Глицин к какой группе относится: Глицин Форте Фармаплант инструкция по применению: показания, противопоказания, побочное действие – описание Glycine Forte Farmaplant Таблетки подъязычные (41175)

Глицин — обзор | ScienceDirect Topics

7.05.6.2 Каналы глицина и хлоридов

Цитопротекторный эффект глицина известен уже около 20 лет. Поскольку глицин является составляющей аминокислотой GSH и общепринятым мнением вплоть до 1970-х гг., И убеждение, что многие еще придерживались даже в начале 1990-х гг., Что GSH не переносится в клетки проксимальных канальцев почек, привело к предположению, что защитный эффект GSH на самом деле происходило из-за глицина, который высвобождался при разложении GSH (Mandel et al. 1990; Weinberg et al. 1989, 1990а). Как описано выше в Разделе 7.05.3.3.1, GSH действительно транспортируется в виде интактного трипептида в клетки проксимальных канальцев почек, хотя разложение GGT на просветной мембране определенно происходит и может генерировать глицин (Visarius et al. 1996). Было ясно продемонстрировано, что цитопротекция клеток проксимальных канальцев почек с помощью GSH возникает в результате его транспорта в клетку, в отличие от его деградации (Hagen et al. 1988; Lash 2005; Lash and Tokarz 1990).Множественные цитопротективные механизмы могут происходить одновременно.

Более подробные исследования эффектов глицина, полученного из самого экзогенного глицина, а не из GSH, подтвердили, что эта небольшая нейтральная аминокислота действительно обладает замечательными цитопротекторными свойствами. Таким образом, было показано, что глицин защищает клетки проксимальных канальцев почек от большого количества химических веществ или патологических состояний, включая острую недостаточность фосфатов (Almeida et al. 1992), аноксию или гипоксию (Chen and Mandel 1997; Chen et al. 1994; Mandel et al. 1990; Паллер и Паттен 1992; Weinberg et al. 1987, 1989, 1990b, 1997), истощение АТФ (Dong et al. 1998; Weinberg et al. 1990a), уабаин (Weinberg et al. 1990c), хранение в холодильнике (Saunder et al. 1993), различные окислители (Sogabe et al. 1996), содержание цистина (Sakarcan et al. 1992), малеат и ифосфамид (Nissim and Weinberg 1996), цисплатин (Heyman et al. 1991), циклоспорин A (Чжун и др. 1999), кадмий (Tang et al. 2006) и нарушения внутриклеточного гомеостаза ионов кальция (Weinberg et al. 1991a, 1991b). Кроме того, было показано, что другие небольшие нейтральные аминокислоты, включая l-аланин, β-аланин и l-серин, обладают цитопротекторными свойствами (Baines et al. 1990; Nissim et al. 1992; Paller and Patten 1992; Weinberg и др. 1990b, 1991b, c).

Попытки понять механизм цитопротекции глицина первоначально были сосредоточены на клеточных ответах, на которые может непосредственно влиять глицин.Например, глицин индуцировал мРНК HSP70 в проксимальных канальцах почек (Nissim et al. 1992), что обычно является ответом, связанным с цитопротекцией (см. Раздел 7.05.5.4). Сообщалось также, что глицин сильно ингибирует гидролиз фосфолипидов (Garza-Quintero et al. 1993; Venkatachalam et al. 1995). Однако эти эффекты, вероятно, являются вторичными и не связаны внутренне с механизмом цитопротекции глицина.

Наблюдение за тем, что метаболизм глицина не связан с его цитопротекторным действием (Weinberg et al. 1991c) и что антагонисты нейронального рецептора глицина, такие как стрихнин и бикукуллин, также обладают цитопротектором (Aleo and Schnellmann, 1992), предполагает, что глицин сам по себе является защитным агентом и может действовать через рецептор-опосредованный механизм. Действительно, Миллер и Шнельманн (1993a, b, 1994) впоследствии продемонстрировали наличие стрихнин-связывающего сайта на плазматических мембранах проксимальных канальцев почек, связывание с которым было связано с цитопротекцией, и что этот связывающий сайт был связан с хлоридным каналом.Экспрессия бета-субъединицы нейронального рецептора глицина, который представляет собой управляемый лигандом хлоридный канал, была впоследствии продемонстрирована в почках человека, кролика и крысы (Sarang et al. 1999). Хотя глицин связывается с этим рецептором и является цитопротектором против большого количества токсичных веществ, до сих пор неясно, как это связывание транслируется в защиту. Момент, в который вмешивается связывание глицина для предотвращения повреждения клеток, по-видимому, является поздним в процессе гибели клеток (Miller et al. 1994) и не включает изменений в потоке хлорид-ионов (Miller and Schnellmann 1995; Venkatachalam et al. 1996). Хотя точный механизм цитопротекции до сих пор неизвестен, было предложено использовать глицин в качестве терапевтического агента при нескольких патологических состояниях.

Глицин — обзор | ScienceDirect Topics

В растениях семейства Fabaceae, включая M. truncatula , Glycine max, Glycyrrhiza uralensis и Glycyrrhiza glabra , мы обнаружили неизвестный метаболит с 77 m / z.069 в режиме отрицательных ионов, связанный с глюкозинолатами с высоким сходством МС / МС в сети метаболома растений (рис. 9). Глюкозинолаты известны как метаболиты, генерирующие m / z 96,96 (HSO ₄ ^— ) в качестве характеристического иона, и ион продукта также был обнаружен в спектре MS / MS неизвестного метаболита. Кроме того, содержание углерода было определено как 12 из набора данных маркировки ¹² C и ¹³ C. Это указывает на то, что неизвестный метаболит описан как C ₁₂ H _a N _b O _{> 3} P _c S _{> 0} , который был окончательно определен как C ₁₂ H ₁₈ O ₇ S программой MS-FINDER.Только одна структура, сульфат 12-гидроксижасмоновой кислоты, могла быть извлечена из структурных баз данных. Все спектральные пики МС / МС могут быть разрешены с помощью правил HR, и картина спектра аналогична спектру, показанному в предыдущем отчете (небольшая разница объясняется разницей между машиной и условиями). ⁴⁸ Этот результат показал, что интегрированная сеть метаболома растений дает нам возможность выяснять структуры неизвестных природных продуктов, как это делает GNPS.

Рис. 9. Характеристика сульфата 12-гидроксижасмоновой кислоты с помощью компьютерной масс-спектрометрии. Уникальный кластер был обнаружен в сети метаболома растений с использованием данных режима отрицательных ионов. Кластер содержал глюкозинолаты, которые были связаны высоким сходством спектров МС / МС на основе m / z 96,96 (HSO ₄ ^— ). Неизвестная молекула, m / z 305.069, также была связана с глюкозинолатной группой, что позволяет предположить наличие в структуре сульфатного мотива.Хотя ион не был обнаружен в данных режима положительных ионов, особенность m / z 305.069 была определена как неразложившийся ион (не фрагмент в источнике) из-за его уникальной формы хроматографического пика во временном диапазоне удерживания. Кроме того, углеродное число было определено как 12 из комплексного анализа данных по заводам ¹² C и ¹³ C. После того, как молекулярная формула была предсказана как C ₁₂ H ₁₈ O ₇ S, сульфат 12-гидроксижасмоновой кислоты был назначен в качестве главного кандидата из базы данных структуры метаболома в программном обеспечении MS-FINDER.

Питательные вещества | Бесплатный полнотекстовый | Метаболизм глицина и его изменения при ожирении и метаболических заболеваниях

2.1. Синтез глицина

2.2. Катаболизм глицина

2.3. Поглощение глицина

2.4. Конъюгация и выведение глицина

2.2: Структура и функции — аминокислоты

Источник: BiochemFFA_2_1.pdf. Весь учебник доступен бесплатно у авторов по адресу http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

Все белки на Земле состоят из одних и тех же 20 аминокислот. Связанные вместе в длинные цепи, называемые полипептидами, аминокислоты являются строительными блоками для огромного ассортимента белков, обнаруженных во всех живых клетках.

«Это одно из наиболее ярких обобщений биохимии…. что двадцать аминокислот и четыре основания, с небольшими оговорками, одинаковы во всей Природе «. — Фрэнсис Крик

Все аминокислоты имеют одинаковую основную структуру, которая показана на рисунке 2.1. В «центре» каждой аминокислоты находится углерод, называемый α-углеродом, и к нему присоединены четыре группы — водород, α-карбоксильная группа, α-аминогруппа и R-группа, которую иногда называют боковая цепь. Углеродная, карбоксильная и аминогруппы α являются общими для всех аминокислот, поэтому R-группа является единственной уникальной особенностью каждой аминокислоты.(Незначительным исключением из этой структуры является пролин, в котором конец R-группы присоединен к α-амину.) За исключением глицина, у которого есть R-группа, состоящая из атома водорода, все аминокислоты в белках имеют четыре разные группы, присоединенные к ним, и, следовательно, могут существовать в двух зеркальных формах, L и D. За очень небольшими исключениями каждая аминокислота, обнаруженная в клетках и в белках, находится в L-конфигурации.

В белках присутствуют 22 аминокислоты, из которых только 20 определены универсальным генетическим кодом.Другие, селеноцистеин и пирролизин, используют тРНК, которые способны образовывать пары оснований со стоп-кодонами в мРНК во время трансляции. Когда это происходит, эти необычные аминокислоты могут быть включены в белки. Ферменты, содержащие селеноцистеин, например, включают глутатионпероксидазы, тетрайодтиронин-5′-дейодиназы, тиоредоксинредуктазы, формиатдегидрогеназы, глицинредуктазы и селенфосфатсинтетазу. Белки, содержащие пирролизин, встречаются гораздо реже и в основном встречаются в архее.

Существенные и второстепенные

Диетологи делят аминокислоты на две группы — незаменимые аминокислоты (должны присутствовать в рационе, потому что клетки не могут их синтезировать) и заменимые аминокислоты (могут производиться клетками). Эта классификация аминокислот имеет мало общего со структурой аминокислот. Незаменимые аминокислоты значительно различаются от одного организма к другому и даже различаются у людей, в зависимости от того, взрослые они или дети. В таблице 2.1 показаны незаменимые и заменимые аминокислоты в организме человека.

Некоторые аминокислоты, которые обычно не являются незаменимыми, в определенных случаях могут потребоваться из рациона. Людям, которые не синтезируют достаточное количество аргинина, цистеина, глутамина, пролина, селеноцистеина, серина и тирозина, например, из-за болезни, могут потребоваться пищевые добавки, содержащие эти аминокислоты.

Таблица 2.1 — Незаменимые и заменимые аминокислоты

Небелковые аминокислоты

Есть также α-аминокислоты, обнаруженные в клетках, которые не включены в белки.Общие включают орнитин и цитруллин. Оба эти соединения являются промежуточными продуктами цикла мочевины. Орнитин является метаболическим предшественником аргинина, а цитруллин может вырабатываться при расщеплении аргинина. Последняя реакция дает оксид азота, важную сигнальную молекулу. Цитруллин — это побочный продукт метаболизма. Иногда его используют в качестве пищевой добавки для снижения мышечной усталости.

Химия группы R

Таблица 2.2 — Категории аминокислот (на основе свойств R-группы)

Мы разделяем аминокислоты на категории на основе химического состава их R-групп.Если вы сравните группы аминокислот в разных учебниках, вы увидите разные названия категорий и (иногда) одну и ту же аминокислоту, классифицируемую разными авторами по-разному. Действительно, мы относим тирозин как к ароматической аминокислоте, так и к гидроксиламинокислоте. Полезно классифицировать аминокислоты на основе их R-групп, потому что именно эти боковые цепи придают каждой аминокислоте ее характерные свойства. Таким образом, можно ожидать, что аминокислоты с (химически) подобными боковыми группами будут функционировать аналогичным образом, например, во время сворачивания белка.

Неполярные аминокислоты

• Аланин (Ala / A) — одна из самых распространенных аминокислот, обнаруженных в белках, по распространенности уступающая только лейцину. D-форма аминокислоты также содержится в стенках бактериальных клеток. Аланин несущественен, легко синтезируется из пирувата. Он кодируется GCU, GCC, GCA и GCG.
• Глицин (Gly / G) — это аминокислота с самой короткой боковой цепью, имеющая R-группу, соответствующую только одному водороду. В результате глицин — единственная нехиральная аминокислота.Его небольшая боковая цепь позволяет ему легко вписываться как в гидрофобную, так и в гидрофильную среду.

• Глицин определяется в генетическом коде посредством GGU, GGC, GGA и GGG. Для людей это несущественно.
• Изолейцин (Ile / I) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AUU, AUC и AUA. У него гидрофобная боковая цепь, а также хиральная боковая цепь.
• Лейцин (Leu / L) — это аминокислота с разветвленной цепью, которая является гидрофобной и незаменимой.Лейцин является единственной диетической аминокислотой, которая, как сообщается, напрямую стимулирует синтез белка в мышцах, но следует соблюдать осторожность, поскольку 1) существуют противоречивые исследования и 2) токсичность лейцина опасна, что приводит к «четырем D»: диарее, дерматиту, деменции. и смерть. Лейцин кодируется шестью кодонами: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG.
• Метионин (Met / M) — незаменимая аминокислота, которая является одной из двух серосодержащих аминокислот, цистеин — другой. Метионин неполярен и кодируется исключительно кодоном AUG.Это «инициатор» аминокислоты в синтезе белка, поскольку она первая включается в белковые цепи. В прокариотических клетках первый метионин в белке формилируется.

• Пролин (Pro / P) — единственная аминокислота, обнаруженная в белках с R-группой, которая соединяется со своей собственной α-аминогруппой, образуя вторичный амин и кольцо. Пролин является незаменимой аминокислотой и кодируется CCU, CCC, CCA и CCG. Это наименее гибкая из аминокислот белка и, таким образом, придает конформационную жесткость, когда присутствует в белке.Присутствие пролина в белке влияет на его вторичную структуру. Это разрушитель α-спиралей и β-цепей. Пролин часто гидроксилирован в коллагене (для реакции требуется витамин С — аскорбат), что увеличивает конформационную стабильность белка. Гидроксилирование пролином фактора, индуцируемого гипоксией (HIF), служит датчиком уровня кислорода и направляет HIF на разрушение при избытке кислорода.
• Валин (Val / V) — незаменимая неполярная аминокислота, синтезируемая в растениях.Это примечательно в отношении гемоглобина, поскольку, когда он заменяет глутаминовую кислоту в позиции номер шесть, он вызывает аномальную агрегацию гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода, что приводит к серповидно-клеточной анемии. Валин закодирован в генетическом коде GUU, GUC, GUA и GUG.

Карбоксиламинокислоты

• Аспарагиновая кислота (Asp / D) — это незаменимая аминокислота с карбоксильной группой в своей R-группе. Он легко образуется при переаминировании оксалоацетата. При pKa 3,9 боковая цепь аспарагиновой кислоты отрицательно заряжена при физиологическом pH.Аспарагиновая кислота указана в генетическом коде кодонами GAU и GAC.
• Глутаминовая кислота (Glu / E), кодируемая GAA и GAG, представляет собой заменимую аминокислоту, легко получаемую путем трансаминирования α-кетоглутарата. Он является нейротрансмиттером и имеет R-группу с карбоксильной группой, которая легко ионизируется (pKa = 4,1) при физиологическом pH.

Аминокислоты

• Аргинин (Arg / R) — это аминокислота, которая в некоторых случаях является незаменимой, а в других — несущественной.Недоношенные дети не могут синтезировать аргинин. Кроме того, хирургическая травма, сепсис и ожоги увеличивают потребность в аргинине. Однако большинству людей добавки аргинина не нужны. Боковая цепь аргинина содержит сложную гуанидиниевую группу с pKa более 12, что делает ее положительно заряженной при клеточном pH. Он кодируется шестью кодонами — CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
• Гистидин (His / H) — единственная из белковых аминокислот, которая содержит имидазольную функциональную группу. Это незаменимая аминокислота для человека и других млекопитающих.С pKa боковой цепи, равным 6, его заряд может легко измениться при небольшом изменении pH. Протонирование кольца приводит к двум структурам NH, которые можно представить как две одинаково важные резонансные структуры.

• Лизин (Lys / K) является незаменимой аминокислотой, кодируемой AAA и AAG. Он имеет группу R, которая может легко ионизироваться с зарядом +1 при физиологическом pH и может быть посттрансляционно модифицирована с образованием ацетиллизина, гидроксилизина и метиллизина.Он также может быть убиквитинирован, сумоилирован, неддилирован, биотинилирован, карбоксилирован и пупилирован, и. О-гликозилирование гидроксилизина используется для маркировки белков для экспорта из клетки. Лизин часто добавляют в корм для животных, поскольку он является ограничивающей аминокислотой и необходим для оптимизации роста свиней и цыплят.

Ароматические аминокислоты

• Фенилаланин (Phe / F) — неполярная незаменимая аминокислота, кодируемая UUU и UUC.Это метаболический предшественник тирозина. Неспособность метаболизировать фенилаланин возникает из-за генетического нарушения, известного как фенилкетонурия. Фенилаланин входит в состав искусственного подсластителя аспартама.
• Триптофан (Trp / W) является незаменимой аминокислотой, содержащей функциональную группу индола. Это метаболический предшественник серотонина, ниацина и (в растениях) фитогормона ауксина. Хотя считается, что он используется в качестве снотворного, четких результатов исследований, подтверждающих это, нет.
• Тирозин (Tyr / Y) — это незаменимая аминокислота, кодируемая UAC и UAU.Он является мишенью для фосфорилирования белков тирозиновыми протеинкиназами и играет роль в процессах передачи сигналов. В дофаминергических клетках головного мозга тирозингидроксилаза превращает тирозин в l-допа, непосредственный предшественник дофамина. Дофамин, в свою очередь, является предшественником норадреналина и адреналина. Тирозин также является предшественником гормонов щитовидной железы и меланина.

Гидроксиламинокислоты

• Серин (Ser / S) — одна из трех аминокислот, имеющих R-группу с гидроксилом в ней (другие — треонин и тирозин).Он кодируется UCU, UCC, UCA, UGC, AGU и AGC. Обладая водородной связью с водой, он классифицируется как полярная аминокислота. Для человека это несущественно. Серин является предшественником многих важных клеточных соединений, в том числе пуринов, пиримидинов, сфинголипидов, фолиевой кислоты и аминокислот глицина, цистеина и триптофана. Гидроксильная группа серина в белках является мишенью для фосфорилирования некоторыми протеинкиназами. Серин также является частью каталитической триады сериновых протеаз.

• Треонин (Thr / T) — полярная аминокислота, которая является незаменимой. Это одна из трех аминокислот, несущих гидроксильную группу (серин и тирозин — другие), и, как таковая, она является мишенью для фосфорилирования белков. Он также является мишенью для гликозилирования белков. Треониновые протеазы используют гидроксильную группу аминокислоты в своем катализе, и она является предшественником одного пути биосинтеза для производства глицина. В некоторых случаях он используется в качестве пролекарства для повышения уровня глицина в мозге.Треонин кодируется в генетическом коде ACU, ACC, ACA и ACG.

Тирозин — см. ЗДЕСЬ.

Другие аминокислоты

• Аспарагин (Asn / N) — это незаменимая аминокислота, кодируемая AAU и AAC. Его карбоксиамид в R-группе придает ему полярность. Аспарагин участвует в образовании акриламида в продуктах, приготовленных при высоких температурах (жарка во фритюре), когда он реагирует с карбонильными группами. Аспарагин может быть произведен в организме из аспартата путем реакции амидирования амином из глутамина.При распаде аспарагина образуется малат, который может окисляться в цикле лимонной кислоты.
• Цистеин (Cys / C) — единственная аминокислота с сульфгидрильной группой в боковой цепи. Это несущественно для большинства людей, но может быть необходимо для младенцев, пожилых людей и людей, страдающих определенными метаболическими заболеваниями. Сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется до дисульфида при взаимодействии с другой группой. Цистеин не только содержится в белках, но и входит в состав трипептида, глутатиона.Цистеин определяется кодонами UGU и UGC.

• Глютамин (Gln / Q) — это аминокислота, которая обычно не является незаменимой для человека, но может быть у людей, проходящих интенсивные спортивные тренировки или страдающих желудочно-кишечными расстройствами. Он имеет карбоксиамидную боковую цепь, которая обычно не ионизируется при физиологических значениях pH, но придает полярность боковой цепи. Глутамин кодируется CAA и CAG и легко образуется путем амидирования глутамата.Глютамин — самая распространенная аминокислота в циркулирующей крови и одна из немногих аминокислот, способных преодолевать гематоэнцефалический барьер.
• Селеноцистеин (Sec / U) — компонент селенопротеинов, обнаруженных во всех сферах жизни. Он является компонентом нескольких ферментов, включая глутатионпероксидазы и тиоредоксинредуктазы. Селеноцистеин включается в белки по необычной схеме, включающей стоп-кодон UGA. Клетки, выращенные в отсутствие селена, прекращают синтез белка на UGA.Однако, когда присутствует селен, некоторые мРНК, которые содержат последовательность вставки селеноцистеина (SECIS), вставляют селеноцистеин при обнаружении UGA. Элемент SECIS имеет характерные нуклеотидные последовательности и паттерны спаривания оснований вторичной структуры. Двадцать пять белков человека содержат селеноцистеин.
• Пирролизин (Pyl / O) — двадцать вторая аминокислота, но редко встречается в белках. Как и селеноцистеин, он не закодирован в генетическом коде и должен быть включен необычными способами.Это происходит по стоп-кодонам UAG. Пирролизин содержится в метаногенных архейских организмах и, по крайней мере, в одной метан-продуцирующей бактерии. Пирролизин входит в состав ферментов, производящих метан.

Ионизирующие группы

pKa для боковых цепей аминокислот очень зависят от химической среды, в которой они присутствуют. Например, карбоксил R-группы, обнаруженный в аспарагиновой кислоте, имеет значение pKa 3,9 в свободном состоянии в растворе, но может достигать 14 в определенных средах внутри белков, хотя это необычно и экстремально.Каждая аминокислота имеет по крайней мере одну ионизируемую аминогруппу (α-амин) и одну ионизируемую карбоксильную группу (α-карбоксил). Когда они связаны пептидной связью, они больше не ионизируются. Некоторые, но не все аминокислоты имеют R-группы, которые могут ионизировать. Заряд белка тогда возникает из-за зарядов α-аминогруппы, α-карбоксильной группы. и сумма зарядов ионизированных R-групп. Титрование / ионизация аспарагиновой кислоты показано на рисунке 2.10. Ионизация (или деионизация) в структуре белка может иметь значительное влияние на общую конформацию белка и, поскольку структура связана с функцией, большое влияние на активность белка.

Большинство белков имеют относительно узкие диапазоны оптимальной активности, которые обычно соответствуют окружающей среде, в которой они находятся (Рисунок 2.11). Стоит отметить, что образование пептидных связей между аминокислотами удаляет ионизируемые водороды как из α-аминных, так и из α-карбоксильных групп аминокислот. Таким образом, ионизация / деионизация в белке происходит только от 1) аминоконца; 2) карбоксильный конец; 3) R-группы; или 4) другие функциональные группы (такие как сульфаты или фосфаты), добавленные к аминокислотам посттрансляционно — см. ниже.

Карнитин

Не все аминокислоты в клетке находятся в белках. Наиболее распространенные примеры включают орнитин (метаболизм аргинина), цитруллин (цикл мочевины) и карнитин (рис. 2.12). Когда жирные кислоты, предназначенные для окисления, перемещаются в митохондрии с этой целью, они перемещаются через внутреннюю мембрану, прикрепленную к карнитину. Из двух стереоизомерных форм L-форма является активной. Молекула синтезируется в печени из лизина и метионина.

Из экзогенных источников жирные кислоты должны активироваться при входе в цитоплазму путем присоединения к коферменту A. Часть молекулы CoA заменяется карнитином в межмембранном пространстве митохондрии в реакции, катализируемой карнитином. ацилтрансфераза I. Полученная в результате молекула ацилкарнитина переносится через внутреннюю митохондриальную мембрану с помощью карнитинацилкарнитинтранслоказы, а затем в матриксе митохондрии карнитинацилтрансфераза II заменяет карнитин коферментом A (Рисунок 6.88).

Катаболизм аминокислот

Мы классифицируем аминокислоты как незаменимые и несущественные в зависимости от того, может ли организм их синтезировать. Однако все аминокислоты могут расщепляться всеми организмами. Фактически, они являются источником энергии для клеток, особенно во время голодания или для людей, соблюдающих диету с очень низким содержанием углеводов. С точки зрения распада (катаболизма) аминокислоты классифицируются как глюкогенные, если они производят промежуточные соединения, которые могут быть превращены в глюкозу, или кетогенные, если их промежуточные соединения превращаются в ацетил-КоА.На рис. 2.13 показана метаболическая судьба катаболизма каждой из аминокислот. Обратите внимание, что некоторые аминокислоты являются как глюкогенными, так и кетогенными.

Пост-трансляционные модификации

После того, как белок синтезирован, боковые цепи аминокислот в нем могут быть химически модифицированы, что приведет к большему разнообразию структуры и функций (рис. 2.14). Общие изменения включают фосфорилирование гидроксильных групп серина, треонина или тирозина.Лизин, пролин и гистидин могут иметь гидроксильные группы, добавленные к аминам в их R-группах. Другие модификации аминокислот в белках включают добавление жирных кислот (миристиновой кислоты или пальмитиновой кислоты), изопреноидных групп, ацетильных групп, метильных групп, йода, карбоксильных групп или сульфатов. Они могут иметь эффекты ионизации (добавление фосфатов / сульфатов), деионизации (добавление ацетильной группы к амину R-группы лизина) или вообще не влиять на заряд. Кроме того, N-связанные и O-связанные гликопротеины содержат углеводы, ковалентно присоединенные к боковым цепям аспарагина и треонина или серина соответственно.

Некоторые аминокислоты являются предшественниками важных соединений в организме. Примеры включают адреналин, гормоны щитовидной железы, Ldopa и дофамин (все из тирозина), серотонин (из триптофана) и гистамин (из гистидина).

Строительные полипептиды

Хотя аминокислоты выполняют другие функции в клетках, их наиболее важная роль — это составляющие белков.Белки, как мы уже отмечали ранее, представляют собой полимеры аминокислот.

Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, в которых карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой следующей с потерей молекулы воды. Дополнительные аминокислоты добавляются таким же образом путем образования пептидных связей между свободным карбоксилом на конце растущей цепи и аминогруппой следующей аминокислоты в последовательности. Цепь, состоящая всего из нескольких связанных вместе аминокислот, называется олигопептидом (олиго = несколько), а типичный белок, состоящий из множества аминокислот, называется полипептидом (поли = много).Конец пептида, который имеет свободную аминогруппу, называется N-концом (для Nh3), а конец со свободным карбоксилом называется C-концом (для карбоксила).

Как мы уже отмечали ранее, функция зависит от структуры, и цепочка аминокислот должна складываться в определенную трехмерную форму или конформацию, чтобы образовался функциональный белок. Сворачивание полипептидов в их функциональные формы — тема следующего раздела.

Глицин: использование, взаимодействие, механизм действия

Структурный анализ глицинсаркозин-N-метилтрансферазы из Methanohalophilus portucalensis раскрывает механизмы регуляции активности метилтрансферазы

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google Scholar