Глицин к какой группе относится: Глицин Форте Фармаплант инструкция по применению: показания, противопоказания, побочное действие – описание Glycine Forte Farmaplant Таблетки подъязычные (41175)

Содержание

Глицин Форте Фармаплант инструкция по применению: показания, противопоказания, побочное действие – описание Glycine Forte Farmaplant Таблетки подъязычные (41175)

Таблетки подъязычные белого или почти белого цвета, круглые, плоские, с крестообразной риской с одной стороны и фасками с двух сторон; допускается незначительная мраморность.

1 таб.
глицин250 мг

Вспомогательные вещества: целлюлоза микрокристаллическая (тип 101) — 134 мг, повидон — 12 мг, магния стеарат — 4 мг.

10 шт. — упаковки ячейковые контурные (1) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (2) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (3) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (5) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (9) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (10) — пачки картонные.
25 шт. — упаковки ячейковые контурные (1) — пачки картонные.
25 шт. — упаковки ячейковые контурные (2) — пачки картонные.
25 шт. — упаковки ячейковые контурные (3) — пачки картонные.
25 шт. — упаковки ячейковые контурные (5) — пачки картонные.
25 шт. — упаковки ячейковые контурные (9) — пачки картонные.
25 шт. — упаковки ячейковые контурные (10) — пачки картонные.


Таблетки подъязычные белого или почти белого цвета, круглые, плоские, с крестообразной риской с одной стороны и фасками с двух сторон; допускается незначительная мраморность.

1 таб.
глицин250 мг

Вспомогательные вещества: целлюлоза микрокристаллическая (тип 101) — 134 мг, повидон — 12 мг, магния стеарат — 4 мг.

10 шт. — упаковки ячейковые контурные (1) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (2) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (3) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (5) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (9) — пачки картонные.
10 шт. — упаковки ячейковые контурные (10) — пачки картонные.
10 шт. — банки стеклянные (1) — пачки картонные.
20 шт. — банки стеклянные (1) — пачки картонные.
30 шт. — банки стеклянные (1) — пачки картонные.
50 шт. — банки стеклянные (1) — пачки картонные.

Аналоги Глицин — инструкции по применению заменителей Глицин

💊 Аналоги препарата Глицин

✅ Более 246 аналогов Глицин

Выбранный препарат

Глицин таб. подъязычные 100 мг: 50 или 100 шт.

Результаты поиска аналогов

Полные аналоги: 9

Глицин

Таб. защечные и подъязычные 100 мг: 25, 50, 100 или 150 шт.

рег. №: ЛП-005369 от 26.02.19
Глицин

Таб. подъязычные 100 мг: 10, 20 или 50 шт.

рег. №: ЛП-004623 от 26.12.17
Глицин

Таблетки подъязычные

рег. №: ЛС-001851 от 27.12.11 Дата перерегистрации: 20.10.20
Глицин Реневал

Таб. защечные и подъязычные 100 мг: 20, 28, 30, 50, 56, 60, 100 или 105 шт.

рег. №: ЛП-005638 от 08.07.19 Дата перерегистрации: 25.06.20
Глицин Форте

Таб. защечные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 60, 90 или 100 шт.

рег. №: ЛСР-002849/09 от 09.04.09
Глицин форте

Таб. защечные и подъязычные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 60, 90, 100, 150, 270 или 300 шт.

рег. №: ЛП-006837 от 11.03.21
Произведено: ОЗОН (Россия)
Глицин Форте

Таб. подъязычные 250 мг: 10, 20, 25, 30, 50, 75, 90, 100, 125, 225 или 250 шт.

рег. №: ЛП-002286 от 28.10.13 Дата перерегистрации: 17.11.20

Таб. подъязычные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 90 или 100 шт.

рег. №: ЛП-002286 от 28.10.13 Дата перерегистрации: 17.11.20
Глицин-Канон

Таб. защечные 1000 мг: 5,10 или 20 шт.

рег. №: ЛСР-008972/10 от 31.08.10
Глицин-МХФП

Таб. подъязычные 100 мг: 50 шт.

рег. №: Р N003742/01 от 02.10.09 Дата перерегистрации: 11.10.11

Групповые и нозологические аналоги могут быть использованы специалистами при назначении терапии в отсутствие препаратов первой линии.

Классификация аналогов

  • Полные аналоги – препараты, имеющие в составе идентичные активные вещества и схожие формы выпуска.
  • Групповые аналоги (доступны специалистам) – препараты, содержащие активные вещества со схожим механизмом действия и имеющие схожие формы выпуска.
  • Нозологические аналоги (доступны специалистам) – могут быть использованы специалистами при назначении терапии в отсутствие препаратов «первой линии».

Полные аналоги Глицин по формам выпуска

Глицин

Таб. защечные и подъязычные 100 мг: 25, 50, 100 или 150 шт.

Глицин

Таб. подъязычные 100 мг: 10, 20 или 50 шт.

Глицин

Таблетки подъязычные

Глицин Реневал

Таб. защечные и подъязычные 100 мг: 20, 28, 30, 50, 56, 60, 100 или 105 шт.

Глицин Форте

Таб. защечные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 60, 90 или 100 шт.

Глицин форте

Таб. защечные и подъязычные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 60, 90, 100, 150, 270 или 300 шт.

Глицин Форте

Таб. подъязычные 250 мг: 10, 20, 25, 30, 50, 75, 90, 100, 125, 225 или 250 шт.


Таб. подъязычные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 90 или 100 шт.

Глицин-Канон

Таб. защечные 1000 мг: 5,10 или 20 шт.

Глицин-МХФП

Таб. подъязычные 100 мг: 50 шт.

Препарат, улучшающий метаболизм головного мозга

Болюсы Хуато

Пилюли: банки 80 г в компл. с мерн. ложкой

рег. №: П N011562/01 от 29.04.11
Гитагамп®

Капс.: 50 шт.

рег. №: Р N001526/01 от 09.02.09
Глицин

Таб. защечные и подъязычные 100 мг: 25, 50, 100 или 150 шт.

рег. №: ЛП-005369 от 26.02.19
Глицин

Таб. подъязычные 100 мг: 10, 20 или 50 шт.

рег. №: ЛП-004623 от 26.12.17
Глицин

Таб. подъязычные 100 мг: 50 или 100 шт.

рег. №: ЛСР-001431/07 от 09.07.07 Дата перерегистрации: 20.12.18
Глицин

Таблетки подъязычные

рег. №: ЛС-001851 от 27.12.11 Дата перерегистрации: 20.10.20
Глицин Реневал

Таб. защечные и подъязычные 100 мг: 20, 28, 30, 50, 56, 60, 100 или 105 шт.

рег. №: ЛП-005638 от 08.07.19 Дата перерегистрации: 25.06.20
Глицин Форте

Таб. защечные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 60, 90 или 100 шт.

рег. №: ЛСР-002849/09 от 09.04.09
Глицин форте

Таб. защечные и подъязычные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 60, 90, 100, 150, 270 или 300 шт.

рег. №: ЛП-006837 от 11.03.21
Произведено: ОЗОН (Россия)
Глицин Форте

Таб. подъязычные 250 мг: 10, 20, 25, 30, 50, 75, 90, 100, 125, 225 или 250 шт.

рег. №: ЛП-002286 от 28.10.13 Дата перерегистрации: 17.11.20

Таб. подъязычные 250 мг: 10, 20, 30, 50, 90 или 100 шт.

рег. №: ЛП-002286 от 28.10.13 Дата перерегистрации: 17.11.20
Глицин-Канон

Таб. защечные 1000 мг: 5,10 или 20 шт.

рег. №: ЛСР-008972/10 от 31.08.10
Глицин-МХФП

Таб. подъязычные 100 мг: 50 шт.

рег. №: Р N003742/01 от 02.10.09 Дата перерегистрации: 11.10.11
Глутаминовая кислота

Таб., покрытые оболочкой, 250 мг: 60 шт.

рег. №: ЛП-002250 от 26.09.13
Глютаминовая кислота

Таб., покр. кишечнораств. обол., 250 мг: 10, 20, 40 или 1000 шт.

рег. №: Р N003127/01 от 24.11.08
Натрия оксибат

Р-р д/в/в и в/м введения 200 мг/1 мл: амп. 5 мл 5 или 10 шт.

рег. №: ЛСР-003201/07 от 15.10.07 Дата перерегистрации: 02.02.18
Тиоцетам

Р-р д/в/в и в/м введения 25 мг+100 мг/мл: амп. 5 мл или 10 мл 10 шт.

рег. №: ЛП-001618 от 02.04.12 Дата перерегистрации: 30.05.17
Тиоцетам

Таб., покр. пленочной оболочкой, 50 мг+200 мг: 30, 50, 60 или 100 шт.

рег. №: ЛП-001761 от 02.07.12 Дата перерегистрации: 15.10.18
Произведено: ОЗОН (Россия)
Тиоцетам®

Р-р д/в/в и в/м введения 25 мг+100 мг/мл: амп. 5 мл или 10 мл 10 шт.

рег. №: ЛП-006915 от 09.04.21
Произведено: ОЗОН (Россия)
Цитофлавин®

Р-р д/в/в введения: амп. 10 мл 5 или 10 шт.

рег. №: Р N003135/01 от 21.11.08 Дата перерегистрации: 22.03.19
Цитофлавин®

Таб., покр. кишечнорастворимой оболочкой: 50 или 100 шт.

рег. №: ЛС-001767 от 13.09.11 Дата перерегистрации: 01.04.19
Глицин Озон

Таб. подъязычные 50 мг: 10 или 50 шт.

рег. №: ЛС-001851 от 02.04.09
Глицин-Био

Таб. подъязычные 100 мг: 50 шт.

рег. №: ЛС-001851 от 27.12.11 Дата перерегистрации: 14.01.13
Глицин-Био Фармаплант®

Таб. подъязычные 100 мг: 50 шт.

рег. №: ЛС-001851 от 27.12.11 Дата перерегистрации: 20.10.20
Церебронорм

Таб., покр. кишечнорастворимой обол.: 10, 20, 60, 100 или 200 шт.

рег. №: ЛП-000275 от 17.02.11

Объявления о защитах диссертаций,Диссертационный совет

26.07.2021

Шиндров Александр Александрович Диссертация «Смешанно-анионные железо-натрийсодержащие соединения как матрицы для обратимой интеркаляции ионов щелочных металлов» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Дата защиты диссертации будет определена позднее.

21.09.2020

Масленников Даниэль Владимирович Диссертация «Исследование факторов, определяющих морфологию и микроструктуру продуктов реакции термического разложения (Ce1-xGdx)2 (C2O4)3•10H2O (x = 0, 0.1)» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 02.12.2020

08.06.2020

Бычков Алексей Леонидович Диссертация «Механохимическая обработка природных полимеров и её технологическое применение» на соискание ученой степени доктора химических наук

Защита диссертации: 23.09.2020

08.06.2020

Мищенко Ксения Владимировна Диссертация «Синтез и термические превращения формиатов и оксокарбоната висмута с получением металлического висмута и его оксидов» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 16.09.2020

04.10.2019

Ухина Арина Викторовна Диссертация «Структурно-морфологические особенности формирования металл-алмазных композиций» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 18.12.2019

19.08.2019

Семыкина Дарья Олеговна Диссертация «Cтруктурно-морфологические и электрохимические свойства натрий/литий ванадий-содержащих электродных материалов для натрий/литий-ионных аккумуляторов» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 27.11.2019

15.10.2018

Тяпкин Павел Юрьевич Диссертация «Нанокомпозиты на основе оксидов железа, синтезированных в порах мезопористого диоксида кремния» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 21.12.2018

08.10.2018

Скрипкина Татьяна Сергеевна Диссертация «Механохимическая модификация структуры гуминовых кислот для получения комплексных сорбентов» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 19.12.2018 в 10:00

08.10.2018

Подгорбунских Екатерина Михайловна Диссертация «Исследование механоферментативных превращений полимеров трудноперерабатываемого растительного сырья» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 19.12.2018 в 12:00

03.10.2018

Шубникова Елена Викторовна Диссертация «Структура и кислородная проницаемость оксидов со смешанной проводимостью
Sr1-yBayCo0.8-xFe0.2MxO3-δ (M=W, Mо)» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 05.12.2018

26.09.2018

Лозанов Виктор Васильевич Диссертация «Синтез и физико-химическое исследование тугоплавких соединений, образующихся в системах на основе гафния, тантала и иридия» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 12.12.2018

03.05.2017

Прокип Владислав Эдвардович Диссертация «Физико-химическое исследование германатов гафния» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 05.07.2017 в 10:00

01.02.2017

Пестерева Наталья Николаевна Диссертация «Процессы переноса вдоль границы раздела фаз MeWO4|WO3 и физико-химические свойства композитов MeWO4-WO3 (Me = Ca, Sr, Ba)» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 05.04.2017 в 10:00

27.12.2016

Попов Михаил Петрович Диссертация «Изучение влияния модификации вольфрамом на функциональные свойства перовскита состава Ba0.5Sr0.5Co0.8Fe0.2O3-δ» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 01.03.2017 в 10:00

10.08.2016

Подгорнова Ольга Андреевна Диссертация «Синтез, структура и электрохимические свойства катодных материалов на основе LiCoPO4» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 12.10.2016 в 10:00

22.04.2016

Рыбин Вячеслав Андреевич Диссертация «Физико-химическое исследование базальтового волокна с защитными щелочестойкими покрытиями» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 22.06.2016 в 10:00

23.10.2015

Архипов Сергей Григорьевич Диссертация «Получение сокристаллов и солей аминокислот с органическими кислотами и сравнение их структуры и свойств со структурами и свойствами исходных компонентов» на соискание ученой степени кандидата химических наук.

Защита диссертации: 24.12.2015 в 10:00


КОРРИДА N100 ТАБЛ Д/РАССАС ПО 0,53Г

Экстракт овса из травы, собранной в период цветения, содержит наибольшее количество биологически активных веществ, оказывающих благоприятное влияние на нервную систему и способствующих выработке у курильщика устойчивого снижения влечения к табакокурению. Обновленный состав Коррида® содержит экстракт овса как основной биологически активный компонент, способствующий отвыканию от курения и оказывающий поддержку организму в момент, когда трудно расстаться с вредной привычкой. Снижение тяги к курению при применении «Корриды®» происходит за счет естественных для организма условно-рефлекторных реакций.

Кроме того, в период отвыкания от курения экстракт овса способствует улучшению функционального состояния желудочно-кишечного тракта и печени.

Масло мяты перечной оказывает мягкое успокаивающее действие и способствует притоку кислорода к клеткам и тканям. Ментол, содержащийся в мятном масле, стимулирует дыхательный центр и периферические нейрорецепторы слизистых оболочек, что усиливает капиллярное кровообращение, улучшает питание бронхолегочной ткани.

Глицин – одна из первых аминокислот, выделенных из природных источников. Она была открыта как продукт гидролиза животного клея (белка желатина). Глицин относится к группе заменимых аминокислот. Это вещество содержится во всех тканях организма, особенно много его в головном и спинном мозге. Он участвует в ряде важных для организма процессов, являясь предшественником креатинина, пуринов, сахаров, глутатиона и некоторых гормонов. Глицин оказывает стрессопротекторное, антистрессорное, ноотропное, седативное и детоксицирующее действие. Участвует в процессах обмена веществ. И именно на этом основано его лечебное влияние на организм.

Пуэрария дольчатая – Pueraria lobata (Willd.). Другие названия – пуэрария волосистая, кудзу. Деревянистая листопадная вьющаяся или стелющаяся лиана семейства бобовых – Fabaceae. С лечебной целью используют корни, листья, цветки и реже бобы. Изофлавоноиды корней растения – дайдзин, дайдзеин, пуэрарин, биоханин А и генистеин действуют как ловушки свободных радикалов, ингибируют перекисное окисление линолевой кислоты и активность липоксигеназы.

Пуэрария активирует обменные процессы в головном мозге, улучшает память.

В восточной медицине корни пуэрарии дольчатой используют для снижения артериального давления, при заболеваниях, связанных с нарушением кровообращения в головном мозге, сердце и скелетных мышцах, для лечения диареи, мигрени, кори, аллергических заболеваний, в качестве жаропонижающего и отхаркивающего средства. Экспериментально доказана противовоспалительная, анальгетическая и миорелаксантная активность изофлавоноидов кудзу и их метаболитов.

таблетки для рассасывания массой 0,53г

за и против» – Яндекс.Кью

Илья Кренёв

Эта статья о глицине — самой маленькой аминокислоте в природе, чья роль, тем не менее, огромна. Вы узнаете, в состав каких белков и пептидов входит глицин, как синтезируется в организме и предшественником каких веществ является.

Введение в курс дела

Аминокислоты — это одни из самых важных веществ в живой природе. Будучи довольно небольшими молекулами, они играют огромную роль в живых организмах. Подобно жемчужинам в ожерелье, они слагают большие молекулы — белки, из которых построены все живые существа — от мала до велика. Функция аминокислот не исчерпывается только тем, что они становятся строительным материалом для белков. Аминокислоты могут специализироваться на других задачах. Общая формула аминокислот приведена на рисунке 1.

Рисунок 1. Структура аминокислот. а — Общая формула α-аминоксилот. Компонентами этих соединений являются углеродный скелет, карбоксильная и аминогруппы, а также боковая группа, определяющая индивидуальные свойства разных аминокислот. Важно, что почти во всех природных аминокислотах аминогруппа расположена слева от углеродного скелета (L-изомеры). α-L-аминокислоты — основа природных белков. б — Формула глицина. Боковая группа в этой молекуле представлена протоном. Таким образом, глицин — самая простая аминокислота из всех возможных.

Эта статья посвящена глицину — самой маленькой из всех теоретически возможных аминокислот. Но, несмотря на свою крохотную боковую группу, представленную одним протоном, глицин — неотъемлемый компонент белков и участник нескольких важных процессов. Поговорка «мал, да удал» — это про глицин!

В первой части статьи мы рассмотрим некоторые белки и пептиды, для которых глицин имеет большое значение, а также разберем, откуда глицин в организме вообще берется и в чем, кроме белков, используется. Мы не будем претендовать на абсолютную полноту картины функций глицина, но остановимся на наиболее важных моментах.

Глицин в белках и пептидах

Глицин — вещество не редкое. Почти ни один белок не обходится без него. В среднем глицин составляет чуть больше 7% аминокислотных остатков («жемчужин») в белках [1] . При этом давайте учтем, что разнообразие белковых аминокислот довольно велико, поэтому названная цифра — почти рекорд! А уж где глицина действительно много — так это в коллагене.

Коллаген — сложно устроенный белок, являющийся одним из основных компонентов соединительной ткани. Он присутствует в сухожилиях, коже, кровеносных сосудах, роговице, костях и хрящах, а также в чешуе рыб и шерсти млекопитающих, выполняя структурную роль и составляя до 30% массы позвоночных животных [2] . Таким образом, это один из самых распространенных животных белков. Существует несколько типов коллагена.

Коллаген обеспечивает прочность соединительных тканей, а потому и сам обладает свойством устойчивости к растяжению, и это качество определяется его структурой (рис. 2) [2] .

Рисунок 2. Структура коллагена. Три обвивающие друг друга нити образуют суперспираль, как пряди волос — косу. Суперспирали, располагаясь друг относительно друга строго определенным образом, формируют фибриллу. Такое устройство белка способствует его механической устойчивости: кости ломаться не должны.

[2] , рисунок с изменениями

Но причем же тут глицин? Дело в том, что полипептидные нити молекул коллагена, как орнамент, состоят из повторяющегося «узора» — паттерна из трех аминокислотных остатков: Gly—Pro—X и Gly—X—Hyp [3] . Здесь Gly — глицин, Pro — пролин, Hyp — 4-гидроксипролин, X — другая аминокислота.

Из этой формулы видно, что глицин составляет треть аминокислот коллагена! Природа не стала бы играть такими цифрами просто забавы ради. Присутствие глицина — одна из предпосылок к формированию прочных фибрилл и волокон коллагена, необходимых для многих тканей. Три нити, формирующие коллагеновую суперспираль, переплетаются настолько плотно, что между ними нет свободного пространства. И только лишь один глицин со своей крохотной боковой группой способен интегрироваться в эту систему, как кусочек мозаики. Замена глицина на какую-то другую аминокислоту, имеющую более объемную боковую группу (например, серин), может привести к серьезным патологиям, например, к синдрому Элерса—Данлоса (это гетерогенная группа наследственных нарушений соединительной ткани) [4] , [5] .

Глицином богат еще один структурный белок — фиброин — основной компонент паутины и шелка. Почти половина аминокислотных остатков фиброина — глицин! Как и в случае с коллагеном, там он входит в состав повторяющейся последовательности.

Белкам близка еще одна группа биологических веществ — пептиды. Они тоже сложены из аминокислот, только меньше белков по размерам (но граница между белками и пептидами размыта).

Рисунок 3. Pyrrhocoris apterus. Это известный многим клоп-солдатик — яркий (во всех смыслах этого слова) представитель отряда полужесткокрылые, или клопы (Hemiptera). При внедрении бактерий в его гемолимфе обнаруживаются несколько антимикробных пептидов, включая богатый глицином гемиптерицин [8] . Не только он, но и многие другие животные борются с патогенами с помощью глицин-богатых пептидов.

« Википедия »

Посмотрим на так называемые антимикробные пептиды. Это, как правило, положительно заряженные (катионные) молекулы, которые участвуют в иммунном ответе, воздействуя на мембраны бактерий или других патогенов [6] . С помощью этих относительно небольших молекул человек и другие животные, включая разнообразных букашек, борются с болезнетворными организмами, которым удалось пробраться во внутреннюю среду. До сих пор не разработано единой классификации антимикробных пептидов, но известно, что те или иные из них характеризуются определенными структурными особенностями. В частности, в них может в большом количестве присутствовать какая-то аминокислота, в том числе и глицин.

К глицин-богатым антимикробным пептидам относят акалолептины из гемолимфы жука-дровосека Acalolepta luxuriosa, акантоскуррин из гемоцитов паука Acanthoscurria gomesiana, аттацины из насекомых отрядов чешуекрылые и двукрылые, гемиптерицин из известного многим клопа-солдатика Pyrrhocoris apterus (рис. 3) и другие (гименоптецин, гловерины, колеоптерицины, риноцерозин, холотрицин-2 и −3). Глицин-богатые домены имеют пептиды гиастатин и крустины [7] , [8] .

Конечно, глицин присутствует и во многих других белках и пептидах. Это делает его одной из самых распространенных природных аминокислот.

Откуда берется глицин в организме?

Конечно, эта чудесная аминокислота попадает к нам с пищей в составе белков. Тем не менее основной источник глицина — процессы синтеза, проходящие в нашем теле, что позволяет отнести глицин к заменимым аминокислотам.

Главный его предшественник — серин. Это тоже аминокислота, только в ее молекуле на один атом углерода больше. Что же с ним сделать? Здесь природа идет по проторенной дорожке: она передает его на вещество-кофермент тетрагидрофолат, который «любит» одноуглеродные фрагменты. В результате реакции на свет рождается глицин (рис. 4).

Рисунок 4. Синтез глицина из 3-фосфоглицерата через серин. Цифрами обозначены ферменты: 1 — фосфоглицератдегидрогеназа; 2 — фосфосеринаминотрансфераза; 3 — фосфосеринфосфатаза; 4 — серин-гидроксиметилтрансфераза.

У позвоночных животных, включая и нас любимых, есть еще один любопытный способ произвести глицин. Исходными веществами в реакции, катализируемой ферментом глицинсинтазой, являются довольно простые вещества — углекислый газ и аммиак (в виде иона). Эта реакция тоже не обходится без уже известного нам «любителя» одноуглеродных фрагментов:

CO2 + NH4+ + N5,N10-метилентетрагидрофолат + NADH + H+ = глицин + тетрагидрофолат + NAD+

Voilà! (Извините за мой французский.) Образовавшийся глицин поступает на службу организму.

Гиперактивация серинглицинового биосинтетического пути способна привести к развитию рака, ведь этот путь важен для получения большого количества «строительных» веществ (нуклеиновых кислот, белков, липидов), которые так необходимы активно делящимся раковым клеткам. Антифолатная химиотерапия широко используется в лечении рака [9] .

Глицин — предшественник гема

Почему кровь красная? Потому что в ней есть гемоглобин — красный белок, имеющий в своем составе гем. Это железосодержащая порфириновая система , на которую и садится кислород, от легких с кровью поступающий к разным тканям. Глицин является одним из предшественников гема у животных. Реакция с участием глицина представлена на рисунке 5.

Рисунок 5. Роль глицина в синтезе гема. а — Эритроциты («красные кровяные тельца») — клетки, содержащие красный белок гемоглобин. б — Цвет гемоглобина, а также его транспортная функция обеспечиваются присутствием гема. в — Синтез дельта-аминолевулиновой кислоты из сукцинил-КоА и глицина — первая реакция в синтезе порфириновых систем у животных.

Spark gene therapy nearly eliminates bleeding episodes in hemophilia B patients и « Википедия »

Синтез порфиринов — отдельная большая «опера», причем глицин участвует только в первой «арии», и в этой статье мы не будем изучать полную «партитуру». Тем не менее роль глицина в этом фундаментальном процессе огромна.

Глицин как участник других жизненно важных реакций

Что такое ДНК? Правильно! Химический субстрат наследственности. Это знают все. Но не все знают, что каждая из цепей ДНК состоит из «кирпичиков», называемых нуклеотидами. Каждый нуклеотид включает в себя, помимо прочего, азотистое основание. Азотистые основания ДНК бывают двух типов — пуриновые (аденин и гуанин) и пиримидиновые (тимин и цитозин). Глицин принимает участие в синтезе нуклеотидов с пуриновыми основаниями (рис. 6).

Рисунок 6. ДНК и схема пуринового азотистого основания. а — Модель знаменитой «двойной спирали», на которой хорошо видны «кирпичики» (нуклеотиды), формирующие каждую из двух цепей. б — Схема пуринового азотистого основания, которое соединяется с пентозой в составе нуклеотида; часть этой конструкции формируется за счет глицина.

Wikipedia

Рисунок 7. Одним из предшественников креатина является глицин

При синтезе пуриновых нуклеотидов de novo азотистое основание «садится» на уже готовую связь с пентозой и наращивается постепенно. На одном из начальных этапов в дело вступает глицин, благодаря которому в состав структуры входят два углеродных атома и один азотный.

Разнообразие комбинаций азотистых оснований в молекуле ДНК является основой биологического разнообразия на планете.

Кроме этого, глицин участвует в синтезе креатина (рис. 7) — вещества-аккумулятора энергии в мышцах и нервных клетках, то есть в тех местах организма, где требуется поддерживать высокий уровень энергии.

Литература

  1. Doolittle R.F. Redundancies in protein sequences. In: Predictions of protein structure and the principles of protein conformation / ed. by Fasman G.D. NY: Plenum Press, 1989. — P. 599–623;
  2. Vincent R. Sherman, Wen Yang, Marc A. Meyers. (2015). The materials science of collagen . Journal of the Mechanical Behavior of Biomedical Materials. 52, 22-50;
  3. Paul Szpak. (2011). Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis . Journal of Archaeological Science. 38, 3358-3372;
  4. Нельсон Д. и Кокс М. Основы биохимии Ленинджера (т. 1, изд. 3, испр.). М.: «Лаборатория знаний», 2017. — 696 с.;
  5. Paolo Narcisi, Allan J.Richards, Stanley D. Ferguson, F.Michael Pope. (1994). A family with Ehlers — Danlos syndrome type III/articular hypermobility syndrome has a glycine 637 to serine substitution in type III collagen . Hum Mol Genet. 3, 1617-1620;
  6. Кокряков В.Н. Очерки о врожденном иммунитете. СПб.: «Наука», 2006. — стр. 137–146;
  7. С. В. Баландин, Т. В. Овчинникова. (2016). Антимикробные пептиды беспозвоночных. Часть 1. Строение, биосинтез и эволюция (Обзорная статья) . Биоорган. химия. 42, 255-275;
  8. S Cociancich, A Dupont, G Hegy, R Lanot, F Holder, et. al.. (1994). Novel inducible antibacterial peptides from a hemipteran insect, the sap-sucking bugPyrrhocoris apterus . Biochem. J.. 300, 567-575;
  9. Ivano Amelio, Francesca Cutruzzolá, Alexey Antonov, Massimiliano Agostini, Gerry Melino. (2014). Serine and glycine metabolism in cancer . Trends in Biochemical Sciences. 39, 191-198.
Материал предоставлен biomolecula.ru

Лекарственные препараты при психических заболеваниях

Эффективность лекарственной терапии психотропными средствами определяется соответствием выбора препарата клинической картине болезни, правильностью режима его дозирования, способом введения и длительностью терапевтического курса. Как и в любой области медицины, в психиатрии необходимо учитывать весь комплекс лекарственных средств, который принимает больной, так как их взаимное действие может привести не только к изменению характера эффектов каждого из них, но и к возникновению нежелательных последствий.

Существует несколько подходов к классификации психотропных средств. В таблице 1 приводится классификация, предложенная ВОЗ в 1990 году, адаптированная за счет включения некоторых отечественных лечебных средств.

Таблица 1. Классификация психофармакологических препаратов.

Класс Химическая группа Генерические и наиболее распространенные коммерческие названия

Нейролептики

Фенотиазины

Хлорпромазин (аминазин), промазин, тиопроперазин (мажептил), трифлюперазин (стелазин, трифтазин), перициазин (неулептил), алимемазин (терален)

Ксантены и тиоксантены

Хлорпротиксен, клопентиксол (клопексол), флюпентиксол (флюанксол)

Бутирофеноны

Галоперидол, трифлюперидол (триседил, триперидол), дроперидол

Пиперидиновые производные

Флюшпирилен (имап), пимозид (орап), пенфлюридол (семап)

Циклические производные

Рисперидон (рисполепт), ритансерин, клозапин (лепонекс, азалептин)

Индоловые и нафтоловые производные

Молиндол (мобан)

Производные бензамидов

Сульпирид (эглонил), метоклопрамид, раклоприд, амисульпирид, сультоприд, тиаприд (тиапридал)

Производные других веществ

Оланзапин (зипрекса)

Транквилизаторы

Бензодиазепины

Диазепам (валиум, седуксен, реланиум), хлордиазепоксид (либриум, элениум), нитраземпам (радедорм, эуноктин)

Триазолобензодиазепины

Алпразолам (ксанакс), триазолам (хальцион), мадизопам (дормикум)

Гетероциклические

Бротизопам (лендормин)

Производные дифенилметана

Бенактизин (стауродорм), гидроксизин (атаракс)

Гетероциклические производные

Бусперон (буспар), зопиклон (имован), клометизол, геминеврин, золпидем (ивадал)

Антидепрессанты

Трициклические

Амитриптилин (триптизол, эливел), имипрамин (мелипрамин), кломипрамин (анафранил), тианептин (коаксил)

Тетрациклические

Миансерин (леривон), мапротилин (лудиомил), пирлиндол (пиразидол),

Серотонинергические

Циталопрам (серопракс), сертралин (золофт), пароксетин (паксил), Вилоксазин (вивалан), флюоксетин (прозак), флювоксамин (феварин),

Норадренергические и специфические серотонинергические антидепрессанты (НаССА)

Миртазапин (ремерон), милнаципран (иксел)

Ингибиторы МАО (обратимые)

Моклобемид (аурорикс)

Ноотропы (а также вещества с ноотропным компонентом действия)

Производные пирролидона

Пирацетам (ноотропил)

Циклические производные, ГАМК

Пантогам, фенибут, гаммалон (аминалон)

Предшественники ацетилхолина

Деанол (акти-5)

Производные пиридоксина

Пиритинол

Производные девинкана

Винкамин, винпоцетин (кавинтон)

Нейропептиды

Вазопрессин, окситоцин, тиролиберин, холецистокинин

Антиоксиданты

Ионол, мексидол, токоферол

Стимуляторы

Производные фенилэтиламина

Амфетамин, сальбутамол, метамфетамин (первитин)

Производные сиднонимина

Сиднокарб

Гетроциклические

Метилфнидат (риталин)

Производные пуринов

Кофеин

Нормотимики

Соли металлов

Соли лития (лития карбонат, лития оксибутират, литонит, микалит), рубидия хлорид, цезия хлорид

Сборная группа

Карбамазепин (финлепсин, тегретол), вальпромид (депамид), вальпроат натрия (депакин, конвулекс)

Дополнительная группа

Сборная группа

Аминокислоты (глицин), антагонисты опийных рецепторов (налоксон, налтрексон), нейропептиды (бромокриптин, тиролиберин)

 

Ниже приведены основные клинические характеристики и побочные эффекты перечисленных классов фармакологических препаратов.

Нейролептики

Клиническая характеристика. Препараты этого класса занимают центральное положение в терапии психозов. Однако этим сфера их применения не исчерпывается, так как в небольших дозах в сочетании с другими психотропными средствами они могут использоваться в лечении расстройств аффективного круга, тревожно-фобических, обсессивно-компульсивных и соматоформных расстройств, при декомпенсации личностных расстройств.

Независимо от особенностей химической структуры и механизма действия, все препараты этой группы имеют сходные клинические свойства: они оказывают выраженное антипсихотическое действие, снижают психомоторную активность и уменьшают психическое возбуждение, нейротропное действие, проявляющееся в развитии экстрапирамидных и вегетососудистых нарушений, многие из них обладают также противорвотным свойством.

Побочные эффекты. Основные побочные эффекты при лечении нейролептиками образуют нейролептический синдром. Ведущими клиническими проявлениями этого синдрома считают экстрапирамидные расстройства с преобладанием либо гипо-, либо гиперкинетических нарушений. К гипокинетическим расстройствам относится лекарственный паркинсонизм, проявляющийся повышением мышечного тонуса, тризмом, ригидностью, скованностью и замедленностью движений и речи. Гиперкинетические нарушения включают тремор и гиперкинезы. Обычно в клинической картине в тех или иных сочетаниях имеются как гипо-, так и гиперкинетические нарушения. Явления дискинезии могут носить пароксизмальный характер, локализуясь в области рта и проявляясь спазматическими сокращениями мышц глотки, языка , губ, челюстей. Нередко наблюдаются явления акатизии – чувства неусидчивости, «беспокойства в ногах», сочетающейся с тасикинезией (потребностью двигаться, менять положение). К особой группе дискинезий относят позднюю дискинезию, возникающую через 2-3 года приема нейролептиков и выражающуюся в непроизвольных движениях губ, языка, лица.

Среди расстройств вегтативной нервной системы чаще всего наблюдаются ортостатическая гипотензия, потливость, увеличение массы тела, изменения аппетита, запоры, поносы. Иногда отмечаются холинолитические эффекты – расстройства зрения, дизурические явления. Возможны функциональные нарушения сердечно-сосудистой системы с изменениями на ЭКГ в виде увеличения интервала Q-T, снижения зубца T или его инверсии, тахи- или брадикардии. Иногда возникают побочные эффекты в виде фотосенсибилизации, дерматитов, пигментации кожи; возможны кожные аллергические реакции.

Нейролептики новых поколений по сравнению с традиционными производными фенотиазинов и бутирофенонов вызывают значительно меньшее число побочных эффектов и осложнений.

Транквилизаторы

Клиническая характеристика. В эту группу входят психофармакологические средства, снимающие тревогу, эмоциональную напряженность, страх непсихотического происхождения, облегчающие процесс адаптации к стрессогенным факторам. Многие из них обладают противосудорожным и миорелаксирующим свойствами. Использование их в терапевтических дозах не вызывает значительных изменений познавательной деятельности и восприятия. Многие из препаратов этой группы оказывают выраженное гипнотическое действие и используются преимущественно как снотворные средства. В отличие от нейролептиков транквилизаторы не обладают выраженной антипсихотической активностью и применяются в качестве дополнительного средства при лечении психозов – для купирования психомоторного возбуждения и коррекции побочных эффектов нейролептиков.

Побочные эффекты в процессе лечения транквилизаторами чаще всего проявляются сонливостью в дневное время, вялостью, мышечной слабостью, нарушениями концентрации внимания, кратковременной памяти, а также замедлением скорости психических реакций. В некоторых случаях развиваются парадоксальные реакции в виде тревоги, бессонницы, психомоторного возбуждения, галлюцинаций. Среди нарушений функции вегетативной нервной системы и других органов и систем отмечаются гипотония, запоры, тошнота, задержка или недержание мочи, снижение либидо. Длительный прием транквилизаторов опасен в связи с возможностью развития привыкания к ним, т.е. физической и психической зависимости.

Антидепрессанты

Клиническая характеристика. К этому классу лекарственных средств относятся препараты, повышающие патологический гипотимический аффект, а также уменьшающие обусловленные депрессией соматовегетативные нарушения. В настоящее время все больше научных данных свидетельствует о том, что антидепрессанты эффективны при тревожно-фобических и обсессивно-компульсивных расстройствах. Предполагается, что в этих случаях реализуются не собственно антидепрессивный, а антиобсессивный и антифобический эффекты. Есть данные, подтверждающие способность многих антидепрессантов повышать порог болевой чувствительности, оказывать профилактическое действие при мигрени и вегетативных кризах.

Побочные эффекты. Побочные эффекты, относящиеся к ЦНС и вегетативной нервной системе, выражаются головокружением, тремором, дизартрией, нарушением сознания в виде делирия, эпилептиформными припадками. Возможны обострение анксиозных расстройств, активизация суицидальных тенденций, инверсия аффекта, сонливость или, напротив, бессонница. Побочное действие может проявляться гипотензией, синусовой тахикардией, аритмией, нарушением атриовентрикулярной проводимости.

При приеме трициклических антидепрессантов нередко наблюдаются разнообразные холинолитические явления, а также повышение аппетита. При одновременном применении ингибиторов МАО с пищевыми продуктами, содержащими тирамин или его предшественник – тирозин (сыры и др.) возникает «сырный эффект», проявляющийся гипертензией, гипертермией, судорогами и иногда приводящий к летальному исходу.

При назначении ингибиторов обратного захвата серотонина (ИОЗС) и обратимых ингибиторов МАО-А могут наблюдаться нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта, головные боли, бессонница, тревога, на фоне ИОЗС возможно развитие импотенции. В случае комбинации ИОЗС с препаратами трициклической группы возможно формирование так называемого серотонинового синдрома, проявляющегося повышением температуры тела и признаками интоксикации.

Нормотимики

Клиническая характеристика. К нормотимикам относят средства, регулирующие аффективные проявления и обладающие профилактическим действием при фазно протекающих аффективных психозах. Часть из этих препаратов является антиконвульсантами.

Побочные эффекты при использовании солей лития чаще всего представлены тремором. Нередко бывают нарушения функции желудочно-кишечного тракта – тошнота, рвота, снижение аппетита, диарея. Часто наблюдается увеличение массы тела, полидипсия, полиурия, гипотиреоидизм. Возможны появление акне, макуло-папулезной сыпи, алопеции, а также ухудшение течения псориаза.

Признаками тяжелых токсических состояний и передозировки препарата являются металлический привкус во рту, жажда, выраженный тремор, дизартрия, атаксия; в этих случаях прием препарата следует немедленно прекратить.

Следует также отметить, что побочные эффекты могут быть связаны с несоблюдением пищевого режима – большом потребление жидкости, соли, копченостей, сыров.

Побочные эффекты антиконвульсантов чаще всего связаны с функциональными нарушениями деятельности ЦНС и проявляются в виде вялости, сонливости, атаксии. Значительно реже могут наблюдаться гиперрефлексия, миоклонус, тремор. Выраженность этих явлений значительно уменьшается при плавном наращивании доз.

При выраженном кардиотоксическом действии может развиться атриовентрикулярный блок.

Ноотропы

Клиническая характеристика. К ноотропам относятся препараты, способные положительно влиять на познавательные функции, стимулировать обучение, усиливать процессы запоминания, повышать устойчивость мозга к различным неблагоприятным факторам (в частности, к гипоксии) и экстремальным нагрузкам. При этом они не оказывают прямого стимулирующего действия на психическую деятельность, хотя в некоторых случаях могут вызывать беспокойство и расстройство сна.

Побочные эффекты – наблюдаются редко. Иногда появляются нервозность, раздражительность, элементы психомоторного возбуждения и расторможенности влечений, а также тревожность и бессонница. Возможны головокружение, головная боль, тошнота и боли в животе.

Психостимуляторы

Клиническая характеристика. Как следует из названия класса, в него входят психотропные средства, повышающие уровень бодрствования, оказывающие стимулирующее действие на психическую и физическую деятельность, временно усиливающие умственную и физическую работоспособность и выносливость, уменьшающих чувство усталости и сонливости.

Побочные эффекты связаны главным образом с воздействием на ЦНС (тремор, эйфория, бессонница, раздражительность, головные боли, признаки психомоторного возбуждения) и вегетативную нервную систему (потливость, сухость слизистых оболочек, анорексия). Кроме этого, могут наблюдаться расстройства сердечно-сосудистой деятельности (аритмия, тахикардия, повышение АД), а также изменение чувствительность организма к инсулину у больных сахарным диабетом. Длительное и частое применение стимуляторов может привести к развитию психической и физической зависимости.

Отображение составного глицина (FDB000484) — FooDB

cine
Запись информации
Версия 1.0
Дата создания 2010-04-08 22:04:35 UTC
Дата обновления 2020-09-17 15:42:09 UTC
Первичный идентификатор FDB000484
Вторичные номера доступа Недоступно
Химическая информация
FooDB Имя
Описание Глицин, также известный как Gly или аминоуксусная кислота, относится к классу органических соединений, известных как альфа-аминокислоты.Это аминокислоты, в которых аминогруппа присоединена к атому углерода, непосредственно примыкающему к карбоксилатной группе (альфа-углерод). Глицин — очень сильное основное соединение (на основе его pKa). Глицин существует у всех живых существ, от бактерий до людей. Глицин — это соединение без запаха. Вне человеческого тела, в среднем, самая высокая концентрация глицина содержится в нескольких различных продуктах питания, таких как желатин, желатиновые десерты и белухи, и в меньшей концентрации в живой горчице, тыквенных семечках и черносливе (вишня, слива).Глицин также был обнаружен, но не определен количественно, в нескольких различных продуктах питания, таких как бойзеновая ягода, фруктовые соки, гигантские сливы, женьшень и китайская горчица. Глицин — самая важная и простая, заменимая аминокислота для людей, животных и многих млекопитающих. Как правило, глицин синтезируется из холина, серина, гидроксипролина и треонина посредством межорганического метаболизма, в котором в первую очередь участвуют почки и печень. Глицин действует как предшественник нескольких ключевых метаболитов с низким молекулярным весом, таких как креатин, глутатион, гем, пурины и порфирины.Есть ряд сообщений, подтверждающих роль дополнительного глицина в профилактике многих заболеваний и расстройств, включая рак. Было показано, что пищевая добавка глицина эффективна при лечении метаболических нарушений у пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями (PMID: 25332814), некоторыми воспалительными заболеваниями, ожирением, раком и диабетом (PMID: 27292783). Было также показано, что глицин улучшает качество сна и неврологические функции. (PMID: 28337245)
Номер CAS 56-40-6
Структура

Синонимы
Синоним Источник Синоним ChEBI
Aminoessigsaeure ChEBI
Aminoethanoic acid ChEBI
G ChEBI
Gly 911 ChEBI 0
Gly 911 ChEBI 0
Gly 911 ChEBI 0 = 1S / C2H5NO2 / c3-1-2 (4) 5 / h2,3h3, (H, 4,5) ) = O 11 9 000

Путь воздействия:

Источник:

Биологическое местоположение:

Физико-химические свойства — экспериментальные GC5
Gly 911 Ch ChEBI
Glykokoll ChEBI
Glyzin ChEBI
h3N-Ch3-COOH ChEBI
Hgly6 911
Hgly 911 ChEBI 0 911 Hydral10 HMDB гидрохлорид гидрохлорид HMDB 06 Натриевая соль HMDB 06 карбонат (2: 1), монолитиевая соль 10, медь, медь 10 910M 910 9000 GMDB 9109 Глицин, кальциевая соль 311 9000 HMD6 , мононатрий
HGly 6 911 Ch Аминоацетат Генератор 900 11
Аминоэтаноат Генератор
2-аминоацетат HMDB
2-аминоуксусная кислота HMDB
Аципорт HMDB
HMDB Аминоуксусная кислота HMDB
Гликоамин HMDB
Гликоликсир HMDB
Гликостен HMDB
HMDB
HMDB
Глицинкарбонат (1: 1), мононатриевая соль HMDB
Глицинкарбонат (2: 1), монокалиевая соль HMDB
Глицинсульфат (3: 1) HMD
Глицин, моноаммониевая соль HMDB
Глицин, мононатрий s alt HMDB
Глицин, гидрокарбонат натрия HMDB
Глицин моноаммониевая соль HMDB
Кальциевая соль глицин HMDB
Глицинфосфат (1: 1) HMDB
Глицин, монопотензиновая соль HMDB
Монопотазиновая соль глицин HMDB c 06
HMDB
Глицинкарбонат (2: 1), мононатриевая соль HMDB
Глицина гидрохлорид HMDB
HMDB
Глицин
Гидрохлорид, глицин HMDB
Sa lt глицин, моноаммоний HMDB
Кислота аминоуксусная HMDB
Глицин кобальтовая соль HMDB
Медная соль глицин HMDB
HMDB
Глицин, кальциевая соль (2: 1) HMDB
Глицин, кобальтовая соль HMDB
Фосфат, глицин HMDB
Аденин биоспайдер
Аминоуксусная кислота, 9CI db_source
Amitone biospider
biospider
biospider
biospider
biospider
biospider
biospider
FEMA 3287 db_source
Клей сахарный db_source
Прогнозируемые свойства
Химическая формула C2H5NO2
IUPACI IUPAC Название кислоты
Ключ InChI DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N
Изомерный SMILES
Средний молекулярный вес 75.0666
Моноизотопный молекулярный вес 75.032028409
Классификация
Описание Относится к классу органических соединений, известных как альфа-аминокислоты. Это аминокислоты, в которых аминогруппа присоединена к атому углерода, непосредственно примыкающему к карбоксилатной группе (альфа-углерод).
Kingdom Органические соединения
Super Class Органические кислоты и производные
Class Карбоновые кислоты и производные
Sub Class Аминокислоты и аналоги
Прямой родитель Альфа-аминокислоты
Альтернативные родители
Заместители
  • Альфа-аминокислота
  • Аминокислота
  • Карбоновая кислота
  • Монокарбоновая кислота или производные
  • Органическое соединение азота
  • Органический оксид
  • Производное углеводородов
  • Первичный амин
  • Кислородорганическое соединение
  • Азоторганическое соединение
  • Органопниктогенное соединение
  • Первичный алифатический амин
  • Органическое кислородное соединение
  • Карбонильная группа
  • Амин
  • Алифатическое ациклическое соединение
Молекулярная структура Алифатические ациклические соединения
Внешние дескрипторы
Онтология Здоровье
Роль

Биологическая роль:

Промышленное применение:

Физико-химические свойства — Экспериментальный log -3.21

03

Свойство Значение Ссылка
Физическое состояние Твердый
Физическое описание Недоступно
M зад Состав С 32.00%; H 6,71%; N 18,66%; O 42,63% DFC
Точка плавления Т.пл. 292 (262 °) ° разл. DFC
Точка кипения Недоступно
Экспериментальная растворимость в воде 249 мг / мл при 25 oC YALKOWSKY, SH & DANNENFELSER, RM (1992)
HANSCH, C ET AL. (1995)
Экспериментальный pKa pKa2 9.78 (25 °) DFC
Изоэлектрическая точка Недоступно
Заряд 0
Оптическое вращение Недоступно
Spectroscopic
Плотность Недоступно
Показатель преломления Недоступно
Spectra
Spectra
Spectra GC
Тип Описание Клавиша-заставка Просмотр
EI-MS Масс-спектр (электронная ионизация) splash20-001i-00000-222d6c3a1barum 107ea 107ea МС
Глицин , 3 TMS , ГХ-МС S pectrum splash20-00dj-20000-0ef96bcf06ce475afcdd
Spectrum
GC-MS Глицин , без производных , GC-MS Spectrum splash20-00dj10-1ac0000-1d2890 9-00dj-1
ac0000-1d2890
ГХ-МС Глицин , 3 ТМС , ГХ-МС Спектр всплеск 20-00di-70000-6c972a683dfb75b69331 Спектр
ГХ-МС Глицин , 2 ГХ-МС Spectrum splash20-0udi-00000-ef69e38ee6cebc2ece00
Spectrum
GC-MS Glycine , 3 TMS , GC-MS Spectrum splash7-00di-20000-322015
ГХ-МС Глицин , без производных , Спектр ГХ-МС брызги 20-001i-00000-719b 7f248956f13a312d
Spectrum
ГХ-МС Глицин , без производных , ГХ-МС Spectrum splash20-0udi-00000-99b4fc43740b21edc786 3 GC786 , без производных , ГХ-МС Spectrum -00dj-2
6 Spectrum splash20-00di-10000-4cff4d14c73acff9442f Spectrum
GC-MS Glycine , non-Derivatized , GC-MS Spectrum
0000-0ef96bcf06ce475afcdd
Spectrum
ГХ-МС Глицин , без производных , ГХ-МС Spectrum splash20-00dj-10000-1d289099ac708bb MS cine , без производных , ГХ-МС Spectrum
Глицин , без производных , GC-MS Spectrum splash20-0002-4960000000-2c6fa028e985c6019854 900 11 Spectrum
GC-MS Glycine , без производных , GC-MS Spectrum splash 20-00di-70000-6c972a683dfb75b69331 Spectrum
GC-MS splash20-00di-20000-3215b9e40f20c7b306cd Spectrum
GC-MS Glycine , non-Derivatized , GC-MS Spectrum 900-11 900-11 0udi-00000-ef69e38ee6cebc2ece00
Spectrum
GC-MS Глицин , без производных , GC-MS Spectrum splash20-00ds-20000-ffffed9crum
0 Spect78c16a884e
Глицин , без производных , GC-MS Spectrum splash 20-004r-30000-f288b50b7b68811
Spectrum 9 0011
ГХ-МС Глицин , без производных , Спектр ГХ-МС splash без производных , прогнозируемый спектр ГХ-МС — 70 эВ, положительный splash — 70 эВ, положительный splash20-00di-9300000000-b8bbfc1276d5adb1ba04 Spectrum
MS / MS
Тип Описание Описание Splash МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 10 В, отрицательный splash 20-00di-00000-600 1578fc511ba3fefef
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 20 В, отрицательный splash МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 30 В, отрицательный splash20-00di-00000-9290dbe208c4744f4431
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ, отрицательный splash 20-00di-00000-6001578fc511ba3fefef
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ, отрицательный splash20- 00di-00000-79b2a0a9d93de6a62358
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ, отрицательный splash 20-00di-00000-9290dbe208c4744f4431 3
Spectrum ЖХ-МС / МС Спектр -, отрицательный splash20-00di-00000-605b44ac311a9af4bb7a
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — Quattro_QQQ 10V, Positive (Annotated) splash Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — Quattro_QQQ 25V, Positive (Annotated) splash 20-001i-00000-9f3930e66b117ad91dca
Spectrum
MS / MS LC-MS Спектр — Quattro_QQQ 40 В, положительный (аннотированный) splash20-001i-00000-b3336097dddbb5e22871
Спектр
МС / МС ЖХ-МС / МС Спектр — EI-B (HITACHI RMU-6M10), положительный splash20-001i-00000-719b7f248956f13a312d
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 10 В, положительный splash20-004i-00000-34 2ab462db0835abb3d2
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 20 В, положительный splash МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 30 В, положительный брызги 20-07y0-00000-8c7785f1f3aa8052679f Spectrum
MS / MS ЖХ-МС / MS Spectrum — LC-ESI-QQ (API3000, Applied Biosystems) 40 В, положительный splash20-0ula-00000-43ada06fe1b56b4e9fcc Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI- QQ (API3000, Applied Biosystems) 50 В, положительный splash 20-017i-00000-fbd78fbb48f082235f42 900 10 splash20-004i-
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — CE-ESI-TOF (CE-система подключена к 6210 Времяпролетная МС, Agilent), положительный
00000-c38d0fb28793438083a9
Spectrum
MS / MS LC-MS / MS Spectrum — DI-ESI-Q-Exactive Plus, положительный splash
МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — ЖХ-ESI-QQ, положительный всплеск 20-004i-00000-342ab462db0835abb3d2 1 9106 / MS 1 9106 / MS МС / МС спектр — ЖХ-ESI-QQ , положительный (2009).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Хортон, Дж. Р., Савада, К., Нишибори, М., Чжан, X. и Ченг, X. Две полиморфные формы гистамин-метилтрансферазы человека: структурные, термические и кинетические сравнения.Структура 9, 837–849 (2001).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Московиц, Дж., Уолсс-Басс, К., Круз, Д. А., Томпсон, П. М. и Бортолато, М. Метионин сульфоксидредуктаза регулирует активность катехол-О-метилтрансферазы головного мозга. Int. J. Neuropsychopharmacol. 17, 1707–1713, DOI: 10.1017 / S1461145714000467 (2014).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Перри, Дж.J. et al. Человеческий C6orf211 кодирует Armt1, протеин-карбоксиметилтрансферазу, которая нацелена на PCNA и связана с ответом на повреждение ДНК. Отчеты ячейки 10, 1288–1296, DOI: 10.1016 / j.celrep.2015.01.054 (2015).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Хигашимото, К., Кун, П., Десаи, Д., Ченг, X. и Сюй, В. Инактивация, опосредованная фосфорилированием, ассоциированной с коактиватором аргининметилтрансферазы 1.Proc. Natl. Акад. Sci. (США) 104, 12318–12323, DOI: 10.1073 / pnas.06107

    (2007).

    Артикул ОБЪЯВЛЕНИЯ CAS Google Scholar

  • Shamma, A. et al. ATM обеспечивает функцию pRB для контроля стабильности белка DNMT1 и метилирования ДНК. Мол. Клетка. Биол. 33, 3113–3124, DOI: 10.1128 / MCB.01597-12 (2013).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Deplus, R.и другие. Цитруллинирование DNMT3A с помощью PADI4 регулирует его стабильность и контролирует метилирование ДНК. Nucleic Acids Res. 42, 8285–8296, DOI: 10.1093 / nar / gku522 (2014).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Йео, Э. Дж., Бриггс, В. Т. и Вагнер, С. Ингибирование глицин-N-метилтрансферазы 5-метилтетрагидрофолат пентаглутаматом. J. Biol. Chem. 274, 37559–37564 (1999).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Техливец, О., Маланович Н., Висрам М., Павков-Келлер Т. и Келлер В. S-аденозил-L-гомоцистеингидролаза и нарушения метилирования: дрожжи как модельная система. Биохим. Биофия. Acta 1832, 204–215, DOI: 10.1016 / j.bbadis.2012.09.007 (2013).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Мадд, С. Х. и Датко, А. Х. Синтез метилированных этаноламиновых фрагментов: регуляция холином в лемнах. Plant Physiol. 90, 296–305 (1989).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Сато, Ф., Tsujita, T., Katagiri, Y., Yoshida, S. & Yamada, Y. Очистка и характеристика S-аденозил-L-метионина: норкоклаурин-6-O-метилтрансферазы из культивированных клеток Coptis japonica. Евро. J. Biochem./FEBS 225, 125–131 (1994).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Muth, W. L. & Nash, C.H. 3-е. Биосинтез микофеноловой кислоты: очистка и характеристика S-аденозил-L-метионина: O-метилтрансферазы деметилмикофеноловой кислоты.Противомикробный. Агенты Chemother. 8. С. 321–327 (1975).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Danne, L. et al. Мембранно-связывающий механизм бактериальной фосфолипид-N-метилтрансферазы. Мол. Microbiol. 95, 313–331, DOI: 10,1111 / mmi.12870 (2015).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Лай, М. К., Янг, Д. Р.И Чуанг, М. Дж. Регулирующие факторы, связанные с синтезом осмолита глицин бетаина у галофильных метаноархеонов Methanohalophilus portucalensis. Прил. Environ. Microbiol. 65, 828–833 (1999).

    CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Lai, M.C., Hong, T.Y. & Gunsalus, R.P. Транспорт глицина-бетаина в облигатной галофильной архее Methanohalophilus portucalensis. J. Bacteriol. 182, 5020–5024, DOI: 10.1128 / Jb.182.17.5020-5024.2000 (2000).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Lai, M.C., Wang, C.C., Chuang, M.J., Wu, Y.C. & Lee, Y.C. Влияние субстрата и калия на бетаин-синтезирующий фермент глицинсаркозин-диметилглицин-N-метилтрансферазу из галофильного метаноархеона Methanohans. Res. Microbiol. 157, 948–955, DOI: 10.1016 / j.resmic.2006.08.007 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Rowling, M.J., McMullen, M.H., Chipman, D.C. & Schalinske, K.L. Глицин-N-метилтрансфераза печени у крыс активируется избытком метионина в рационе. J. Nutri. 132, 2545–2550 (2002).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Лука З., Пахомова С., Лукачевич Л.В., Новичок М.E. & Wagner, C. Различия во взаимодействиях фолиевой кислоты и белка приводят к различному ингибированию нативной печени крысы и рекомбинантной глицин-N-метилтрансферазы 5-метилтетрагидрофолатом. Биохим. Биофиз. Acta 1824, 286–291, DOI: 10.1016 / j.bbapap.2011.10.008 (2012).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Лай, С. Дж. И Лай, М. С. Характеристика и регулирование ферментов, синтезирующих осмолит бетаин, GSMT и SDMT из галофильного метаногена Methanohalophilus portucalensis.PloS One 6, e25090, DOI: 10.1371 / journal.pone.0025090 (2011).

    Артикул ОБЪЯВЛЕНИЯ CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Мартин, Дж. Л. и Макмиллан, Ф. М. SAM (зависимый) I AM: складка S-аденозилметионин-зависимой метилтрансферазы. Curr Opin Struct Biol 12, 783–793, DOI: S0959440X02003913 [pii] (2002).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Шуберт, Х.Л., Блюменталь, Р. М., Ченг, X. Множество путей к переносу метилового эфира: хроника конвергенции. Тенденции в биохимии. Sci. 28, 329–335, DOI: 10.1016 / S0968-0004 (03) 00090-2 (2003).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Лискомб, Д. К., Луи, Г. В. и Ноэль, Дж. П. Архитектура, механизмы и молекулярная эволюция метилтрансфераз природного продукта. Nat. Prod. Отчеты 29, 1238–1250, DOI: 10.1039 / c2np20029e (2012).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Таката, Ю.и другие. Каталитический механизм глицин-N-метилтрансферазы. Биохимия 42, 8394–8402, DOI: 10.1021 / bi034245a (2003).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Ниман, К. М., Роулинг, М. Дж., Гарроу, Т. А. и Шалинске, К. Л. Модуляция метаболизма метильных групп при диабете, индуцированном стрептозотоцином, и полностью транс-ретиноевой кислоте. J. Biol. Chem. 279, 45708–45712, DOI: 10.1074 / jbc.M408664200 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Пахомова, С., Лука, З., Громанн, С., Вагнер, С. и Ньюкомер, М. Е. Глицин N-метилтрансферазы: сравнение кристаллических структур и кинетических свойств рекомбинантных ферментов человека, мыши и крысы. Proteins 57, 331–337, DOI: 10.1002 / prot.20209 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Лука, З., Пахомова, С., Лука, Ю., Новичок, М. Э. и Вагнер, С. Дестабилизация глицин-N-метилтрансферазы человека мутацией h276N.Protein Sci. 16, 1957–1964, DOI: 10.1110 / ps.072

  • 49025 (2010).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Эмсли, П.& Cowtan, K. Coot: инструменты построения моделей для молекулярной графики. Acta Crystallogr. D, биол. Кристаллогр. 60, 2126–2132, DOI: 10.1107 / S049158 (2004).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Шредингер, Л.Л.С. Система молекулярной графики PyMOL, версия 1.3r1. (2010).

  • Мацумура, I. Четверть века пожинаем то, что мы, SOE.

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

    © Copyright 2019 Все права защищены

    Публикации не следует рассматривать как врачебные рекомендации.

    Предупреждаем: прежде чем воспользоваться рецептом, посоветуйтесь с врачом.

  • Спектр
    МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — ЖХ-ESI-QQ, положительный всплеск 20-0ar1-00000-9daadc1d169a8530926d Спектр
    МС / МС Спектр ЖХ-МС / МС — LC-ESI-QQ, положительный всплеск 20-07y0-00000- 8c7785f1f3aa8052679f Spectrum
    MS / MS LC-MS / MS Spectrum — LC-ESI-QQ, положительный всплеск 20-0ula-00000-43ada06fe1b56b4e9fcc Spectrum всплеск 20-017i-00000-fbd78fbb48f082235f42 Внешние ссылки ChemSpider ID Pub ID
    Спектр
    Прогнозируемый спектр МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 10 В, отрицательный всплеск Прогнозируемый МС / МС Прогнозируемый спектр ЖХ-МС / МС — 20 В, отрицательный всплеск 20-00di-00000-b4046e208ee8adb87021
    Спектр
    ЯМР
    730
    ChEMBL ID CHEMBL773
    Идентификатор соединения KEGG C00037
    Pubchem Compound ID E 750
    Нет в наличии
    Phenol-Explorer I D 1062
    DrugBank ID DB00145
    HMDB ID HMDB00123
    CRC / DFC (Словарь пищевых соединений) ID BCV25-I: BCV25-I: ID 1527
    Dr.Duke ID GLYCINE | GYLCINE
    BIGG ID 33610
    KNApSAcK ID C00001361
    HET ID
    0 GLY Имя
    GLY ID Недоступно
    Flavornet ID Недоступно
    GoodScent ID rw1008481
    SuperScent ID Недоступно
    Wikipedia 9000 Wikipedia GI Metabolite ID 1062
    Дубликат IDS Недоступно
    Старое IDS DFC Недоступно
    Associated Foods
    000 Среднее содержание продуктов питания 0008 000 Справка
    Продукты питания Ссылка
    Биологические эффекты и взаимодействия
    Воздействие на здоровье / биологическая активность
    UniProt ID
    Глицин-N-ацилтрансфераза GLYAT Q6IB77
    Глицин-N-ацилтрансферазоподобный протеин 1 GLYATL1 N-ацилтрансфераза 969I-подобный протеину G969I-G 969I GLYATL2 Q8WU03
    2-амино-3-кетобутират-коэнзим А-лигаза, митохондриальная GCAT O75600
    Трифункциональный пуриновый биосинтетический белок 0 PART 10 1
    0310 PART10 99002
    0 PURINAIN
    0 P1010 GART 10 -глиоксилатамин отрансфераза 2, митохондриальная 000 000 000
    AGXT2 Q9BYV1
    Глицин-амидинотрансфераза, митохондриальная GATM P50440
    Желчная кислота-CoA 0 GAT1
    0 G-ацилтранс
    0 Q-ацилтранс6 -тРНК-лигаза
    GARS P41250
    Аминометилтрансфераза, митохондриальная AMT P48728
    Глутатионсинтетаза GSS P48637 06 06 06 GSS P48637 900melline 06 06 GSS
    Серин гидроксиметилтрансфераза, цитозольная SHMT1 P34896
    Глициндегидрогеназа [декарбоксилирование], митохондрии GLDC P23378
    Глициновая система расщепления белка GCSH P23434
    Везикулярный ингибиторный переносчик аминокислот SLC32A1 Q9H598
    Кинуренин-оксоглутарат трансаминаза 3 CCBL2 Q6YP21 9107 06 06 D6YP21 9108G 06
    Пути
    Метаболизм Недоступно
    Биосинтез Недоступно
    Органолептические свойства
    Вкус
    без запаха
    1. The Good Scents Company (2009).Информационный каталог ароматов и ароматов. Дата обращения 15.10.23.
    Файлы
    MSDS показать
    Ссылки
    Синтез Ссылка Недоступно
    8
    Общее содержание
    — Saxholt, E., et al.«Датский банк данных о составе пищевых продуктов, редакция 7». Департамент питания Национального института пищевых продуктов Датского технического университета (2008 г.).
    — Министерство сельского хозяйства США, Служба сельскохозяйственных исследований. 2008. Национальная база данных по питательным веществам Министерства сельского хозяйства США для стандартной справки, выпуск 21. Домашняя страница лаборатории данных по питательным веществам.
    — Герцог, Джеймс. Доктор Фитохимические и этноботанические базы данных Герцога. Министерство сельского хозяйства США ». Служба сельскохозяйственных исследований, по состоянию на 27 апреля (2004 г.).
    — Шинбо, Ю., и другие. «KNApSAcK: обширная база данных о взаимоотношениях между видами и метаболитами». Метаболомика растений. Springer Berlin Heidelberg, 2006. 165–181.

    Глицин — обзор | ScienceDirect Topics

    7.05.6.2 Каналы глицина и хлоридов

    Цитопротекторный эффект глицина известен уже около 20 лет. Поскольку глицин является составляющей аминокислотой GSH и общепринятым мнением вплоть до 1970-х гг., И убеждение, что многие еще придерживались даже в начале 1990-х гг., Что GSH не переносится в клетки проксимальных канальцев почек, привело к предположению, что защитный эффект GSH на самом деле происходило из-за глицина, который высвобождался при разложении GSH (Mandel et al. 1990; Weinberg et al. 1989, 1990а). Как описано выше в Разделе 7.05.3.3.1, GSH действительно транспортируется в виде интактного трипептида в клетки проксимальных канальцев почек, хотя разложение GGT на просветной мембране определенно происходит и может генерировать глицин (Visarius et al. 1996). Было ясно продемонстрировано, что цитопротекция клеток проксимальных канальцев почек с помощью GSH возникает в результате его транспорта в клетку, в отличие от его деградации (Hagen et al. 1988; Lash 2005; Lash and Tokarz 1990).Множественные цитопротективные механизмы могут происходить одновременно.

    Более подробные исследования эффектов глицина, полученного из самого экзогенного глицина, а не из GSH, подтвердили, что эта небольшая нейтральная аминокислота действительно обладает замечательными цитопротекторными свойствами. Таким образом, было показано, что глицин защищает клетки проксимальных канальцев почек от большого количества химических веществ или патологических состояний, включая острую недостаточность фосфатов (Almeida et al. 1992), аноксию или гипоксию (Chen and Mandel 1997; Chen et al. 1994; Mandel et al. 1990; Паллер и Паттен 1992; Weinberg et al. 1987, 1989, 1990b, 1997), истощение АТФ (Dong et al. 1998; Weinberg et al. 1990a), уабаин (Weinberg et al. 1990c), хранение в холодильнике (Saunder et al. 1993), различные окислители (Sogabe et al. 1996), содержание цистина (Sakarcan et al. 1992), малеат и ифосфамид (Nissim and Weinberg 1996), цисплатин (Heyman et al. 1991), циклоспорин A (Чжун и др. 1999), кадмий (Tang et al. 2006) и нарушения внутриклеточного гомеостаза ионов кальция (Weinberg et al. 1991a, 1991b). Кроме того, было показано, что другие небольшие нейтральные аминокислоты, включая l-аланин, β-аланин и l-серин, обладают цитопротекторными свойствами (Baines et al. 1990; Nissim et al. 1992; Paller and Patten 1992; Weinberg и др. 1990b, 1991b, c).

    Попытки понять механизм цитопротекции глицина первоначально были сосредоточены на клеточных ответах, на которые может непосредственно влиять глицин.Например, глицин индуцировал мРНК HSP70 в проксимальных канальцах почек (Nissim et al. 1992), что обычно является ответом, связанным с цитопротекцией (см. Раздел 7.05.5.4). Сообщалось также, что глицин сильно ингибирует гидролиз фосфолипидов (Garza-Quintero et al. 1993; Venkatachalam et al. 1995). Однако эти эффекты, вероятно, являются вторичными и не связаны внутренне с механизмом цитопротекции глицина.

    Наблюдение за тем, что метаболизм глицина не связан с его цитопротекторным действием (Weinberg et al. 1991c) и что антагонисты нейронального рецептора глицина, такие как стрихнин и бикукуллин, также обладают цитопротектором (Aleo and Schnellmann, 1992), предполагает, что глицин сам по себе является защитным агентом и может действовать через рецептор-опосредованный механизм. Действительно, Миллер и Шнельманн (1993a, b, 1994) впоследствии продемонстрировали наличие стрихнин-связывающего сайта на плазматических мембранах проксимальных канальцев почек, связывание с которым было связано с цитопротекцией, и что этот связывающий сайт был связан с хлоридным каналом.Экспрессия бета-субъединицы нейронального рецептора глицина, который представляет собой управляемый лигандом хлоридный канал, была впоследствии продемонстрирована в почках человека, кролика и крысы (Sarang et al. 1999). Хотя глицин связывается с этим рецептором и является цитопротектором против большого количества токсичных веществ, до сих пор неясно, как это связывание транслируется в защиту. Момент, в который вмешивается связывание глицина для предотвращения повреждения клеток, по-видимому, является поздним в процессе гибели клеток (Miller et al. 1994) и не включает изменений в потоке хлорид-ионов (Miller and Schnellmann 1995; Venkatachalam et al. 1996). Хотя точный механизм цитопротекции до сих пор неизвестен, было предложено использовать глицин в качестве терапевтического агента при нескольких патологических состояниях.

    Глицин — обзор | ScienceDirect Topics

    В растениях семейства Fabaceae, включая M. truncatula , Glycine max, Glycyrrhiza uralensis и Glycyrrhiza glabra , мы обнаружили неизвестный метаболит с 77 m / z.069 в режиме отрицательных ионов, связанный с глюкозинолатами с высоким сходством МС / МС в сети метаболома растений (рис. 9). Глюкозинолаты известны как метаболиты, генерирующие m / z 96,96 (HSO 4 ) в качестве характеристического иона, и ион продукта также был обнаружен в спектре MS / MS неизвестного метаболита. Кроме того, содержание углерода было определено как 12 из набора данных маркировки 12 C и 13 C. Это указывает на то, что неизвестный метаболит описан как C 12 H a N b O > 3 P c S > 0 , который был окончательно определен как C 12 H 18 O 7 S программой MS-FINDER.Только одна структура, сульфат 12-гидроксижасмоновой кислоты, могла быть извлечена из структурных баз данных. Все спектральные пики МС / МС могут быть разрешены с помощью правил HR, и картина спектра аналогична спектру, показанному в предыдущем отчете (небольшая разница объясняется разницей между машиной и условиями). 48 Этот результат показал, что интегрированная сеть метаболома растений дает нам возможность выяснять структуры неизвестных природных продуктов, как это делает GNPS.

    Рис. 9. Характеристика сульфата 12-гидроксижасмоновой кислоты с помощью компьютерной масс-спектрометрии. Уникальный кластер был обнаружен в сети метаболома растений с использованием данных режима отрицательных ионов. Кластер содержал глюкозинолаты, которые были связаны высоким сходством спектров МС / МС на основе m / z 96,96 (HSO 4 ). Неизвестная молекула, m / z 305.069, также была связана с глюкозинолатной группой, что позволяет предположить наличие в структуре сульфатного мотива.Хотя ион не был обнаружен в данных режима положительных ионов, особенность m / z 305.069 была определена как неразложившийся ион (не фрагмент в источнике) из-за его уникальной формы хроматографического пика во временном диапазоне удерживания. Кроме того, углеродное число было определено как 12 из комплексного анализа данных по заводам 12 C и 13 C. После того, как молекулярная формула была предсказана как C 12 H 18 O 7 S, сульфат 12-гидроксижасмоновой кислоты был назначен в качестве главного кандидата из базы данных структуры метаболома в программном обеспечении MS-FINDER.

    На основе химинформатического подхода к характеристике метаболомов в стабильных организмах, меченных изотопами. Нат. Методы . 2019 . 10.1038 / s41592-019-0358-2.

    Питательные вещества | Бесплатный полнотекстовый | Метаболизм глицина и его изменения при ожирении и метаболических заболеваниях

    Потребление глицина с пищей варьируется от 1,5 до 3 г / день в зависимости от потребления белка человеком. Содержание глицина во фракции белков из различных источников питания относительно одинаково, за исключением риса, который примерно в два раза богат глицином по сравнению с другими белками животного или растительного происхождения [21].Многоцентровое европейское проспективное исследование рака и питания (EPIC) показало, что среднее ежедневное потребление глицина (с поправкой на возраст, индекс массы тела, статус курения и потребление алкоголя) варьируется от 2,28 до 3,12 г / день у взрослых мужчин с различные источники диетического белка (люди, употребляющие мясо или рыбу, вегетарианцы или веганы) [22]. Взаимодействие между потреблением глицина с пищей и его эндогенными биосинтетическими и катаболическими путями имеет решающее значение для определения способности человека удовлетворять свои потребности (рис. 1).Для начала мы кратко рассмотрим биохимические принципы и подчеркнем относительную важность основных эндогенных путей синтеза и распада глицина. Эти пути были недавно тщательно рассмотрены Adeva-Andany et al. [11].
    2.1. Синтез глицина
    При использовании изотопных индикаторов у молодых мужчин поток глицина во всем организме был оценен в среднем 34–35 мг / кг / ч в сытом состоянии [2,23]. Из этого системного потока 35% глицина происходит за счет эндогенного синтеза [3].В состоянии после абсорбции поток глицина во всем организме снижается наполовину и достигает примерно 18 мг / кг / ч [23,24], при этом синтезированный de novo глицин составляет 81% системного потока [24]. Таким образом, средняя скорость синтеза de novo глицина во всем организме может составлять от 12 до 15 мг / кг / ч. Этот показатель может быть уменьшен, если потребление заменимых аминокислот снижено [3], но на него лишь незначительно влияет общее потребление аминокислот [3], гипергликемия или гиперинсулинемия [24,25]. Глицин в основном синтезируется из серина, треонин (у большинства млекопитающих, но не у человека; [26]), холин, саркозин (N-метилглицин) и глиоксилат, а также во время эндогенного синтеза L-карнитина (рис. 1).Теоретические расчеты показали, что серин и его предшественники вносят основной вклад в эндогенное производство глицина. Серин способствует синтезу примерно 2,5 г глицина в день, что близко к среднему диетическому потреблению глицина, описанному выше [4]. В совокупности другие биосинтетические пути вносят вклад в эндогенное производство глицина в гораздо меньшей степени (менее 15% вклада серина) [4]. У здоровых людей глицин взаимно превращается с серином (Рисунок 1).Серин в основном получают с пищей, но он также может вырабатываться из глюкозы через 3-фосфоглицерат, особенно в почках. Синтез глицина из серина является компартментализированным и катализируется серин гидроксиметилтрансферазой 1 (SHMT1) в цитозоле и SHMT2 в митохондриальном матриксе [27]. Хотя SHMT экспрессируются повсеместно, большая часть SHMT-зависимого синтеза глицина происходит в печени, в основном через митохондриальный SHMT2. Предыдущее исследование действительно показало, что митохондриальная изоформа SHMT и внутриклеточная концентрация серина регулируют скорость синтеза глицина в мутантных линиях культивируемых клеток яичника китайского хомячка [28].Для активности SHMT необходимы два кофактора, пиридоксальфосфат и тетрагидрофолат (THF). Теоретические расчеты показывают, что стехиометрия этой реакции может быть лимитирующей стадией синтеза глицина и может объяснить, почему скорость синтеза глицина in vivo может стать недостаточной для удовлетворения метаболических потребностей [29]. Более конкретно, стехиометрия реакции, катализируемой SHMT, требует, чтобы глицин и 5,10-метилентетрагидрофолат (CH 2 -THF) производились в эквимолярных количествах, независимо от различий в метаболических потребностях двух молекул.Поскольку метиленовая единица (CH 2 ) должна быть высвобождена из CH 2 -THF, прежде чем THF можно будет повторно использовать для синтеза глицина [30], поток метильных переносов должен соответствовать потребностям синтеза глицина, а также катаболизму глицина. системой спайности. Было отмечено, что SHMT в плаценте человека является важным ферментом, который покрывает потребности в глицине для роста плода [31]. Однако изменения скорости превращения серина в глицин еще не зарегистрированы при ожирении и связанных с ним метаболических нарушениях.Снижение уровня серина в плазме, о котором сообщалось в этих условиях [30,32], хотя и не всегда [9], может указывать на возможное снижение активности этого пути. Синтез глицина из пути биосинтеза холина [33] не является преобладающим, поскольку потребление холина с пищей очень низкое (400–500 мг / сут). Однако этот путь важен, поскольку он также участвует в регуляции доступности доноров метильных групп и, следовательно, в процессах клеточного метилирования. Холин-зависимый биосинтез глицина включает промежуточные метаболиты бетаин (триметилглицин), диметилглицин и саркозин (N-метилглицин), как показано на рисунке 1.Ферментами, регулирующими перенос метила при производстве глицина из бетаина, последовательно являются цитозольный фермент бетаин-гомоцистеин S-метилтрансфераза (BHMT) и митохондриальные ферменты диметилглициндегидрогеназа (DMGDH) и саркозиндегидрогеназа (SDH). Интересно, что экспрессия BHMT, который катализирует перенос метила от бетаина к гомоцистеину с образованием диметилглицина и метионина, была повышена в печени мышей с высоким содержанием жиров [34,35]. В печени также может производиться глицин. от превращения глиоксилата аланин: глиоксилат аминотрансферазой (AGXT), которая одновременно превращает аланин в пируват [36].AGXT в основном присутствует в пероксисомах человека и играет ключевую роль в ограничении скорости синтеза оксалатов. Глиоксилат образуется как побочный продукт пентозофосфатного пути или распада серина и гидроксипролина. Фермент дигидрофолатредуктаза (DHFR) является ключевым ферментом в репликации клеток. Он катализирует восстановление тетрагидрофолата, что, в частности, является важной реакцией для синтеза глицина de novo [37]. Интересно, что выделение мутантных клеток китайского хомячка показало, что мутантным клеткам, которые больше не экспрессируют DHFR, для выживания требуется глицин [38].Сообщалось о подавлении экспрессии белка DHFR и метаболитов из группы витамина B в печени мышей с высоким содержанием жиров [39]. Кроме того, содержание белка DHFR в сосудах было снижено у мышей db / db по сравнению с мышами db / m [40]. Наконец, синтез глицина de novo в печени катализируется глицинсинтазой, также называемой ферментом расщепления глицина [41]. Эта ферментная система состоит из четырех митохондриальных белковых компонентов: белка P (пиридоксальфосфат-зависимая глициндекарбоксилаза), белка H (белка, содержащего липоевую кислоту), белка T (фермента, требующего тетрагидрофолата) и белка L (липоамида). дегидрогеназа).Катализ глицинсинтазы обратим и участвует в печеночном катаболизме глицина (см. Ниже) (рис. 1).
    2.2. Катаболизм глицина
    Пищевой глицин быстро превращается в серин цитозольным SHMT1. Этот путь составляет почти половину потока глицина всего тела [23] и является количественно основным акцептором метильных групп из CH 2 -THF. У молодых мужчин отслеживание судьбы перорально введенного 15 N-глицина показало, что азотная группа глицина в основном передается на серин (54%), но также и на мочевину (20%), глутамин / глутамат (15%), аланин. (7%) и другие аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, орнитин, пролин и метионин) в оставшейся части [42].Это показывает, что азотная группа глицина или серина участвует во множественных реакциях трансаминирования через образование глутамата. Используя вливание 13 C-глицина, было замечено, что поток через SHMT к 13 C-серин был снижен в печени тучных крыс с неалкогольным стеатогепатитом (НАСГ) [43], что позволяет предположить, что активность печеночного SHMT может быть снижена. изменен при ожирении и связанных с ним метаболических нарушениях. Чтобы подтвердить это наблюдение, было обнаружено, что экспрессия генов SHMT1 и 2 подавляется в печени пациентов с НАЖБП [30].Второй основной путь утилизации глицина включает производство CO 2 и NH 4 + посредством обратной реакции глицинсинтазы или системы расщепления глицина, упомянутой выше [41,44] (Рисунок 1). Это ферментативное превращение имеет физиологическое значение, поскольку оно обеспечивает CH 2 -THF. CH 2 -THF является основным донором метильной группы через S-аденозилметионин (SAM) для биосинтеза молекул, таких как пурины, тимидилат и метионин [41].Исследование скорости окисления глицина и синтеза мочевины у пациентов с НАСГ не выявило значительных изменений по сравнению со здоровыми людьми в состоянии натощак [45]. Другие второстепенные пути включают превращение глицина в глиоксилат оксидазой D-аминокислот, в гликоциамин путем аргинин: глицинамидинотрансфераза (AGAT) и саркозин с помощью глицин-N-метилтрансферазы (GNMT) [41,44]. AGAT присутствует в цитозоле и в межмембранном пространстве митохондрий и синтезирует предшественник креатина [46], главным образом в почках, печени и поджелудочной железе [47].GNMT локализуется в основном в цитозоле перипортальных гепатоцитов и экзокринной части поджелудочной железы. Превращение глицина в саркозин требует SAM и, таким образом, играет ключевую роль в регуляции процессов метилирования [5,6]. Важно отметить, что экспрессия GNMT снижается как в печени у животных моделей, получающих диету с высоким содержанием жиров [48], так и у пациентов со стеатозом печени [49]. Эти изменения более подробно описаны в Разделе 6.3.
    2.3. Поглощение глицина
    Наряду с синтезом глицина de novo поглощение пищевого глицина и его реабсорбция почками представляют собой другой основной путь биодоступности глицина.Описаны три класса переносчиков глицина: семейство генов SLC36 (PATs) в кишечнике; SLC6 (GLYT) в кишечнике, почках и нервных тканях; и семейство SLC38 с широким распространением в тканях [50]. Транспортеры протонов / аминокислот PAT1 и PAT2, экспрессируемые на апикальной мембране эпителиальных клеток кишечника, опосредуют симпорт протонов и малых нейтральных аминокислот, включая глицин [50]. Натрий / хлорид-зависимые транспортеры GlyT1 и GlyT2 были впервые клонированы из мозга крысы [51,52], где глицин является важным модулятором нейротрансмиссии [53].GLYT1 отвечает за транспорт с высоким сродством глицина и его производных и ингибируется саркозином [54]. Селективные ингибиторы GlyT-1 повышают уровни внеклеточного глицина и усиливают активность рецептора N-метил-D-аспартата (NMDA) [55]. Следовательно, ингибирование GLYT1 в дорсальном блуждающем комплексе подавляло продукцию глюкозы в печени, повышало толерантность к глюкозе и снижало потребление пищи и увеличение массы тела у здоровых, страдающих ожирением и диабетом крыс [56]. GLYT1 также обнаруживается по всему кишечнику, где он отвечает за 30–50% поглощения глицина эпителиальными клетками кишечника через базолатеральную мембрану.Недавно выяснилось, что он поддерживает поставку глицина в энтероциты и колоноциты, опосредуя цитопротекцию в абсорбирующих клетках кишечника [57]. GlyT-2 имеет более низкое сродство к глицину по сравнению с GLYT1 [58]. Он участвует, в частности, в поддержании конечных запасов глицина для ингибирующей глицинергической нейротрансмиссии [59]. Na + -зависимые транспортеры семейства SLC38 экспрессируются повсеместно и особенно обогащены делящимися клетками и типами клеток, активно участвующих в аминокислотах. метаболизм, такой как гепатоциты, клетки почек и нейроны.Экспрессия транспортеров SLC38 поляризована, ограничена областями плазматической мембраны, обращенными к кровеносным сосудам или вовлеченными в межклеточные контакты, и не происходит в апикальной мембране абсорбирующего эпителия [60].
    2.4. Конъюгация и выведение глицина
    Недавние данные свидетельствуют о том, что путь конъюгации глицина является важным путем детоксикации [61,62,63]. Глицин может быть конъюгирован с различными эндогенными и ксенобиотическими метаболитами (например, бензоатом, производными аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), промежуточными продуктами β-окисления и метаболитами полифенолов), которые могут быть потенциально токсичными при накоплении в организме [62].Образующиеся ацилглицины менее токсичны, более гидрофильны и выводятся с мочой [62,64]. Поскольку эти метаболиты этерифицируются до КоА, было высказано предположение, что конъюгация глицина способствует гомеостазу КоА, поскольку реакция высвобождает КоА [64]. Активность конъюгации зависит от метаболита и фермента, катализирующего реакцию, т.е. кислоты: лигазы CoA и N-ацилтрансферазы глицина (GLYAT) [64,65]. Глицин также участвует в энтерогепатическом цикле желчных кислот (ЖК), которые необходимы для всасывания липидов и регуляции гомеостаза холестерина [66].Эти водорастворимые стероиды синтезируются из холестерина исключительно в гепатоцитах и ​​включают холевую кислоту и хенодезоксихолевую кислоту [66]. Физиологически большинство ЖК конъюгированы либо с глицином, либо с таурином, образуя гликохолевую кислоту и таурохолевую кислоту соответственно [66]. В зрелом возрасте у человека преобладает конъюгация глицина [67]. Он примерно в 3,5 раза выше, чем таурин, и зависит от потребления аминокислот с пищей [68]. Кофермент желчная кислота-А: N-ацилтрансфераза аминокислоты (ВААТ) — единственный фермент, участвующий в двух типах конъюгации [67,69].Этот фермент находится в пероксисомах гепатоцитов [67,69]. После конъюгации с глицином или таурином БА секретируются с желчью и накапливаются в желчном пузыре. После приема пищи БА участвуют в пищеварении и всасывании жиров благодаря своим детергентным свойствам. После этого БА и ассоциированные аминокислоты реабсорбируются в кишечнике, а ассоциированные молекулы секретируются с калом. Ожирение было связано с повышенным синтезом желчных кислот в печени [70], и пятьдесят лет назад было показано, что активный транспорт конъюгированных солей желчных кислот усиливается в тонком кишечнике крыс, страдающих стрептозотоцином [71].

    2.2: Структура и функции — аминокислоты

    Источник: BiochemFFA_2_1.pdf. Весь учебник доступен бесплатно у авторов по адресу http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

    .

    Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот. Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного ассортимента белков, обнаруженных во всех живых клетках.

    «Это одно из наиболее ярких обобщений биохимии…. что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе «. — Фрэнсис Крик

    Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, которая показана на рисунке 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α-углеродом, и к нему присоединены четыре группы — водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, которую иногда называют боковая цепь. Углеродная, карбоксильная и аминогруппы α являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты.(Незначительным исключением из этой структуры является пролин, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, у которого есть R-группа, состоящая из атома водорода, все аминокислоты в белках имеют четыре разные группы, присоединенные к ним, и, следовательно, могут существовать в двух зеркальных формах, L и D. За очень небольшими исключениями каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и в белках, находится в L-конфигурации.

    Рисунок 2.1 — Общая структура аминокислот

    В белках присутствуют 22 аминокислоты, из которых только 20 определены универсальным генетическим кодом.Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенфосфатсинтетазу. Белки, содержащие пирролизин, встречаются гораздо реже и в основном встречаются в архее.

    Существенные и второстепенные

    Диетологи делят аминокислоты на две группы — незаменимые аминокислоты (должны присутствовать в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут производиться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети. В таблице 2.1 показаны незаменимые и заменимые аминокислоты в организме человека.

    Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях могут потребоваться из рациона. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.

    Таблица 2.1 — Незаменимые и заменимые аминокислоты

    Небелковые аминокислоты

    Есть также α-аминокислоты, обнаруженные в клетках, которые не включены в белки.Общие включают орнитин и цитруллин. Оба эти соединения являются промежуточными продуктами цикла мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может вырабатываться при расщеплении аргинина. Последняя реакция дает оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин — это побочный продукт метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для снижения мышечной усталости.

    Химия группы R

    Таблица 2.2 — Категории аминокислот (на основе свойств R-группы)

    Мы разделяем аминокислоты на категории на основе химического состава их R-групп.Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту, классифицируемую разными авторами по-разному. Действительно, мы относим тирозин как к ароматической аминокислоте, так и к гидроксиламинокислоте. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) подобными боковыми группами будут функционировать аналогичным образом, например, во время сворачивания белка.

    Неполярные аминокислоты

    • Аланин (Ala / A) — одна из самых распространенных аминокислот, обнаруженных в белках, по распространенности уступающая только лейцину. D-форма аминокислоты также содержится в стенках бактериальных клеток. Аланин несущественен, легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
    • Глицин (Gly / G) — это аминокислота с самой короткой боковой цепью, имеющая R-группу, соответствующую только одному водороду. В результате глицин — единственная нехиральная аминокислота.Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобную, так и в гидрофильную среду.
    Рисунок 2.2. Свойства боковой цепи аминокислот Wikipedia
    • Глицин определяется в генетическом коде посредством GGU, GGC, GGA и GGG. Для людей это несущественно.
    • Изолейцин (Ile / I) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AUU, AUC и AUA. У него гидрофобная боковая цепь, а также хиральная боковая цепь.
    • Лейцин (Leu / L) — это аминокислота с разветвленной цепью, которая является гидрофобной и незаменимой.Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая, как сообщается, напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, поскольку 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
    • Метионин (Met / M) — незаменимая аминокислота, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, цистеин — другой. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG.Это «инициатор» аминокислоты в синтезе белка, поскольку она первая включается в белковые цепи. В прокариотических клетках первый метионин в белке формилируется.
    Рис. 2.3. Неполярные аминокислоты
    • Пролин (Pro / P) — единственная аминокислота, обнаруженная в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является незаменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG. Это наименее гибкая из аминокислот белка и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке.Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто гидроксилирован в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), что увеличивает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и направляет HIF на разрушение при избытке кислорода.
    • Валин (Val / V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях.Это примечательно в отношении гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в позиции номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин закодирован в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.

    Карбоксиламинокислоты

    • Аспарагиновая кислота (Asp / D) — это незаменимая аминокислота с карбоксильной группой в своей R-группе. Он легко образуется при переаминировании оксалоацетата. При pKa 3,9 боковая цепь аспарагиновой кислоты отрицательно заряжена при физиологическом pH.Аспарагиновая кислота указана в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
    • Глутаминовая кислота (Glu / E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую путем трансаминирования α-кетоглутарата. Он является нейротрансмиттером и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (pKa = 4,1) при физиологическом pH.
    Рисунок 2.4 — Карбоксиламинокислоты

    Аминокислоты

    • Аргинин (Arg / R) — это аминокислота, которая в некоторых случаях является незаменимой, а в других — несущественной.Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки аргинина не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную гуанидиниевую группу с pKa более 12, что делает ее положительно заряженной при клеточном pH. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
    • Гистидин (His / H) — единственная из белковых аминокислот, которая содержит имидазольную функциональную группу. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих.С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно представить как две одинаково важные резонансные структуры.
    Рис. 2.5. Аминокислоты
    • Лизин (Lys / K) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AAA и AAG. Он имеет группу R, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина.Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и пупилирован, и. О-гликозилирование гидроксилизина используется для маркировки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корм для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой и необходим для оптимизации роста свиней и цыплят.

    Ароматические аминокислоты

    Рисунок 2.6 — Ароматические аминокислоты
    • Фенилаланин (Phe / F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC.Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического нарушения, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин входит в состав искусственного подсластителя аспартама.
    • Триптофан (Trp / W) является незаменимой аминокислотой, содержащей функциональную группу индола. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина. Хотя считается, что он используется в качестве снотворного, четких результатов исследований, подтверждающих это, нет.
    • Тирозин (Tyr / Y) — это незаменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU.Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозиновыми протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках головного мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в l-допа, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.

    Гидроксиламинокислоты

    • Серин (Ser / S) — одна из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом в ней (другие — треонин и тирозин).Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Обладая водородной связью с водой, он классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это несущественно. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана. Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.
    Рисунок 2.7 — Гидроксиламинокислоты
    • Треонин (Thr / T) — полярная аминокислота, которая является незаменимой. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (серин и тирозин — другие), и, как таковая, она является мишенью для фосфорилирования белков. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного пути биосинтеза для производства глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге.Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.

    Тирозин — см. ЗДЕСЬ.

    Рисунок 2.8 — Аминокислотные свойства Википедия

    Другие аминокислоты

    • Аспарагин (Asn / N) — это незаменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC. Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть произведен в организме из аспартата путем реакции амидирования амином из глутамина.При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
    • Цистеин (Cys / C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями. Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой группой. Цистеин не только содержится в белках, но и входит в состав трипептида, глутатиона.Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.
    Рис. 2.9. Другие аминокислоты
    • Глютамин (Gln / Q) — это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для человека, но может быть у людей, проходящих интенсивные спортивные тренировки или страдающих желудочно-кишечными расстройствами. Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических значениях pH, но придает полярность боковой цепи. Глутамин кодируется CAA и CAG и легко образуется путем амидирования глутамата.Глютамин — самая распространенная аминокислота в циркулирующей крови и одна из немногих аминокислот, способных преодолевать гематоэнцефалический барьер.
    • Селеноцистеин (Sec / U) — компонент селенопротеинов, обнаруженных во всех сферах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы. Селеноцистеин включается в белки по необычной схеме, включающей стоп-кодон UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, прекращают синтез белка на UGA.Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин при обнаружении UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и паттерны спаривания оснований вторичной структуры. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
    • Пирролизин (Pyl / O) — двадцать вторая аминокислота, но редко встречается в белках. Как и селеноцистеин, он не закодирован в генетическом коде и должен быть включен необычными способами.Это происходит по стоп-кодонам UAG. Пирролизин содержится в метаногенных архейских организмах и, по крайней мере, в одной метан-продуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, производящих метан.

    Ионизирующие группы

    Значения

    pKa для боковых цепей аминокислот очень зависят от химической среды, в которой они присутствуют. Например, карбоксил R-группы, обнаруженный в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa 3,9 в свободном состоянии в растворе, но может достигать 14 в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально.Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, которые могут ионизировать. Заряд белка тогда возникает из-за зарядов α-аминогруппы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп. Титрование / ионизация аспарагиновой кислоты показано на рисунке 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.

    Рисунок 2.10 — Кривая титрования аспарагиновой кислоты Изображение Пенелопы Ирвинг

    Большинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют окружающей среде, в которой они находятся (Рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами удаляет ионизируемые водороды как из α-аминных, так и из α-карбоксильных групп аминокислот. Таким образом, ионизация / деионизация в белке происходит только от 1) аминоконца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.

    Карнитин

    Не все аминокислоты в клетке находятся в белках. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рис. 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии с этой целью, они перемещаются через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.

    Фигура 2.12 — L-карнитин

    Из экзогенных источников жирные кислоты должны активироваться при входе в цитоплазму путем присоединения к коферменту A. Часть молекулы CoA заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитином. ацилтрансфераза I. Полученная в результате молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану с помощью карнитинацилкарнитинтранслоказы, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом A (Рисунок 6.88).

    Рисунок 2.11 — Активность фермента изменяется при изменении pH Изображение Aleia Kim

    Катаболизм аминокислот

    Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и несущественные в зависимости от того, может ли организм их синтезировать. Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. Фактически, они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, соблюдающих диету с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения распада (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные соединения, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные соединения превращаются в ацетил-КоА.На рис. 2.13 показана метаболическая судьба катаболизма каждой из аминокислот. Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются как глюкогенными, так и кетогенными.

    Рисунок 2.13 — Катаболизм аминокислот. У некоторых есть более одного пути. Изображение Пера Якобсона

    Пост-трансляционные модификации

    После того, как белок синтезирован, боковые цепи аминокислот в нем могут быть химически модифицированы, что приведет к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина.Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксильные группы, добавленные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновой кислоты или пальмитиновой кислоты), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов / сульфатов), деионизации (добавление ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины содержат углеводы, ковалентно присоединенные к боковым цепям аспарагина и треонина или серина соответственно.

    Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).

    Рисунок 2.14 — Посттрансляционно модифицированные аминокислоты. Изменения показаны зеленым цветом. Изображение Пенелопы Ирвинг Рисунок 2.15 — Фосфорилированные аминокислоты

    Строительные полипептиды

    Хотя аминокислоты выполняют другие функции в клетках, их наиболее важная роль — это составляющие белков.Белки, как мы уже отмечали ранее, представляют собой полимеры аминокислот.

    Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких связанных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго = несколько), а типичный белок, состоящий из множества аминокислот, называется полипептидом (поли = много).Конец пептида, который имеет свободную аминогруппу, называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется C-концом (для карбоксила).

    Рис. 2.16. Формирование пептидной связи.

    Как мы уже отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна складываться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы образовался функциональный белок. Сворачивание полипептидов в их функциональные формы — тема следующего раздела.

    Глицин: использование, взаимодействие, механизм действия

    2.5% Травазол для инъекций аминокислоты с электролитами в 10% декстрозе Глицин (260 мг / 100 мл) + аланин (520 мг / 100 мл) + аргинин (290 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (10 г / 100 мл). мл) + фосфат калия (130,5 мг / 100 мл) + гистидин (120 мг / 100 мл) + изолейцин (150 мг / 100 мл) + лейцин (182,5 мг / 100 мл) + лизин (145 мг / 100 мл) + магний хлорид (25,5 мг / 100 мл) + метионин (100 мг / 100 мл) + фенилаланин (140 мг / 100 мл) + пролин (170 мг / 100 мл) + серин (125 мг / 100 мл) + ацетат натрия (170 мг / 100 мл) + хлорид натрия (29.3 мг / 100 мл) + треонин (105 мг / 100 мл) + триптофан (45 мг / 100 мл) + тирозин (10 мг / 100 мл) + валин (145 мг / 100 мл) Раствор Внутривенно Baxter Corporation Clintec Nutrition Division 1996-12-31 2015-08-05 Канада
    2,5% Травазол для инъекций с электролитами в 10% декстрозе Clinimix Глицин (520 мг / 100 мл) + Аланин (520 мг / 100 мл) + Аргинин (260 мг / 100 мл) + Декстроза в неуточненной форме (10 г / 100 мл) + Дикалий фосфат (130.5 мг / 100 мл) + гистидин (110 мг / 100 мл) + изолейцин (120 мг / 100 мл) + L-лейцина гидрохлорид (155 мг / 100 мл) + лизина гидрохлорид (145 мг / 100 мл) + хлорид магния ( 25,5 мг / 100 мл) + метионин (145 мг / 100 мл) + фенилаланина гидрохлорид (155 мг / 100 мл) + пролин (105 мг / 100 мл) + ацетат натрия (170 мг / 100 мл) + хлорид натрия (29,3 мг. / 100 мл) + треонин (105 мг / 100 мл) + триптофан (45 мг / 100 мл) + тирозин (10 мг / 100 мл) + валин (115 мг / 100 мл) Раствор Внутривенно Baxter Corporation Clintec Nutrition Division 1993-12-31 05.08.2015 Канада
    2.5% Травазол для инъекций аминокислоты без электролитов в 10% декстрозе Quickmix Глицин (520 мг / 100 мл) + аланин (520 мг / 100 мл) + аргинин (260 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (10 г / 100 мл) + гистидин (110 мг / 100 мл) + изолейцин (120 мг / 100 мл) + L-лейцина гидрохлорид (155 мг / 100 мл) + лизина гидрохлорид (195 мг / 100 мл) + метионин (195 мг / 100 мл). мл) + фенилаланина гидрохлорид (155 мг / 100 мл) + пролин (105 мг / 100 мл) + треонин (105 мг / 100 мл) + триптофан (45 мг / 100 мл) + тирозин (10 мг / 100 мл) + валин (115 мг / 100 мл) Раствор Внутривенно Baxter Corporation Clintec Nutrition Division 1995-12-31 2007-08-02 Канада
    2.5% травазол Аминокислота InJ.W.eleC.W.25% dex Глицин (260 мг / 100 мл) + аланин (520 мг / 100 мл) + аргинин (290 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме ( 25 г / 100 мл) + дикалия фосфат (130,5 мг / 100 мл) + гистидин (120 мг / 100 мл) + изолейцин (150 мг / 100 мл) + лейцин (182,5 мг / 100 мл) + лизин (145 мг / 100 мл). мл) + хлорид магния (25,5 мг / 100 мл) + метионин (100 мг / 100 мл) + фенилаланин (140 мг / 100 мл) + пролин (170 мг / 100 мл) + серин (125 мг / 100 мл) + натрий ацетат (170 мг / 100 мл) + хлорид натрия (29.3 мг / 100 мл) + треонин (105 мг / 100 мл) + триптофан (45 мг / 100 мл) + тирозин (10 мг / 100 мл) + валин (145 мг / 100 мл) Жидкость Внутривенно Clintec Nutrition Company 1996-07-30 1998-08-13 Канада
    2,75% Travas. Аминокислота InJ.W.elecw.25% dex Глицин (283 мг / 100 мл) + аланин (570 мг / 100 мл) + аргинин (316 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (25 г / 100 мл) ) + Фосфат калия (261 мг / 100 мл) + гистидин (132 мг / 100 мл) + изолейцин (165 мг / 100 мл) + лейцин (201 мг / 100 мл) + лизин (159.5 мг / 100 мл) + хлорид магния (51 мг / 100 мл) + метионин (110 мг / 100 мл) + фенилаланин (154 мг / 100 мл) + пролин (187 мг / 100 мл) + серин (137,5 мг / 100 мл). мл) + ацетат натрия (215,5 мг / 100 мл) + хлорид натрия (112 мг / 100 мл) + треонин (115,5 мг / 100 мл) + триптофан (49,5 мг / 100 мл) + тирозин (11 мг / 100 мл) + Валин (159,5 мг / 100 мл) Жидкость Внутривенно Clintec Nutrition Company 1996-07-30 1998-08-13 Канада
    2.75% Травазол для инъекций аминокислоты с электролитами в 25% декстрозе Quickmix Глицин (570 мг / 100 мл) + аланин (570 мг / 100 мл) + аргинин (285 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (25 г / 100 мл) + калия фосфат (261 мг / 100 мл) + гистидин (120,5 мг / 100 мл) + изолейцин (131,5 мг / 100 мл) + L-лейцина гидрохлорид (170 мг / 100 мл) + лизина гидрохлорид (159 мг / 100 мл). 100 мл) + хлорид магния (51 мг / 100 мл) + метионин (159 мг / 100 мл) + фенилаланина гидрохлорид (170 мг / 100 мл) + пролин (115 мг / 100 мл) + ацетат натрия (215.5 мг / 100 мл) + хлорид натрия (112 мг / 100 мл) + треонин (115 мг / 100 мл) + триптофан (49,5 мг / 100 мл) + тирозин (11 мг / 100 мл) + валин (126 мг / 100 мл). мл) Раствор Внутривенно Baxter Corporation Clintec Nutrition Division 1996-02-02 2007-08-02 Канада
    Инъекция 2,75% -ной аминокислоты Travasol с электролитами в 5% -ном растворе декстрозы Quickmix Глицин (570 мг / 100 мл) + аланин (570 мг / 100 мл) + аргинин (285 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (5 г / 100 мл) + дикалийфосфат (215.5 мг / 100 мл) + гистидин (120,5 мг / 100 мл) + изолейцин (131,5 мг / 100 мл) + L-лейцина гидрохлорид (170 мг / 100 мл) + лизина гидрохлорид (159 мг / 100 мл) + хлорид магния ( 51 мг / 100 мл) + метионин (159 мг / 100 мл) + фенилаланина гидрохлорид (170 мг / 100 мл) + пролин (115 мг / 100 мл) + ацетат натрия (256 мг / 100 мл) + хлорид натрия (112 мг. / 100 мл) + треонин (115 мг / 100 мл) + триптофан (49,5 мг / 100 мл) + тирозин (11 мг / 100 мл) + валин (126 мг / 100 мл) Раствор Внутривенно Baxter Corporation Clintec Nutrition Division 1993-12-31 2007-08-02 Канада
    2.75% травазола Аминокислота InJ.W.eleC.W.5% dex. Глицин (283 мг / 100 мл) + аланин (570 мг / 100 мл) + аргинин (316 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (5 г / 100 мл) + дикалийфосфат (261 мг / 100 мл) + Гистидин (132 мг / 100 мл) + изолейцин (165 мг / 100 мл) + лейцин (201 мг / 100 мл) + лизин (159,5 мг / 100 мл) + хлорид магния (51 мг / 100 мл) + метионин (110 мг / 100 мл) + фенилаланин (154 мг / 100 мл) + пролин (187 мг / 100 мл) + серин (137,5 мг / 100 мл) + ацетат натрия (215 мг / 100 мл) + хлорид натрия (112 мг / 100 мл). мл) + треонин (115.5 мг / 100 мл) + триптофан (49,5 мг / 100 мл) + тирозин (11 мг / 100 мл) + валин (159,5 мг / 100 мл) жидкость внутривенно Clintec Nutrition Company 1996-12- 31 1999-08-10 Канада
    20% Просол Глицин (2,06 г) + аланин (2,76 г) + аргинин (1,96 г) + аспарагиновая кислота (0,6 г) + D-метионин ( 0,76 г) + глутаминовая кислота (1,02 г) + гистидин (1,18 г) + изолейцин (1,08 г) + лейцин (1,08 г) + лизин (1.35 г) + метионин (0,76 г) + фенилаланин (1 г) + пролин (1,34 г) + серин (1,02 г) + треонин (0,98 г) + триптофан (0,32 г) + тирозин (0,05 г) + валин (1,44 г). ) Жидкость Внутривенно Baxter Laboratories 1996-10-09 Неприменимо Канада
    Инъекция 4,25% аминокислоты без электролитов в 20% декстрозе Quickmix Глицин (880 мг / 100 мл) + аланин (880 мг / 100 мл) + аргинин (440 мг / 100 мл) + декстроза в неуточненной форме (20 г / 100 мл) + гистидин (186 мг / 100 мл) + изолейцин (203 мг / 100 мл) + L-лейцина гидрохлорид (263 мг / 100 мл) + лизина гидрохлорид (246 мг / 100 мл) + метионин (246 мг / 100 мл) + фенилаланина гидрохлорид (263 мг / 100 мл) + пролин (178 мг / 100 мл) + Треонин (178 мг / 100 мл) + Триптофан (76 мг / 100 мл) + Тирозин (17 мг / 100 мл) + Валин (195 мг / 100 мл) Раствор Внутривенно Baxter Корпорация Clintec Nutrition Division 1995-12-31 2007-08-02 Канада

    Структурный анализ глицинсаркозин-N-метилтрансферазы из Methanohalophilus portucalensis раскрывает механизмы регуляции активности метилтрансферазы

    0 90 , H.J. et al. Кристаллическая структура тРНК (m1G37) метилтрансферазы: понимание узнавания тРНК. EMBO J. 22, 2593–2603, DOI: 10.1093 / emboj / cdg269 (2003).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Wang, K. T. et al. Структура бифункциональной метилтрансферазы YcbY (RlmKL), которая добавляет модификации m7G2069 и m2G2445 в 23S рРНК Escherichia coli. Nucleic Acids Res. 40, 5138–5148, DOI: 10.1093 / nar / gks160 (2012).

    Артикул ОБЪЯВЛЕНИЯ CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Читтка, А., Нитарска, Дж., Гразини, У. и Ричардсон, У. Д. Положительный регуляторный домен 4 фактора транскрипции (PRDM4) рекрутирует протеин-аргининметилтрансферазу 5 (PRMT5), чтобы опосредовать метилирование гистона аргинина и контролировать пролиферацию нервных стволовых клеток и дифференциация. J. of Biol. Chem. 287, 42995–43006, DOI: 10.1074 / jbc.M112.392746 (2012).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Zakrzewicz, D., Zakrzewicz, A., Preissner, K. T., Markart, P. & Wygrecka, M. Протеин-аргинин-метилтрансферазы (PRMT): многообещающие мишени для лечения легочных заболеваний. Int. J. Mol. Sci. 13, 12383–12400, DOI: 10.3390 / ijms131012383 (2012).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Николсон, Т.Б., Чен, Т. и Ричард, С. Физиологическая и патофизиологическая роль метилирования аргинина белка, опосредованного PRMT1. Pharm. Res. 60, 466–474, DOI: 10.1016 / j.phrs.2009.07.006 (2009).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Robin-Lespinasse, Y. et al. hCAF1, новый регулятор PRMT1-зависимого метилирования аргинина. J. Cell Sci. 120, 638–647, DOI: 10.1242 / jcs.03357 (2007).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Дринкуотер, Н.и другие. Молекулярное распознавание физиологического субстрата норадреналина адреналин-синтезирующим ферментом PNMT и факторы, влияющие на его метилтрансферазную активность. Biochem. J. 422, 463–471, DOI: 10.1042 / BJ200

  • 7 (2007).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Luka, Z. et al. 5-метилтетрагидрофолат связывается в межсубъединичных участках фолат-связывающего белка глицин-N-метилтрансферазы печени крысы. J. Biol. Chem. 282, 4069–4075, DOI: 10.1074 / jbc.M610384200 (2007).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Fu, Z.и другие. Кристаллическая структура глицин-N-метилтрансферазы из печени крысы. Biochemistry 35, 11985–11993, DOI: 10.1021 / bi961068n (1996).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Huang, Y. et al. Механизмы аутоингибирования и принудительного высвобождения продукта в глицин-N-метилтрансферазе: кристаллические структуры ферментов дикого типа, мутантных R175K и S-аденозилгомоцистеин-связанных ферментов R175K. J. Mol. Биол. 298, 149–162, DOI: 10.1006 / jmbi.2000. 3637 (2000).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Паттанайек Р., Ньюкомер М. Э. и Вагнер С. Кристаллическая структура апо-глицин-N-метилтрансферазы (GNMT). Protein Sci. 7, 1326–1331, DOI: 10.1002 / pro.5560070608 (1998).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Де ла Пена, М., Кириелейс, О. Дж. И Кьюсак, С.Структурные сведения о механизме и эволюции мРНК вируса осповакцины кэп N7 метилтрансферазы. EMBO J. 26, 4913–4925, DOI: 10.1038 / sj.emboj.7601912 (2007).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Фабрега, С., Хаусманн, С., Шен, В., Шуман, С. и Лима, С.Д. Структура и механизм мРНК кэп (гуанин-N7) метилтрансферазы. Мол. Cell 13, 77–89 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Лю, К.и другие. Кристаллические структуры рибопереключателя SAM-III / S (MK) обнаруживают SAM-зависимый механизм ингибирования трансляции. Nat. Struct. Мол. Биол. 15, 1076–1083, DOI: 10.1038 / nsmb.1494 (2008).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • O’Hagan, D. & Schmidberger, J. W. Ферменты, катализирующие механизмы реакции SN2. Nat. Prod. Отчеты 27, 900–918, DOI: 10.1039 / b1p (2010).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Li, X.и другие. Остатки метилтрансферазы мышьяка человека (+3 степень окисления) образуют потенциальную сеть водородных связей вокруг S-аденозилметионина. PloS One 8, e76709, DOI: 10.1371 / journal.pone.0076709 (2013).

    Артикул ОБЪЯВЛЕНИЯ CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Waditee, R. et al. Выделение и функциональная характеристика N-метилтрансфераз, которые катализируют синтез бетаина из глицина в галотолерантном фотосинтетическом организме Aphanothece halophytica.J. Biol. Chem. 278, 4932–4942, DOI: 10.1074 / jbc.M210970200 (2003).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Komoto, J. et al. Каталитический механизм гуанидиноацетатметилтрансферазы: кристаллические структуры тройных комплексов гуанидиноацетатметилтрансферазы. Биохимия 43, 14385–14394, DOI: 10.1021 / bi0486785 (2004).

    Артикул PubMed Google Scholar

  • Луи, Г.V. et al. Структурно-функциональные анализы О-метилтрансферазы кофейной кислоты из райграса многолетнего выявляют молекулярные основы предпочтения субстратов. Растительная клетка 22, 4114–4127, DOI: 10.1105 / tpc.110.077578 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Jeong, J.H., Cha, H.J., Ha, S.C., Rojviriya, C. & Kim, Y.G. Структурное понимание активности триметилирования гистидина EgtD из Mycobacterium smegmatis.Biochem. Биофиз. Res. Comm. 452, 1098–1103, DOI: 10.1016 / j.bbrc.2014.09.058 (2014).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Демирчи, Х., Грегори, С. Т., Дальберг, А. Э. и Йогл, Г. Распознавание рибосомного белка L11 протеином триметилтрансферазой PrmA. EMBO J. 26, 567–577, DOI: 10.1038 / sj.emboj.7601508 (2007).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Пэн, Ю.и другие. Структурные основы распознавания субстрата в тиопурин-s-метилтрансферазе. Биохимия 47, 6216–6225, DOI: 10.1021 / bi800102x (2008).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Peng, Y. et al. Структурные основы распознавания субстрата в никотинамид-N-метилтрансферазе человека. Биохимия 50, 7800–7808, DOI: 10.1021 / bi2007614 (2011).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Ли, С.Дж., Ким, Ю., Альперт, Т. Д., Нагата, А. и Джез, Дж. М. Структура и механизм реакции фосфоэтаноламинметилтрансферазы малярийного паразита Plasmodium falciparum: мишень для противопаразитарного препарата. J. Biol. Chem. 287, 1426–1434, DOI: 10.1074 / jbc.M111.315267 (2012).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Perez, C., Koshy, C., Yildiz, O. & Ziegler, C. Механизм альтернативного доступа в конформационно асимметричных тримерах транспортера бетаина BetP.Nature 490, 126–130, DOI: 10.1038 / nature11403 (2012).

    Артикул ОБЪЯВЛЕНИЯ CAS PubMed Google Scholar

  • Ressl, S., Terwisscha van Scheltinga, A.C., Vonrhein, C., Ott, V. & Ziegler, C. Молекулярные основы транспорта и регуляции в Na (+) / бетаиновом симпортере BetP. Nature 458, 47–52, DOI: 10.1038 / nature07819 (2009).

    Артикул ОБЪЯВЛЕНИЯ CAS PubMed Google Scholar

  • Шифнер, А.и другие. Катион-pi взаимодействия как детерминанты связывания совместимых растворенных веществ глицин бетаина и пролина бетаина периплазматическим лиганд-связывающим белком ProX из Escherichia coli . J. Biol. Chem. 279, 5588–5596, DOI: 10.1074 / jbc.M309771200 (2004).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Del Rizzo, P.A. et al. Каталитические мутанты SET7 / 9 раскрывают роль молекул воды активного центра в множественном метилировании лизина.J. Biol. Chem. 285, 31849–31858, DOI: 10.1074 / jbc.M110.114587 (2010).

    Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

  • Цянь, С. и Чжоу, М. М. Лизинметилтрансферазы белка домена SET: структура, специфичность и катализ. Клетка. Мол. Life Sci .: CMLS 63, 2755–2763, DOI: 10.1007 / s00018-006-6274-5 (2006).

    Артикул CAS PubMed Google Scholar

  • Отвиновский, З.& Минор, W. Обработка данных дифракции рентгеновских лучей, собранных в колебательном режиме. Макромол. Кристаллогр. A 276, 307–326, DOI: 10.1016 / S0076-6879 (97) 76066-X (1997).

    Артикул CAS Google Scholar

  • Adams, P. D. et al. PHENIX: комплексная система на основе Python для решения макромолекулярных структур. Acta Crystallogr. D, биол. Кристаллогр. 66, 213–221, DOI: 10.1107 / S0