аминогруппу, так и карбоксильную группу. Их отличает присоединенная функциональная группа R. . Из двадцати аминокислот, входящих в состав белков, шесть имеют углеводородные R-группы. За исключением фенилаланина, это алифатические углеводороды, не содержащие бензольного кольца. Простейшая из аминокислот, глицин, имеет только атом водорода в положении R-группы. R-group Hydrocarbon Neutral Acid or base Нажмите на любую аминокислоту для получения дополнительной информации. * Аминокислоты, которые являются незаменимыми аминокислотами, которые не могут быть произведены человеческим организмом и, следовательно, должны поступать с пищей. Аминокислоты могут быть охарактеризованы различными способами. Для структуры белков важно, являются ли они гидрофобными или гидрофильными. Эти аминокислоты по большей части гидрофобны. Подробнее о способах классификации аминокислот см. в классах IMGT для аминокислот.

Индекс Биохимические концепции Химические концепции Справочник Тиллери, Энгер и Росс Гл. 14

Гиперфизика*****Химия R Неф

Назад

Аминокислоты представляют собой органические соединения, которые содержат как аминогруппу, так и карбоксильную группу. Их отличает присоединенная функциональная группа R. . Из двадцати аминокислот, входящих в состав белков, семь имеют нейтральные R-группы: R-group Hydrocarbon Neutral Acid or base Нажмите на любую аминокислоту для получения дополнительной информации. * Аминокислоты, которые являются незаменимыми аминокислотами, которые не могут быть произведены человеческим организмом и, следовательно, должны поступать с пищей. Аминокислоты могут быть охарактеризованы различными способами. Для структуры белков важно, являются ли они гидрофобными или гидрофильными. Эти аминокислоты по большей части гидрофильны. Подробнее о способах классификации аминокислот см. в классах IMGT для аминокислот.

Индекс Биохимические концепции Химические концепции Справочник Тиллери, Энгер и Росс Гл. 14

Гиперфизика*****Химия Р Неф

Назад

Аминокислоты представляют собой органические соединения, которые содержат как аминогруппу, так и карбоксильную группу. Их отличает присоединенная функциональная группа R. . Из двадцати аминокислот, входящих в состав белков, шесть имеют кислотные или основные R-группы. Сравните с простейшей из аминокислот, глицином, который имеет только H в качестве R-группы. R-group Hydrocarbon Neutral Acid or base Нажмите на любую аминокислоту для получения дополнительной информации. * Аминокислоты, которые являются незаменимыми аминокислотами, которые не могут быть произведены человеческим организмом и, следовательно, должны поступать с пищей. Аминокислоты могут быть охарактеризованы различными способами. Для структуры белков важно, являются ли они гидрофобными или гидрофильными. Эти аминокислоты по большей части гидрофильны. Подробнее о способах классификации аминокислот см. в классах IMGT для аминокислот.

Индекс Биохимические концепции Химические концепции Справочник Тиллери, Энгер и Росс Гл. 14

Гиперфизика*****Химия Р Неф

Вернуться назад

2.2: Структура и функция – Аминокислоты

1. Последнее обновление

2. Сохранить как PDF

Идентификатор страницы

7809

• Кевин Ахерн, Индира Раджагопал и Таралин Тан
• Университет штата Орегон

6

Источник: BiochemFFA_2_1. pdf. Весь учебник доступен бесплатно у авторов по адресу http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

.

Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот. Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного количества белков, присутствующих во всех живых клетках.

«Это одно из наиболее поразительных обобщений биохимии… что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе». — Фрэнсис Крик

Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, которая показана на рис. 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α-углеродом, и к нему присоединены четыре группы: водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, которую иногда называют боковая цепь. α-углеродная, карбоксильная и аминогруппы являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты. (Небольшим исключением из этой структуры является структура пролина, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, R-группа которого состоит из атома водорода, все аминокислоты в белках связаны с четырьмя различными группами и, следовательно, могут существовать в двух формах зеркального отображения, L и D. За очень небольшими исключениями, каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и белках, имеет L-конфигурацию.

Рисунок 2.1 – Общая структура аминокислот

В белках содержится 22 аминокислоты, и только 20 из них определены универсальным генетическим кодом. Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенофосфатсинтетазы. Пирролизинсодержащие белки встречаются гораздо реже и в основном приурочены к археям.

Заменимые и незаменимые

Диетологи делят аминокислоты на две группы – незаменимые аминокислоты (должны быть в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут вырабатываться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети. В таблице 2.1 показаны незаменимые и заменимые аминокислоты в организме человека.

Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях может потребоваться получать с пищей. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.

Таблица 2. 1 – Заменимые и незаменимые аминокислоты

Небелковые аминокислоты

В клетках также обнаружены α-аминокислоты, которые не включены в белки. Общие из них включают орнитин и цитруллин. Оба этих соединения являются промежуточными продуктами цикла мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может образовываться при распаде аргинина. Последняя реакция производит оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин является побочным продуктом метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для уменьшения мышечной усталости. 9Таблица 2.2. Категории аминокислот (на основе свойств R-групп) Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту, классифицируемую разными авторами по-разному. Действительно, мы классифицируем тирозин и как ароматическую аминокислоту, и как гидроксильную аминокислоту. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) сходными боковыми группами будут функционировать сходным образом, например, во время фолдинга белка.

Неполярные аминокислоты

• Аланин (Ala/A) является одной из самых распространенных аминокислот в белках, уступая по распространенности только лейцину. D-форма аминокислоты также обнаружена в бактериальных клеточных стенках. Аланин не является незаменимым, так как легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
• Глицин (Gly/G) представляет собой аминокислоту с самой короткой боковой цепью, имеющую R-группу, состоящую только из одного водорода. В результате глицин является единственной аминокислотой, которая не является хиральной. Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобные, так и в гидрофильные среды.

Рисунок 2.2. Свойства боковой цепи аминокислот Википедия

• Глицин указан в генетическом коде как GGU, GGC, GGA и GGG. Для человека это несущественно.
• Изолейцин (Ile/I) представляет собой незаменимую аминокислоту, кодируемую AUU, AUC и AUA. Он имеет гидрофобную боковую цепь, а также хиральную боковую цепь.
• Лейцин (Leu/L) представляет собой аминокислоту с разветвленной цепью, гидрофобную и незаменимую. Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, поскольку 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
• Метионин (Met/M) представляет собой незаменимую аминокислоту, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, а другой является цистеин. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG. Это аминокислота-«инициатор» в синтезе белка, она первой включается в белковые цепи. В прокариотических клетках формилируется первый метионин в белке.

Рисунок 2.3 – Неполярные аминокислоты

• Пролин (Pro/P) – единственная аминокислота, обнаруженная в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является заменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG. Это наименее гибкая из белковых аминокислот и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке. Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто подвергается гидроксилированию в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), что повышает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и нацеливает HIF на разрушение при избытке кислорода.
• Валин (Val/V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях. Это примечательно для гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в положении номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин кодируется в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.

Карбоксильные аминокислоты

• Аспарагиновая кислота (Asp/D) — заменимая аминокислота с карбоксильной группой в R-группе. Его легко получить переаминированием оксалоацетата. С рКа 3,9, боковая цепь аспарагиновой кислоты заряжена отрицательно при физиологическом рН. Аспарагиновая кислота определяется в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
• Глутаминовая кислота (Glu/E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую трансаминированием α-кетоглутарата. Он является нейротрансмиттером и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (рКа = 4,1) при физиологическом рН.

Рисунок 2.4 – Карбоксильные аминокислоты

Аминовые аминокислоты

• Аргинин (Arg/R) представляет собой аминокислоту, которая в одних случаях является незаменимой, а в других — заменимой. Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки с аргинином не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную группу гуанидиния с рКа более 12, что делает его положительно заряженным при клеточном рН. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
• Гистидин (His/H) — единственная из белковых аминокислот, содержащая функциональную группу имидазола. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих. С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно изобразить как две одинаково важные резонансные структуры.

Рисунок 2.5 – Аминокислоты

• Лизин (Lys/K) – незаменимая аминокислота, кодируемая AAA и AAG. Он имеет R-группу, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина. Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и купилирован. O-гликозилирование гидроксилизина используется для пометки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корма для животных, поскольку он является лимитирующей аминокислотой и необходим для оптимизации роста свиней и цыплят.

Ароматические аминокислоты

Рисунок 2.6. Ароматические аминокислоты

• Фенилаланин (Phe/F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC. Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического заболевания, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин является компонентом искусственного подсластителя аспартама.
• Триптофан (Trp/W) представляет собой незаменимую аминокислоту, содержащую индольную функциональную группу. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина. Несмотря на то, что он считается снотворным, нет четких результатов исследований, указывающих на это.
• Тирозин (Tyr/Y) — заменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU. Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозиновыми протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках головного мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в L-допу, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.

Гидроксиаминокислоты

• Серин (Ser/S) — одна из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом (остальные — треонин и тирозин). Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Будучи способной образовывать водородные связи с водой, она классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это не принципиально. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана. Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.

Рисунок 2.7 – Гидроксиаминокислоты

• Треонин (Thr/T) – незаменимая полярная аминокислота. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (другими являются серин и тирозин), и поэтому она является мишенью для фосфорилирования в белках. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного из путей биосинтеза глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге. Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.

Тирозин — см. ЗДЕСЬ.

Рисунок 2.8 – Свойства аминокислот Википедия

Другие аминокислоты

• Аспарагин (Asn/N) – заменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC. Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть получен в организме из аспартата путем реакции амидирования с амином из глютамина. При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
• Цистеин (Cys/C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями. Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой. Помимо того, что он содержится в белках, цистеин также является компонентом трипептида глутатиона. Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.

Рисунок 2.9- Другие аминокислоты

• Глутамин (Gln/Q) – это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для человека, но может быть у людей, подвергающихся интенсивным спортивным тренировкам или страдающих желудочно-кишечными расстройствами. Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических pH, но придает полярность боковой цепи. Глютамин кодируется CAA и CAG и легко производится амидированием глутамата. Глютамин является наиболее распространенной аминокислотой в циркулирующей крови и одной из немногих аминокислот, которые могут преодолевать гематоэнцефалический барьер.
• Селеноцистеин (Sec/U) является компонентом селенопротеинов, встречающихся во всех царствах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы. Селеноцистеин встраивается в белки по необычной схеме с участием стоп-кодона UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, обрывают синтез белка на УГА. Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин, когда встречается UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и паттерны спаривания оснований вторичной структуры. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
• Пирролизин (Pyl/O) представляет собой двадцать вторую аминокислоту, но редко встречается в белках. Как и селеноцистеин, он не закодирован в генетическом коде и должен быть включен необычными способами. Это происходит на стоп-кодонах UAG. Пирролизин обнаружен в метаногенных архейских организмах и по крайней мере в одной метанпродуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, образующих метан.

Ионизирующие группы

Значения pKa для боковых цепей аминокислот сильно зависят от химической среды, в которой они находятся. Например, карбоксильная группа R, обнаруженная в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa 3,9.в свободном состоянии в растворе, но может достигать 14 в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально. Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, способные к ионизации. Тогда заряд белка возникает из зарядов α-аминной группы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп. Титрование/ионизация аспарагиновой кислоты изображено на рис. 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.

Рисунок 2.10 – Кривая титрования аспарагиновой кислоты Изображение Penelope Irving

Большинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют среде, в которой они находятся (рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами приводит к удалению ионизируемых водородов как из α-аминной, так и из α-карбоксильной групп аминокислот. Таким образом, ионизация/деионизация в белке происходит только с 1) амино-конца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.

Карнитин

Не все аминокислоты в клетке входят в состав белков. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рис. 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии для этой цели, они проходят через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.

Рисунок 2.12 – L-карнитин

Из экзогенных источников жирные кислоты должны быть активированы при попадании в цитоплазму путем присоединения к коферменту А. Часть молекулы КоА заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитинацилтрансферазой I. В результате Молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану с помощью карнитинацилкарнитинтранслоказы, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом А (рис. 6.88).

Рисунок 2.11 – Ферментативная активность изменяется при изменении pH Изображение Aleia Kim

Катаболизм аминокислот

Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и заменимые в зависимости от того, может ли организм их синтезировать. Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. На самом деле они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, придерживающихся диеты с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения распада (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные продукты, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные продукты превращаются в ацетил-КоА. На рис. 2.13 показаны метаболические судьбы катаболизма каждой из аминокислот. Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются одновременно глюкогенными и кетогенными.

Рисунок 2.13 – Катаболизм аминокислот. Некоторые имеют более одного пути. Изображение Пера Якобсона

Посттрансляционные модификации

После синтеза белка боковые цепи аминокислот внутри него могут быть химически модифицированы, что приводит к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина. Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксилы, присоединенные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновой кислоты или пальмитиновой кислоты), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов/сульфатов), деионизации (присоединение ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины имеют углеводы, ковалентно присоединенные к боковым цепям аспарагина и треонина или серина соответственно.

Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).

Рисунок 2.14 – Посттрансляционно модифицированные аминокислоты. Модификации показаны зеленым цветом. Рисунок 2.15. Фосфорилированные аминокислоты

Строительные полипептиды

Хотя аминокислоты выполняют в клетках и другие функции, их наиболее важная роль заключается в том, что они входят в состав белков. Белки, как мы отмечали ранее, представляют собой полимеры аминокислот.

Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты присоединяется к аминогруппе следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких соединенных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго=мало), а типичный белок, состоящий из многих аминокислот, называется полипептидом (поли=много). Конец пептида со свободной аминогруппой называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется С-концом (для карбоксила).

Рисунок 2.16. Формирование пептидной связи

Как мы отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна свернуться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы сделать функциональный белок.